Laminin, beta 1 - Laminin, beta 1

LAMB1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	4AQS
Identifikátory
Aliasy	LAMB1, CLM, LIS5, Laminin, beta 1, lamininová podjednotka beta 1
Externí ID	OMIM: 150240 MGI: 96743 HomoloGene: 1722 Genové karty: LAMB1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 7 (lidský)
Konec	108,003,187 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 12 (myš)
Konec	31,329,644 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• strukturní složka extracelulární matrice; • aktivita strukturních molekul; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • integrinová vazba;
Buněčná složka	• komplex laminin-8; • extracelulární matrix; • komplex laminin-2; • extracelulární oblast; • bazální membrána; • komplex laminin-10; • perinukleární oblast cytoplazmy; • komplex laminin-1; • extracelulární exosom; • extracelulární; • lumen endoplazmatického retikula; • extracelulární matrix obsahující kolagen; • komplex lamininů;
Biologický proces	• diferenciace endodermálních buněk; • pozitivní regulace proliferace epiteliálních buněk; • pozitivní regulace buněčné migrace; • neuronálně-gliální interakce podílející se na migraci řízené radiální glií mozkovou kůrou; • organizace extracelulární matice; • odontogeneze; • buněčná adheze; • šíření buněk závislé na adhezi; • vývoj neuronové projekce; • posttranslační modifikace; • buněčný proteinový metabolický proces; • morfogeneze zvířecích orgánů; • histogeneze; • migrace buněk; • sestava bazální membrány;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	3912
	16777
	ENSG00000091136
	ENSMUSG00000002900
	P07942
	P02469
	NM_002291
	NM_008482
	NP_002282
	NP_032508
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Lamininová podjednotka beta-1 je protein že u lidí je kódován LAMB1 gen.^[5]^[6]^[7]^[8]

Lamininy, rodina glykoproteinů extracelulární matrix, jsou hlavní nekolagenní složkou bazálních membrán. Byly zapojeny do široké škály biologických procesů, včetně buněčné adheze, diferenciace, migrace, signalizace, růstu neuritů a metastáz. Lamininy se skládají ze 3 neidentických řetězců: laminin alfa, beta a gama (dříve A, B1 a B2) a tvoří křížovou strukturu skládající se ze 3 krátkých ramen, z nichž každé je tvořeno jiným řetězcem, a dlouhého ramene složeného všech 3 řetězců. Každý lamininový řetězec je multidoménový protein kódovaný odlišným genem. Bylo popsáno několik izoforem každého řetězce. Kombinace různých izomerů alfa, beta a gama řetězce vede k vzniku různých heterotrimerních izoforem lamininu, které jsou označeny arabskými číslicemi v pořadí podle jejich objevu, tj. Heterotrimer alfa1beta1gamma1 je laminin 1. Biologické funkce různých řetězců a molekul trimeru jsou z velké části neznámé, ale ukázalo se, že některé z řetězců se liší z hlediska jejich tkáňové distribuce, což pravděpodobně odráží různé funkce in vivo. Tento gen kóduje izoformu lamininu beta řetězce beta, beta 1. Řetězec beta 1 má 7 strukturně odlišných domén, které sdílí s dalšími izomery beta řetězce. C-koncová šroubovicová oblast obsahující domény I a II je oddělena doménou alfa, domény III a V obsahují několik opakování podobných EGF a domény IV a VI mají globulární konformaci. Laminin, beta 1, je exprimován ve většině tkání, které produkují bazální membrány, a je jedním ze 3 řetězců tvořících laminin 1, první laminin izolovaný z tumoru Engelbreth-Holm-Swarm (EHS). Byla identifikována sekvence v řetězci beta 1, která se účastní připojení buněk, chemotaxe a vazby na lamininový receptor a byla prokázána schopnost inhibovat metastázy.^[8]

