Amyloidóza - Amyloidosis
Amyloidóza | |
---|---|
![]() | |
Klasické rysy obličeje AL amyloidózy s krvácení pod kůži (modřiny) kolem očí[1] | |
Specialita | Endokrinologie, revmatologie, kardiologie |
Příznaky | Pocit únavy, úbytek na váze, otoky nohou, dušnost, krvácení, pocit točení hlavy stoje[2] |
Obvyklý nástup | 55–65 let[2] |
Příčiny | Genetické nebo získané[3] |
Diagnostická metoda | Biopsie tkáně[2] |
Léčba | Podpůrná péče zaměřené na základní příčinu, dialýza, transplantace orgánů[3] |
Prognóza | Vylepšeno léčbou[3] |
Frekvence | 3–13 na milion ročně (AL amyloidóza)[2] |
Úmrtí | 1 na 1 000 lidí (rozvinutý svět)[3] |
Amyloidóza je onemocnění, při kterém je abnormální bílkoviny, známý jako amyloidové fibrily, hromadí se ve tkáni.[4] Existuje několik typů s různými příznaky; příznaky mohou zahrnovat průjem, hubnutí, pocit únavy, zvětšení jazyka, krvácení, necitlivost, pocit mdlob při postavení, otoky nohou nebo zvětšení sleziny.[2]
Existuje asi 30 různých typů amyloidózy, každý kvůli konkrétní nesprávné skládání bílkovin.[5] Někteří jsou genetický zatímco ostatní jsou získáváni.[3] Jsou seskupeny do lokalizované formy, a systémový ty.[2] Čtyři nejběžnější typy systémové amyloidózy jsou lehký řetězec (AL), zánět (AA ), související s dialýzou (Ap2M) a dědičné a stáří (ATTR a familiární amyloidová polyneuropatie[6]).[2]
Diagnóza může být podezřelá, když bílkovina se nachází v moči, zvětšení orgánů je přítomen, nebo jsou zjištěny problémy s více periferními nervy a není jasné proč.[2] Diagnózu potvrzuje biopsie tkáně.[2] Kvůli variabilní prezentaci může diagnóza trvat nějakou dobu.[3]
Léčba je zaměřena na snížení množství zapojeného proteinu.[2] Toho lze někdy dosáhnout určením a léčením základní příčiny.[2] AL amyloidóza se vyskytuje přibližně u 3–13 na milion lidí ročně a AA amyloidóza přibližně u 2 na milion lidí ročně.[2] Obvyklý věk nástupu těchto dvou typů je 55 až 60 let.[2] Bez léčby je průměrná délka života šest měsíců až čtyři roky.[2] V rozvinutý svět přibližně 1 na 1 000 lidí zemře na amyloidózu.[3] Amyloidóza byla popsána nejméně od roku 1639.[2]
Příznaky a symptomy

Prezentace amyloidózy je široká a závisí na místě akumulace amyloidu. Ledviny a srdce jsou nejčastějšími orgány.
Ledviny
Může způsobit ukládání amyloidů v ledvinách nefrotický syndrom, což je výsledkem snížení schopnosti ledvin filtrovat a zadržovat bílkoviny. Nefrotický syndrom se vyskytuje se zvýšením kreatininu a bez něj koncentrace močoviny v krvi,[7] dva biochemické markery poškození ledvin. v AA amyloidóza, ledviny postihují 91–96% lidí,[8] příznaky sahající od bílkoviny v moči na nefrotický syndrom a zřídka chronické onemocnění ledvin.
