Fibrinogenový alfa řetězec - Fibrinogen alpha chain

FGA
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1BBR, 1DM4, 1FPH, 1FZA, 1 FZB, 1 FZC, 1 FZD, 1 FZE, 1FZF, 1 FZG, 1LT9, 1LTJ, 1N86, 1N8E, 1RE3, 1RE4, 1RF0, 1RF1, 1YCP, 2A45, 2FFD, 2H43, 2HLO, 2HOD, 2HPC, 2OYH, 2OYI, 2Q9I, 2XNX, 2XNY, 2Z4E, 3AT0, 3BVH, 3E1I, 3GHG, 3H32, 3HUS, 4F27, 5CFA
Identifikátory
Aliasy	FGA, Fib2, alfa řetězec fibrinogenu
Externí ID	OMIM: 134820 MGI: 1316726 HomoloGene: 428 Genové karty: FGA
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 4 (lidský)
Konec	154,590,745 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 3 (myš)
Konec	83,033,627 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba na bílkoviny, přemostění; • aktivita strukturních molekul; • vazba kovových iontů; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • vazba na receptory; • vazba molekul buněčné adheze;
Buněčná složka	• destičkový alfa granulát; • extracelulární vezikul; • buněčná membrána; • fibrinogen; • extracelulární oblast; • povrch buňky; • buněčná kůra; • extracelulární exosom; • lumen destiček alfa granule; • vnější strana plazmatické membrány; • krevní mikročástice; • extracelulární; • lumen endoplazmatického retikula;
Biologický proces	• hemostáza; • buněčný proteinový metabolický proces; • negativní regulace apoptotického procesu endotelových buněk; • pozitivní regulace sekrece peptidových hormonů; • polymerace proteinů; • pozitivní regulace heterotypické adheze buněk k buňkám; • adaptivní imunitní odpověď; • fibrinolýza; • proces imunitního systému; • degranulace krevních destiček; • srážení krve; • organizace extracelulární matice; • reakce na iont vápníku; • pozitivní regulace šíření buněk závislá na adhezi; • srážení krve, běžná cesta; • negativní regulace vnější apoptotické signální dráhy prostřednictvím receptorů domény smrti; • pozitivní regulace vazokonstrikce; • pozitivní regulace sekrece bílkovin; • pozitivní regulace kaskády ERK1 a ERK2; • negativní regulace srážení krve, společná cesta; • pozitivní regulace exocytózy; • srážení krve, tvorba fibrinové sraženiny; • aktivace plazminogenu; • buněčná matice adheze; • vrozený imunitní systém; • agregace krevních destiček; • signální transdukce; • indukce bakteriální aglutinace; • aktivace krevních destiček; • signální dráha podobná mýtnému receptoru; • posttranslační modifikace;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	2243
	14161
	ENSG00000171560
	ENSMUSG00000028001
	P02671
	E9PV24
	NM_000508; NM_021871
	NM_001111048; NM_010196
	NP_000499; NP_068657
	NP_001104518; NP_034326
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Fibrinogenový alfa řetězec je protein že u lidí je kódován FGA gen.

Funkce

Protein kódovaný tímto genem je alfa složkou fibrinogen glykoprotein přenášený krví složený ze tří párů neidentických polypeptidových řetězců. Po vaskulárním poranění se fibrinogen štěpí trombinem za vzniku fibrinu, který je nejhojnější složkou krevních sraženin. Kromě toho různé produkty štěpení fibrinogenu a fibrinu regulují adhezi a šíření buněk, vykazují vazokonstrikční a chemotaktické aktivity a jsou mitogeny pro několik typů buněk. Mutace v tomto genu vedou k několika poruchám, včetně dysfibrinogenemie, hypofibrinogenemie, afibrinogenemie a renální amyloidózy. Alternativní sestřih vede ke dvěma izoformám, které se liší na karboxy-konci.^[5]

Interakce

Bylo prokázáno, že alfa řetězec fibrinogenu komunikovat s aktivátor tkáňového plazminogenu.^[6]^[7]

Viz také

Fibrinogenový gama řetězec

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000171560 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000028001 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Entrez Gene: FGA fibrinogen alpha chain“.
^ Tsurupa G, Medved L (leden 2001). "Identifikace a charakterizace nových tPA- a plazminogen-vazebných míst v fibrinových (ogenových) alfa C doménách". Biochemie. 40 (3): 801–808. doi:10.1021 / bi001789t. PMID 11170397.
^ Ichinose A, Takio K, Fujikawa K (červenec 1986). „Lokalizace vazebného místa aktivátoru plasminogenu tkáňového typu na fibrin“. The Journal of Clinical Investigation. 78 (1): 163–169. doi:10.1172 / JCI112546. PMC 329545. PMID 3088041.