5′-UTR lamininu-B1 ukrývá IRES (interní místo vstupu ribozomu ) mezi −293 a −1 před startovacím kodonem. IRES se podílí na malignitě rakoviny. [Petz 2011 [1]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000091136 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000002900 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Ikonen J, Pikkarainen T, Savolainen ER, Tryggvason K (únor 1989). „Polymorfismus Hpa I v genu řetězce lidského lamininu B1 na 7q22“. Nucleic Acids Res. 17 (1): 473. doi:10.1093 / nar / 17.1.473. PMC 331592. PMID 2563160.
^ Roche KB, Moore JW, Surana RB, Wilson BE (květen 1989). "Dilatace kořene aorty spojená s částečnou trizomií 7 (q31.2 ---- qter)". Pediatr Cardiol. 10 (1): 53–5. doi:10.1007 / BF02328637. PMID 2704655. S2CID 22352528.
^ Bonneau D, Huret JL, Godeau G, Couet D, Putterman M, Tanzer J, Babin P, Larregue M (září 1991). „Opakující se ctb (7) (q31.3) a možné postižení lamininem u novorozence cutis laxa s Marfanovým fenotypem“. Hum Genet. 87 (3): 317–9. doi:10.1007 / bf00200911. PMID 1864606. S2CID 32445071.
^ ^A ^b „Entrez Gene: LAMB1 laminin, beta 1“.