Srdce
Ukládání amyloidů v srdci může způsobit jak diastolický, tak systolický srdeční selhání. EKG mohou být přítomny změny, které vykazují abnormality nízkého napětí a vedení jako atrioventrikulární blok nebo sinusový uzel dysfunkce. Na echokardiografie, srdce vykazuje restriktivní vzor plnění s normální až mírně sníženou systolickou funkcí.[7] AA amyloidóza obvykle šetří srdce.[8]
Mozek
Lidé s amyloidózou nezasahují do centrálního nervového systému, ale mohou se u nich vyvinout senzorické a autonomní neuropatie. Senzorická neuropatie se vyvíjí symetricky a postupuje distálně až proximálně. Autonomní neuropatie se může projevit jako ortostatická hypotenze ale mohou se projevovat postupně s nespecifickými gastrointestinálními příznaky, jako je zácpa, nevolnost nebo časná sytost.[7]
Játra
Akumulace amyloidových proteinů v játrech může vést ke zvýšení séra aminotransferázy a alkalická fosfatáza, dva biomarkery poškození jater, které se vyskytují u přibližně jedné třetiny lidí.[8] Zvětšení jater je běžné. V porovnání, zvětšení sleziny je vzácný a vyskytuje se u 5% lidí. Splenická dysfunkce, vedoucí k přítomnosti Howell-Jolly těla na krevním nátěru se vyskytuje u 24% lidí s amyloidózou.[7] Malabsorpce je vidět v 8,5% AL amyloidóza a 2,4% AA amyloidózy. Jedním z navrhovaných mechanismů pro pozorovanou malabsorpci je ukládání amyloidů ve špičkách střevní klky (prstové projekce, které zvyšují střevní plochu dostupnou pro vstřebávání potravy), začínají narušovat funkčnost klků a představují sprue - jako obrázek.[8]
Žlázy
Oba Štítná žláza a nadledviny lze infiltrovat. Odhaduje se, že 10–20% jedinců s amyloidózou má hypotyreóza. Infiltrace nadledvin může být těžší ocenit, protože její příznaky ortostatické hypotenze a nízké koncentrace sodíku v krvi lze připsat autonomní neuropatie a srdeční selhání.[7]
"Amyloidové usazeniny se vyskytují v slinivka břišní pacientů s diabetes mellitus, i když není známo, zda je to funkčně důležité. Hlavní složkou pankreatického amyloidu je peptid se 37 aminokyselinami, známý jako ostrůvkový amyloidový polypeptid nebo „amylin“. To je uloženo spolu s inzulínem v sekrečních granulích v B buňkách a je vylučováno společně s inzulinem. “(Rang a Dale's Pharmacology, 2015.)
Muskuloskeletální systém
Amyloidní proteiny se nejčastěji ukládají uvnitř kolena, následují ruce, zápěstí, lokty, kyčle a kotník, což způsobuje bolesti kloubů.[9] U mužů s pokročilým věkem (> 80 let) existuje významné riziko depozice transthyretinového amyloidu divokého typu v synoviální tkáni kolenního kloubu. U beta 2-mikroglobulinové amyloidózy mají muži vysoké riziko vzniku syndrom karpálního tunelu.[10] Aβ2MG amyloidóza (amyloidóza spojená s hemodialýzou) má tendenci se ukládat v synoviální tkáni, což způsobuje chronické zánět synoviální tkáně v kolenních, kyčelních, ramenních a interfalangeálních kloubech.[10] Ukládání lehkých řetězců amyloidu v ramenním kloubu způsobuje zvětšení ramen, známé také jako „znak ramenního vycpávky“.[10] Amyloidové depozice lehkého řetězce mohou také způsobit bilaterální symetrickou polyartritidu.[10]
Usazování amyloidních proteinů v kostní dřeni bez způsobení dyskrazie plazmatických buněk se nazývá amyloidom. To se běžně vyskytuje v krčních, bederních a křížových obratlích. U postižených může být bolest kostí způsobena lýzou kostí, bederní paraparéza a různé neurologické příznaky. Časté jsou také zlomeniny obratlů.[10]
Oči
Vzácný vývoj je amyloidová purpura, náchylnost ke krvácení s podlitinami kolem očí, nazývaná „mývalí oči“, způsobená usazováním amyloidu v cévách a sníženou aktivitou trombin a faktor X, dva srážecí proteiny, které po navázání na amyloid ztrácejí svoji funkci.[7]
Ústní dutina
Amyloidní depozity ve tkáni mohou způsobit zvětšení struktur. Dvacet procent lidí s AL amyloidózou má zvětšený jazyk, což může vést k obstrukční spánková apnoe, potíže s polykáním a změněná chuť.[8] Při amyloidóze ATTR nebo AA nedochází ke zvětšení jazyka.[7] Usazování amyloidu v krku může způsobit chrapot.[7]
Patogeneze
Buňky v těle mají dva různé způsoby výroby bílkovin. Některé proteiny jsou vyrobeny z jednoho kusu nebo sekvence aminokyseliny; v ostatních případech se produkují proteinové fragmenty a fragmenty se spojí a vytvoří dohromady celý protein. Ale takový protein se někdy může rozpadnout na původní proteinové fragmenty. K tomuto procesu „flip flopu“ dochází často u určitých typů proteinů, zejména u těch, které způsobují amyloidózu.