Další čtení

Doolittle RF (1984). „Fibrinogen a fibrin“. Roční přehled biochemie. 53: 195–229. doi:10.1146 / annurev.bi.53.070184.001211. PMID 6383194.
Galanakis DK (1994). „Zděděná dysfibrinogenemie: objevující se abnormální strukturní asociace s patologickými a nepatologickými dysfunkcemi“. Semináře o trombóze a hemostáze. 19 (4): 386–395. doi:10.1055 / s-2007-993290. PMID 8140431.
Herrick S, Blanc-Brude O, Gray A, Laurent G (červenec 1999). „Fibrinogen“. International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 31 (7): 741–746. doi:10.1016 / S1357-2725 (99) 00032-1. PMID 10467729.
Bennett JS (2001). "Interakce trombocytů a fibrinogenu". Annals of the New York Academy of Sciences. 936: 340–354. doi:10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03521.x. PMID 11460491. S2CID 25431334.
Redman CM, Xia H (2001). "Biosyntéza fibrinogenu. Shromáždění, intracelulární degradace a asociace se syntézou a sekrecí lipidů". Annals of the New York Academy of Sciences. 936: 480–495. doi:10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03535.x. PMID 11460506. S2CID 31741202.
Matsuda M, Sugo T (srpen 2002). "Struktura a funkce lidského fibrinogenu odvozená z dysfibrinogenů". International Journal of Hematology. 76 Suppl 1: 352–60. doi:10.1007 / bf03165284. PMID 12430881. S2CID 11165476. Zkontrolujte hodnoty data v: | rok = / | datum = nesoulad (Pomoc)
Everse SJ (srpen 2002). "Nové poznatky o struktuře a funkci fibrinu (ogenu)". Vox Sanguinis. 83 Suppl 1: 375–82. doi:10.1111 / j.1423-0410.2002.tb05338.x. PMID 12617173. S2CID 21813767. Zkontrolujte hodnoty data v: | rok = / | datum = nesoulad (Pomoc)
Scott EM, Ariëns RA, Grant PJ (září 2004). „Genetické a environmentální determinanty struktury a funkce fibrinu: význam pro klinické onemocnění“. Arterioskleróza, trombóza a vaskulární biologie. 24 (9): 1558–1566. doi:10.1161 / 01.ATV.0000136649.83297.bf. PMID 15217804. Zkontrolujte hodnoty data v: | rok = / | datum = nesoulad (Pomoc)
Lord ST (květen 2007). „Fibrinogen a fibrin: proteiny lešení v hemostáze“. Aktuální názor na hematologii. 14 (3): 236–241. doi:10.1097 / MOH.0b013e3280dce58c. PMID 17414213. S2CID 31315177.
Cottrell BA, silný DD, Watt KW, Doolittle RF (listopad 1979). "Aminokyselinové sekvenční studie na alfa řetězci lidského fibrinogenu. Přesné umístění příčných vazebných míst". Biochemie. 18 (24): 5405–5410. doi:10.1021 / bi00591a023. PMID 518845. Zkontrolujte hodnoty data v: | rok = / | datum = nesoulad (Pomoc)
Watt KW, Cottrell BA, Strong DD, Doolittle RF (listopad 1979). "Studie aminokyselinových sekvencí na alfa řetězci lidského fibrinogenu. Překrývající se sekvence poskytující úplnou sekvenci". Biochemie. 18 (24): 5410–5416. doi:10.1021 / bi00591a024. PMID 518846. Zkontrolujte hodnoty data v: | rok = / | datum = nesoulad (Pomoc)
Fretto LJ, Ferguson EW, Steinman HM, McKee PA (duben 1978). "Lokalizace alfa-řetězce zesíťujících akceptorových míst lidského fibrinu". The Journal of Biological Chemistry. 253 (7): 2184–95. PMID 632262.
Blombäck B, Hessel B, Hogg D (květen 1976). "Disulfidové můstky v nh2 - terminální části lidského fibrinogenu". Výzkum trombózy. 8 (5): 639–658. doi:10.1016/0049-3848(76)90245-0. PMID 936108.