Další čtení

Ljubimova JY, Fujita M, Khazenzon NM a kol. (2006). „Změny v izoformách lamininu spojené s invazí mozkových nádorů a angiogenezí“. Přední. Biosci. 11 (1): 81–8. doi:10.2741/1781. PMC 3506377. PMID 16146715.
Vuolteenaho R, Chow LT, Tryggvason K (1990). "Struktura genu řetězce lidského lamininu B1". J. Biol. Chem. 265 (26): 15611–6. PMID 1975589.
Sasaki M, Kato S, Kohno K a kol. (1987). „Sekvence cDNA kódující řetězec lamininu B1 odhaluje vícedoménový protein obsahující opakování bohaté na cysteiny“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 84 (4): 935–9. doi:10.1073 / pnas.84.4.935. PMC 304334. PMID 3493487.
Pikkarainen T, Eddy R, Fukushima Y a kol. (1987). "Řetězec lidského lamininu B1. Vícedoménový protein s lokusem genu (LAMB1) v oblasti q22 chromozomu 7". J. Biol. Chem. 262 (22): 10454–62. PMID 3611077.
Jaye M, Modi WS, Ricca GA a kol. (1987). "Izolace cDNA klonu pro řetězec lidského lamininu-B1 a jeho lokalizace genu". Dopoledne. J. Hum. Genet. 41 (4): 605–15. PMC 1684322. PMID 3661559.
Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R, et al. (1994). "Nová nomenklatura pro lamininy". Matrix Biol. 14 (3): 209–11. doi:10.1016 / 0945-053X (94) 90184-8. PMID 7921537.
Lohi J, Leivo I, Franssila K, Virtanen I (1997). "Změny v distribuci integrinů a jejich ligandů bazální membrány během vývoje folikulárního epitelu lidské štítné žlázy". Histochem. J. 29 (4): 337–45. doi:10.1023 / A: 1026482700109. PMID 9184849. S2CID 25517944.
Taylor J, Muntoni F, Robb S a kol. (1997). „Autozomálně dominantní myopatie s časným nástupem a rigiditou páteře: možná role lamininu beta 1?“. Neuromuskul. Disord. 7 (4): 211–6. doi:10.1016 / S0960-8966 (97) 00461-6. PMID 9196901. S2CID 11981067.
Sewry CA, D'Alessandro M, Wilson LA a kol. (1997). "Exprese lamininových řetězců v kůži u vrozené svalové dystrofie s nedostatkem merosinu". Neuropediatrie. 28 (4): 217–22. doi:10.1055 / s-2007-973703. PMID 9309712.
Mahida YR, Beltinger J, Makh S a kol. (1998). „Dospělé lidské subepiteliální myofibroblasty tlustého střeva exprimují proteiny extracelulární matrix a cyklooxygenázu-1 a -2“. Dopoledne. J. Physiol. 273 (6 Pt 1): G1341–8. doi:10.1152 / ajpgi.1997.273.6.G1341. PMID 9435560.
O'Grady P, Thai TC, Saito H (1998). „Komplex laminin-nidogen je ligandem pro specifickou sestřihovou izoformu transmembránového proteinu tyrosin fosfatázy LAR“. J. Cell Biol. 141 (7): 1675–84. doi:10.1083 / jcb.141.7.1675. PMC 2133008. PMID 9647658.
Koch M, Olson PF, Albus A a kol. (1999). „Charakterizace a exprese řetězce lamininu gama3: nový lamininový řetězec, který není spojen s bazální membránou“. J. Cell Biol. 145 (3): 605–18. doi:10.1083 / jcb.145.3.605. PMC 2185082. PMID 10225960.
Merlini L, Villanova M, Sabatelli P a kol. (1999). „Snížená exprese lamininu beta 1 v Bethlemově myopatii vázané na chromozom 21“. Neuromuskul. Disord. 9 (5): 326–9. doi:10.1016 / S0960-8966 (99) 00022-X. PMID 10407855. S2CID 53256492.
Kikkawa Y, Sanzen N, Fujiwara H a kol. (2000). „Integrinová vazebná specificita lamininu-10/11: laminin-10/11 je rozpoznáván alfa 3 beta 1, alfa 6 beta 1 a alfa 6 beta 4 integriny“. J. Cell Sci. 113. (Pt 5): 869–76. PMID 10671376.
Hirosaki T, Mizushima H, Tsubota Y a kol. (2000). „Strukturální požadavek karboxy-terminálních globulárních domén řetězce lamininu alfa 3 na podporu rychlé buněčné adheze a migrace lamininem-5“. J. Biol. Chem. 275 (29): 22495–502. doi:10,1074 / jbc.M001326200. PMID 10801807.
Champliaud MF, Virtanen I, Tiger CF a kol. (2000). „Posttranslační modifikace a asociace beta / gama řetězce řetězců lidského lamininu alfa1 a lamininu alfa5: čištění lamininu-3 z placenty“. Exp. Cell Res. 259 (2): 326–35. doi:10,1006 / excr. 2000,4980. PMID 10964500.
Pedraza C, Geberhiwot T, Ingerpuu S a kol. (2000). „Monocytické buňky syntetizují, adherují a migrují na laminin-8 (alfa 4 beta 1 gama 1)“. J. Immunol. 165 (10): 5831–8. doi:10,4049 / jimmunol.165.10.5831. PMID 11067943.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000091136 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000002900 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid2563160-5] Ikonen J, Pikkarainen T, Savolainen ER, Tryggvason K (únor 1989). „Polymorfismus Hpa I v genu řetězce lidského lamininu B1 na 7q22“. Nucleic Acids Res. 17 (1): 473. doi:10.1093 / nar / 17.1.473. PMC 331592. PMID 2563160.

[pmid2704655-6] Roche KB, Moore JW, Surana RB, Wilson BE (květen 1989). "Dilatace kořene aorty spojená s částečnou trizomií 7 (q31.2 ---- qter)". Pediatr Cardiol. 10 (1): 53–5. doi:10.1007 / BF02328637. PMID 2704655. S2CID 22352528.

[pmid1864606-7] Bonneau D, Huret JL, Godeau G, Couet D, Putterman M, Tanzer J, Babin P, Larregue M (září 1991). „Opakující se ctb (7) (q31.3) a možné postižení lamininem u novorozence cutis laxa s Marfanovým fenotypem“. Hum Genet. 87 (3): 317–9. doi:10.1007 / bf00200911. PMID 1864606. S2CID 32445071.

[entrez-8] A ^b „Entrez Gene: LAMB1 laminin, beta 1“.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]