Fragmenty nebo skutečné proteiny jsou ohroženy chybné skládání protože jsou syntetizovány, aby se vytvořil špatně fungující protein. To způsobuje proteolýza, což je řízený rozklad proteinů buněčnými enzymy volala proteázy nebo intramolekulárním štěpením; proteázy přicházejí a tráví špatně poskládané fragmenty a proteiny. Problém nastává, když se proteiny nerozpouštějí při proteolýze, protože špatně složené proteiny se někdy stávají dostatečně robustními, takže se nerozpouštějí normální proteolýzou. Když se fragmenty nerozpustí, vyplavují se z proteolýzy a agregují se oligomery. Důvodem jejich agregace je to, že části proteinu, které se nerozpouštějí při proteolýze, jsou hydrofobní β skládané listy. Obvykle jsou izolovány uprostřed bílkoviny, zatímco části bílkoviny, které jsou rozpustnější, se nacházejí poblíž. Když jsou vystaveny vodě, mají tyto hydrofobní částice tendenci agregovat se s jinými hydrofobními částmi. Tato koule fragmentů se stabilizuje GAG (glykosaminoglykany) a SAP (sérový amyloid P), složka nalezená v agregacích amyloidů, o nichž se předpokládá, že je stabilizují a zabraňují proteolytickému štěpení. Stabilizované koule proteinových fragmentů se nazývají oligomery. Oligomery se mohou agregovat a dále stabilizovat za vzniku amyloidových fibril.
Oligomery i amyloidní fibrily jsou pro buňky toxické a mohou interferovat se správnou funkcí orgánů.[11]
Diagnóza
Diagnóza amyloidózy obecně vyžaduje tkáňovou biopsii. Biopsie je hodnocena na přítomnost charakteristických amyloidových depozit. Tkáň je ošetřena různými skvrny. Nejužitečnější skvrna v diagnostice amyloidu je Kongská červená, který v kombinaci s polarizované světlo, způsobuje, že se amyloidové proteiny objevují jablkově zelené mikroskopie. Taky, thioflavin T. lze použít skvrnu.[12] Řada zobrazovacích technik, jako je a Skenování DPD nebo Skenování SAP jsou také používány.[13]
Tkáň může pocházet z kteréhokoli postiženého orgánu, ale u systémového onemocnění je místem první linie biopsie subkutánní břišní tuk, známý jako „biopsie tukového polštáře“, kvůli jeho snadnému získání oproti biopsii konečníku, slinné žlázy nebo vnitřního orgány. Biopsie břišního tuku není zcela citlivá a pro dosažení diagnózy je někdy nutná biopsie postiženého orgánu (například ledviny).[12] Například u AL amyloidózy bude mít pouze 85% lidí pozitivní biopsii fatpad pomocí skvrny červené barvy Kongo.[7] Pro srovnání má rektální biopsie senzitivitu 74–94%.[8]
V amyloidové depozici kloubů bude snížený signál v obou TI a T2 vážené MRI obrazy.[9] V amyloidomu bude nízký signál T1 s injekcí gadolinia a nízký signál T2.[10]
Typ amyloidového proteinu lze určit různými způsoby: detekcí abnormálních proteinů v krevním řečišti (on elektroforéza bílkovin nebo stanovení lehkého řetězce); vazba konkrétních protilátek na amyloid nacházející se ve tkáni (imunohistochemie); nebo extrakce proteinu a identifikace jeho jedince aminokyseliny.[12] Imunohistochemie dokáže většinu času identifikovat AA amyloidózu, ale může vynechat mnoho případů AL amyloidózy.[8] Nejspolehlivější metodou identifikace různých forem amyloidózy je laserová mikrodisekce s hmotnostní spektrometrií.[14]