Koopman J, Haverkate F, Grimbergen J, Egbring R, Lord ST (říjen 1992). „Fibrinogen Marburg: homozygotní případ dysfibrinogenemie bez aminokyselin A alfa 461-610 (Lys 461 AAA -> stop TAA)“. Krev. 80 (8): 1972–9. doi:10,1182 / krev. V80.8.1972.1972. PMID 1391954.
Fu Y, Weissbach L, Plant PW, Oddoux C, Cao Y, Liang TJ, Roy SN, Redman CM, Grieninger G (prosinec 1992). „Varianta podjednotky lidského fibrinogenu s prodlouženým karboxylovým zakončením: nový exon poskytující výraznou homologii beta a gama podjednotkám“. Biochemie. 31 (48): 11968–11972. doi:10.1021 / bi00163a002. PMID 1457396. Zkontrolujte hodnoty data v: | rok = / | datum = nesoulad (Pomoc)
Martin PD, Robertson W, Turk D, Huber R, Bode W, Edwards BF (duben 1992). "Struktura zbytků 7-16 alfa řetězce lidského fibrinogenu vázaného na bovinní trombin při rozlišení 2,3-A". The Journal of Biological Chemistry. 267 (11): 7911–20. PMID 1560020.
Stubbs MT, Oschkinat H, Mayr I, Huber R, Angliker H, Stone SR, Bode W (květen 1992). „Interakce trombinu s fibrinogenem. Strukturální základ pro jeho specifičnost“. European Journal of Biochemistry / FEBS. 206 (1): 187–195. doi:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16916.x. PMID 1587268.
Maekawa H, Yamazumi K, Muramatsu S, Kaneko M, Hirata H, Takahashi N, Arocha-Piñango CL, Rodriguez S, Nagy H, Perez-Requejo JL (červenec 1992). „Fibrinogen Lima: homozygotní dysfibrinogen s substitucí alfa-argininem-141 za serin spojený s extra N-glykosylací na alfa-asparaginu-139. Porucha tvorby fibrinového gelu, ale normální aktivace plazminogenu zprostředkovaná fibrinem katalyzovaná aktivátorem plasminogenu tkáňového typu ". The Journal of Clinical Investigation. 90 (1): 67–76. doi:10,1172 / JCI115857. PMC 443064. PMID 1634621.
Maekawa H, Yamazumi K, Muramatsu S, Kaneko M, Hirata H, Takahashi N, de Bosch NB, Carvajal Z, Ojeda A, Arocha-Piñango CL (červen 1991). „Substituce A alfa Ser-434 na N-glykosylovanou Asn v dysfibrinogenu, fibrinogenu Caracas II, charakterizovaném poruchou tvorby fibrinového gelu“. The Journal of Biological Chemistry. 266 (18): 11575–81. PMID 1675636.
Wu C, Chung AE (říjen 1991). „Potenciální role entactinu v hemostáze. Specifická interakce entactinu s řetězci alfa a B beta fibrinogenu“. The Journal of Biological Chemistry. 266 (28): 18802–7. PMID 1680863.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000171560 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000028001 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[5] „Entrez Gene: FGA fibrinogen alpha chain“.

[pmid11170397-6] Tsurupa G, Medved L (leden 2001). "Identifikace a charakterizace nových tPA- a plazminogen-vazebných míst v fibrinových (ogenových) alfa C doménách". Biochemie. 40 (3): 801–808. doi:10.1021 / bi001789t. PMID 11170397.

[pmid3088041-7] Ichinose A, Takio K, Fujikawa K (červenec 1986). „Lokalizace vazebného místa aktivátoru plasminogenu tkáňového typu na fibrin“. The Journal of Clinical Investigation. 78 (1): 163–169. doi:10.1172 / JCI112546. PMC 329545. PMID 3088041.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]