AL je nejčastější formou amyloidózy a diagnóza často začíná hledáním dyskrazie plazmatických buněk, paměťové B buňky produkující aberantní imunoglobuliny nebo části imunoglobulinů. Imunofixační elektroforéza moči nebo séra je pozitivní u 90% lidí s AL amyloidózou.[7] Imunofixační elektroforéza je citlivější než běžná elektroforéza, ale nemusí být k dispozici ve všech centrech. Alternativně lze imunohistochemické barvení biopsie kostní dřeně hledat dominantní plazmatické buňky hledat u lidí s vysokým klinickým podezřením na AL amyloidózu, ale s negativní elektroforézou.[7]
ATTR nebo familiární amyloidóza spojená s transthyretinem je podezřelá u lidí s rodinnou anamnézou idiopatických neuropatií nebo srdečního selhání, u nichž chybí známky dyskrazie plazmatických buněk. ATTR lze identifikovat pomocí izoelektrické zaostřování který odděluje mutované formy transthyretinu. Nálezy lze potvrdit genetickým testováním za účelem hledání konkrétních známých mutací transthyretinu, které predisponují k amyloidóze.[7]
AA je klinicky podezřelá u jedinců s dlouhodobými infekcemi nebo zánětlivými onemocněními. AA lze identifikovat imunohistochemickým barvením.[7]
Duodenum tenkého střeva s depozitem amyloidů, kongo červená 10X
Amyloidóza, dystrofická kalcifikace
Dvanáctník tenkého střeva s depozicí amyloidů 20krát
Amyloidóza, uzel, konžská červená
Amyloidóza, krevní cévy, H&E
Amyloidóza, lymfatické uzliny, H&E
Amyloidóza, lymfatické uzliny, polarizátor
Mikrograf vykazující depozici amyloidu (červený načechraný materiál) v srdce (srdeční amyloidóza ). Kongo červená skvrna.
Klasifikace
Historické klasifikační systémy byly založeny na klinických faktorech. Až do začátku 70. let převládala myšlenka na jedinou amyloidovou látku. Byly navrženy různé popisné klasifikační systémy založené na orgánové distribuci amyloidových depozit a klinických nálezech. Většina klasifikačních systémů zahrnovala primární (tj. idiopatické ) amyloidóza, u které nebyl identifikován žádný související klinický stav, a sekundární amyloidóza (tj. sekundární na chronické zánětlivé stavy). Některé klasifikační systémy zahrnovaly myelom spojenou, familiární a lokalizovanou amyloidózu.
Moderní doba klasifikace amyloidózy začala koncem šedesátých let vývojem metod, díky nimž jsou amyloidní fibrily rozpustné. Tyto metody umožňovaly vědcům studovat chemické vlastnosti amyloidů. Popisné výrazy jako primární amyloidóza, sekundární amyloidóza a další (např. Senilní amyloidóza), které nejsou založeny na příčinách, poskytují málo užitečných informací a již se nedoporučují.
Moderní klasifikace amyloidní choroby má tendenci používat zkratku proteinu, který tvoří většinu depozit, s předponou písmenem A. Například amyloidóza způsobená transthyretin se nazývá „ATTR“. Depoziční vzorce se u lidí liší, ale téměř vždy se skládají pouze z jednoho amyloidogenního proteinu. Depozice může být systémový (ovlivňující mnoho různých orgánových systémů) nebo orgánově specifické. Mnoho amyloidóz je zdědil, kvůli mutace v prekurzorovém proteinu.
Jiné formy jsou způsobeny různými nemocemi, které způsobují nadměrnou nebo abnormální produkci bílkovin - například nadprodukcí lehké řetězce imunoglobulinu (nazývané AL amyloidóza ), nebo s nepřetržitou nadprodukcí proteiny akutní fáze v Chronický zánět (což může vést k AA amyloidóza ).
Dosud bylo identifikováno asi 60 amyloidových proteinů.[15] Z nich nejméně 36 bylo spojeno s lidským onemocněním.[16]
Názvy amyloidů obvykle začínají písmenem „A“. Zde je stručný popis běžnějších typů amyloidů:
Zkr. | Typ amyloidu / gen | Popis | OMIM |
---|---|---|---|
AL | amyloidový lehký řetězec | AL amyloidóza / mnohočetný myelom. Obsahuje lehké řetězce imunoglobulinu (λ, κ) odvozené z plazmatických buněk. | 254500 |
AA | SAA | Protein sérového amyloidu A (SAA) je reaktant akutní fáze, který se produkuje v době zánětu. | |
Ap | β amyloid /APLIKACE | Nalezen v Alzheimerova choroba mozkové léze. | 605714 |
ALECT2 | LECT2 | v LECT2 amyloidóza, LECT2 bílkovinné usazeniny v ledvinách a různých jiných tkáních, ale pouze ledviny vykazují známky nebo příznaky; jsou typické pro selhání ledvin.[17] | |
ATTR | transthyretin | Transthyretin je protein, který se tvoří hlavně v játrech a transportuje protein vázající tyroxin a retinol.[7] Mutantní forma normálního sérového proteinu, která je uložena v geneticky podmíněné familiární amyloidní polyneuropatie. TTR je také uložen v srdci divoký typ transthyretinové amyloidózy, známá také jako senilní systémová amyloidóza.[18] Nalezeno také v leptomeningeální amyloidóza. | 105210 |
Ap2M | β2 mikroglobulin | Nesmí být zaměňována s Ap, β2m je normální sérový protein, součást hlavní komplex histokompatibility (MHC) molekuly 1. třídy. Amyloidóza spojená s hemodialýzou | |
AIAPP | amylin | Nalezeno v pankreatu lidí s cukrovka typu 2. | |
APrP | prionový protein | v prion nemoci, špatně složené prionové proteiny se ukládají v tkáních a podobají se amyloidním proteinům. Některé příklady jsou Creutzfeldt – Jakobova choroba (lidé), BSE nebo „nemoc šílených krav“ (dobytek) a klusavka (ovce a kozy). Nedávno popsané rodinné prionové onemocnění se projevuje periferní amyloidózou způsobující autonomní neuropatii a průjem.[19] | 123400 |
AGel | GSN | Amyloidóza finského typu | 105120 |
ACys | CST3 | Mozková amyloidová angiopatie, Islandského typu | 105150 |
AApoA1 | APOA1 | Familiární viscerální amyloidóza | 105200 |
AFib | FGA | Familiární viscerální amyloidóza | 105200 |
ALys | LYZ | Familiární viscerální amyloidóza | 105200 |
? | OSMR | Primární kožní amyloidóza | 105250 |
ABri ADan | ITM2B | Mozková amyloidová angiopatie, Britského typu Dánského typu | 176500 117300 |
APro | prolaktin | Prolaktinom | |
AKer | keratoepithelin | Familiární amyloidóza rohovky | |
AANF | atriální natriuretický faktor | Senilní amyloid srdečních síní | |
ACal | kalcitonin | Medulární karcinom štítné žlázy |
Od roku 2010 bylo klasifikováno 27 lidských a 9 zvířecích fibrilárních proteinů spolu s 8 inkluzní orgány.[20]
Alternativní
Starší klinická metoda klasifikace označuje amyloidózy jako systémové nebo lokalizované
- Systémové amyloidózy postihují více než jeden orgán nebo systém. Příklady jsou AL, AA a Ap2m.[21]
- Lokalizované amyloidózy ovlivňují pouze jeden typ orgánu nebo tkáně. Příklady jsou Ap, IAPP, Síňový natriuretický faktor (v izolovaná amyloidóza síní ), a Kalcitonin (v medulární karcinom štítné žlázy )[21]
Další klasifikace je primární nebo sekundární.
- Primární amyloidózy vznikají z nemoci s poruchou funkce imunitních buněk, jako je např mnohočetný myelom nebo jiné dyskrazie imunocytů.
- Sekundární (reaktivní) amyloidózy se vyskytují jako komplikace některých dalších chronických zánětlivých onemocnění nebo onemocnění ničících tkáně. Příklady jsou reaktivní systémová amyloidóza a sekundární kožní amyloidóza.[21]
Navíc se na základě tkání, ve kterých je uložen, dělí na mezenchymální (orgány odvozené od mezoderm ) nebo parenchymální (orgány odvozené od ektoderm nebo endoderm ).
Léčba
Léčba závisí na typu přítomné amyloidózy. Léčba vysokou dávkou melfalan, a chemoterapie agent, následovaný kmenová buňka transplantace prokázala slib v raných studiích a doporučuje se pro AL amyloidózu I. a II.[14] Pouze 20–25% lidí má však nárok na transplantaci kmenových buněk. Chemoterapie a steroidy s melfalanem plus dexamethason, je hlavní léčbou u AL lidí, kteří nemají nárok na transplantaci.[14]
U AA se příznaky mohou zlepšit, pokud je léčen základní stav; eprodisát Bylo prokázáno, že zpomaluje poškození ledvin inhibicí polymerace amyloidových fibril.
U ATTR je transplantace jater léčebnou terapií, protože v játrech se produkuje mutovaný transthyretin, který tvoří amyloidy.[7]
V roce 2018 patisiran nebyl doporučen NICE ve Velké Británii pro dědičnou amyloidózu související s transthyretinem.[22] Od července 2019 však dochází k dalšímu přezkumu.[23] Pro toto použití však bylo schváleno ve Spojených státech.[24]
Skupiny podpory
Lidé postižení amyloidózou jsou podporováni organizacemi, včetně Amyloidosis Research Consortium, Amyloidosis Foundation, Amyloidosis Support Groups a Amyloidosis Australia.[25][26]
Prognóza
Prognóza se liší podle typu amyloidózy. Prognóza neléčené AL amyloidózy je špatná se střední dobou přežití jednoho až dvou let. Přesněji lze AL amyloidózu klasifikovat jako stupeň I, II nebo III na základě srdečních biomarkerů, jako je troponin a BNP. Přežití se s rostoucím stadiem snižuje, přičemž odhadované přežití je 26, 11 a 3,5 měsíce ve stadiích I, II a III.[14]
Výsledky u osoby s AA amyloidózou závisí na základním onemocnění a korelují s koncentrací sérového amyloidového proteinu A.[8]
Lidé s ATTR mají lepší prognózu a mohou přežít déle než deset let.[7]
Senilní systémová amyloidóza byla stanovena jako primární příčina smrti u 70% pacientů lidé nad 110 let kteří byli autopsied.[27][28]
Epidemiologie
Tři nejběžnější formy amyloidózy jsou AL, AA a ATTR amyloidózy. Medián věku při diagnóze je 64.[8]
Na západní polokouli je nejrozšířenější AL, který zahrnuje 90% případů.[14] Ve Spojených státech se odhaduje, že ročně existuje 1 275 až 3 200 nových případů AL amyloidóz.[7]
AA amyloidózy jsou nejběžnější formou v rozvojových zemích a mohou komplikovat dlouhodobé infekce tuberkulózou, osteomyelitidou a bronchiektézou. Na západě je AA pravděpodobnější z autoimunitních zánětlivých stavů.[7] Mezi nejčastější příčiny AA amyloidózy na Západě patří revmatoidní artritida, zánětlivé onemocnění střev, psoriáza a familiární středomořská horečka.
U lidí podstupujících dlouhodobou hemodialýzu (14–15 let) se může vyvinout amyloidóza z akumulace lehkých řetězců komplexu HLA 1, který je normálně odfiltrován ledvinami.[8]
Senilní amyloidóza způsobená ukládáním normálního transthyretinu, hlavně v srdci, se vyskytuje u 10–36% lidí starších 80 let.[8]
Výzkum
Ošetření související s ATTR neuropatie zahrnují TTR specifické oligonukleotidy ve formě malá interferující RNA (patisiran) nebo antisense inotersen,[29] bývalý nedávno obdržel souhlas FDA.[30]
Viz také
Reference
- ^ Hawkins, P (29. dubna 2015). "AL amyloidóza". Wikilite.com. Archivováno z původního dne 22. prosince 2015. Citováno 19. prosince 2015.
- ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó Hazenberg, BP (květen 2013). „Amyloidóza: klinický přehled“ (PDF). Kliniky revmatických nemocí v Severní Americe. 39 (2): 323–45. doi:10.1016 / j.rdc.2013.02.012. PMID 23597967. S2CID 215069282.
- ^ A b C d E F G Pepys, MB (2006). „Amyloidóza“. Roční přehled medicíny. 57: 223–41. doi:10.1146 / annurev.med.57.121304.131243. PMID 16409147.
- ^ "AL amyloidóza". rarediseases.info.nih.gov. Informační centrum o genetických a vzácných onemocněních (GARD). Archivováno z původního dne 24. dubna 2017. Citováno 22. dubna 2017.
- ^ Sipe, Jean D .; Benson, Merrill D .; Buxbaum, Joel N .; Ikeda, Shu-ichi; Merlini, Giampaolo; Saraiva, Maria J. M .; Westermark, Per (01.12.2014). „Nomenklatura 2014: Amyloidové fibrilové proteiny a klinická klasifikace amyloidózy“. Amyloid. 21 (4): 221–224. doi:10.3109/13506129.2014.964858. ISSN 1744-2818. PMID 25263598. S2CID 41000320.
- ^ Ando Y, Coelho T, Berk JL a kol. (2013). „Směrnice o transthyretinu související s dědičnou amyloidózou pro klinické pracovníky“. Orphanet Journal of Rare Diseases. 8: 31. doi:10.1186/1750-1172-8-31. PMC 3584981. PMID 23425518.
- ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó str q r Falk, Rodney H .; Comenzo, Raymond L .; Skinner, Martha (25. září 1997). „Systémové amyloidózy“. New England Journal of Medicine. 337 (13): 898–909. doi:10.1056 / NEJM199709253371306. PMID 9302305.
- ^ A b C d E F G h i j k Ebert, Ellen C .; Nagar, Michael (březen 2008). "Gastrointestinální projevy amyloidózy". The American Journal of Gastroenterology. 103 (3): 776–787. PMID 18076735.
- ^ A b Takahashi, Naoki; Glockner, James; Howe, Benjamin M .; Hartman, Robert P .; Kawashima, Akira (květen 2016). "Taxonomie a zobrazovací projevy systémové amyloidózy". Radiologické kliniky Severní Ameriky. 54 (3): 597–612. doi:10.1016 / j.rcl.2015.12.012. PMID 27153791.
- ^ A b C d E F Nguyen, Thomas X .; Naqvi, Abbas; Thompson, Terry L .; Wilson, Robert H. (jaro 2018). „Muskuloskeletální projevy amyloidózy: cílená recenze“. Journal of Surgical Orthopedic Advances. 27 (1): 1–5. ISSN 1548-825X. PMID 29762107.
- ^ [1], Karp, Judith E., ed. Diagnostika a léčba amyloidózy. Rochester: Humana, 2010. Online zdroj.
- ^ A b C Dember LM (prosinec 2006). „Onemocnění ledvin spojené s amyloidózou“. Časopis Americké nefrologické společnosti. 17 (12): 3458–3471. doi:10.1681 / ASN.2006050460. PMID 17093068. Archivováno od původního dne 2011-12-05.
- ^ Sachchithanantham, S; Wechalekar, AD (2013). „Zobrazování v systémové amyloidóze“. Britský lékařský bulletin. 107: 41–56. doi:10.1093 / bmb / ldt021. PMID 23896486.
- ^ A b C d E Rosenzweig, Michael; Landau, Heather (2011). „Amyloidóza lehkého řetězce (AL): aktuální informace o diagnostice a léčbě“. Journal of Hematology & Oncology. 4 (1): 47. doi:10.1186/1756-8722-4-47. PMC 3228694. PMID 22100031.
- ^ Mok KH, Pettersson J, Orrenius S, Svanborg C (březen 2007). "HAMLET, skládání proteinů a smrt nádorových buněk". Biochemický a biofyzikální výzkum Komunikační komunikace. 354 (1): 1–7. doi:10.1016 / j.bbrc.2006.12.167. PMID 17223074.
- ^ Pettersson-Kastberg J, Aits S, Gustafsson L a kol. (Listopad 2008). „Mohou být špatně poskládané proteiny prospěšné? Případ HAMLET“. Annals of Medicine. 41 (3): 162–176. doi:10.1080/07853890802502614. PMID 18985467. S2CID 31198109.
- ^ Slowik V, Apte U (2017). „Chemotaxin-2 získaný z buněk leukocytů: jeho role v patofyziologii a budoucnost v klinické medicíně“. Klinická a translační věda. 10 (4): 249–259. doi:10.1111 / cts.12469. PMC 5504477. PMID 28466965.
- ^ Hassan W, Al-Sergani H, Mourad W, Tabbaa R (2005). „Amyloidní srdeční choroba. Nové hranice a poznatky v patofyziologii, diagnostice a managementu“. Texas Heart Institute Journal. 32 (2): 178–184. PMC 1163465. PMID 16107109.
- ^ Mead, Simon; Gandhi, Sonia; et al. (2013). „Nová prionová nemoc spojená s průjmem a autonomní neuropatií“. New England Journal of Medicine. 369 (20): 1904–1914. doi:10.1056 / NEJMoa1214747. ISSN 0028-4793. PMC 3863770. PMID 24224623.
- ^ Sipe JD, Benson MD, Buxbaum JN a kol. (Září 2010). „Názvosloví proteinů amyloidových fibril: doporučení nomenklaturního výboru Mezinárodní společnosti pro amyloidózu z roku 2010“. Amyloid. 17 (3–4): 101–104. doi:10.3109/13506129.2010.526812. PMID 21039326.
- ^ A b C Tabulka 5-12 v: Mitchell, Richard Sheppard; Kumar, Vinay; Abbas, Abul K .; Fausto, Nelson (2007). Robbinsova základní patologie. Philadelphia: Saunders. ISBN 978-1-4160-2973-1. 8. vydání.
- ^ „Patisiran k léčbě dědičné transthyretinové amyloidózy“. Citováno 20. července 2019.
- ^ "Patisiran k léčbě dědičné amyloidózy spojené s transthyretinem [ID1279] | Pokyny | PĚKNÉ". www.nice.org.uk. Citováno 20. července 2019.
- ^ Hoy, SM (říjen 2018). „Patisiran: První globální schválení“. Drogy. 78 (15): 1625–1631. doi:10.1007 / s40265-018-0983-6. PMID 30251172. S2CID 52813638.
- ^ „Amyloidóza - NORD (Národní organizace pro vzácné poruchy)“. NORD (Národní organizace pro vzácné poruchy). Archivováno od originálu 2016-03-16. Citováno 2016-03-15.
- ^ „Primární kožní amyloidóza - Nemoci - Organizace - Informační centrum o genetických a vzácných onemocněních (GARD) - Program NCATS“. rarediseases.info.nih.gov. Archivováno od originálu 2016-03-15. Citováno 2016-03-15.
- ^ Coles LS, Young RD (2012). „Supercentenariáni a transthyretinová amyloidóza: další hranice prodloužení lidského života“. Preventivní medicína. 54 (Suppl): s9 – s11. doi:10.1016 / j.ypmed.2012.03.003. PMID 22579241.
- ^ „Hledání tajemství super starých“. Věda. 26. září 2008. str. 1764–1765. Archivováno z původního dne 9. března 2013. Citováno 22. února 2013.
- ^ Buxbaum, Joel N. (5. července 2018). "Oligonukleotidové léky na transthyretinovou amyloidózu". New England Journal of Medicine. 379 (1): 82–85. doi:10.1056 / nejme1805499. ISSN 0028-4793. PMID 29972750.
- ^ Komisař, úřad. „Tisková oznámení - FDA schvaluje první svého druhu cílenou terapii založenou na RNA k léčbě vzácného onemocnění“. www.fda.gov. Citováno 2018-08-11.
externí odkazy
Klasifikace | |
---|---|
Externí zdroje |
- Amyloidóza na Curlie