Plastid terminální oxidáza - Plastid terminal oxidase

Plastid terminální oxidáza
Identifikátory
SymbolPTOX
PfamPF01786

Plastid terminální oxidáza nebo plastochinol terminální oxidáza (PTOX) je enzym který sídlí na thylakoid membrány z rostlina a řasy chloroplasty a na membránách sinice. Předpokládalo se, že enzym existuje jako a fotosyntetický oxidáza v roce 1982 a byla ověřena sekvenční podobností s mitochondriální alternativní oxidáza (AOX).[1] Dvě oxidázy se vyvinuly ze společného předka protein v prokaryoty, a jsou si tak funkčně a strukturně podobné, že AOX lokalizovaný na tylakoid může obnovit funkci knockoutu PTOX.[2]

Funkce

Plastid terminální oxidáza katalyzuje oxidace z plastochinon fond, který má různé účinky na vývoj a fungování systému rostlina chloroplasty.

Souhrn drah plastid terminální oxidázy hraje roli při oxidaci chinonového poolu

Biosyntéza karotenoidů a vývoj plastidů

Enzym je důležitý pro karotenoid biosyntéza během chloroplastů biogeneze. Ve vývoji plastidy, jeho aktivita zabraňuje nadměrné redukci fondu plastochinonu. Vyřazovací rostliny pro výstavu PTOX fenotypy pestrobarevných listů s bílými skvrnami. Bez enzymu se cesta syntézy karotenoidů zpomaluje kvůli nedostatku oxidovaného plastochinonu, kterým se oxiduje fytoen karotenoidový meziprodukt. Bezbarvá sloučenina fytoen se hromadí v listech, což má za následek bílé skvrny buněk.[3] Předpokládá se také, že PTOX určuje redoxní schopnost vyvíjejícího se fotosyntetického aparátu a bez něj rostliny nedokážou sestavit organizované vnitřní membránové struktury v chloroplastech, když jsou během raného vývoje vystaveny vysokému světlu.[1][4]

Fotoochrana

Rostliny s nedostatkem v IMMUTÁNI gen, který kóduje oxidázu, je obzvláště citlivý na fotooxidační stres během časných plastid rozvoj. Vyřazovací rostliny vykazují a fenotyp pestrobarevných listů s bílými skvrnami, které poukazují na nedostatek pigmentace nebo fotopoškození. Tento efekt je zvýšen zvýšeným světlem a teplotou během vývoje rostlin. Nedostatek plastid terminální oxidázy nepřímo způsobí fotodamage během vývoje plastidu, protože ochranné karotenoidy nejsou syntetizovány bez oxidázy.[5]

Enzym se také chová jako bezpečnostní ventil pro stresové podmínky v fotosyntetický zařízení. Poskytnutím elektronového jímky při nadměrném snížení množství plastochinonu se předpokládá, že chrání oxidázu fotosystém II před oxidačním poškozením. Vyřazení pro Rubisco a komplexy fotosystému II, u kterých by došlo k většímu fotodrážce než obvykle, vykazují zvýšenou regulaci terminální oxidázy plastidu.[6] Tento efekt není univerzální, protože vyžaduje, aby rostliny měly další regulační mechanismy PTOX. Zatímco mnoho studií souhlasí s úlohou enzymu chránit před stresem, jedna studie prokázala nadměrnou expresi PTOX zvyšuje produkci reaktivní formy kyslíku a způsobí více poškození obrazu než obvykle. Toto zjištění naznačuje, že k tomu, aby oxidáza fungovala jako bezpečnostní ventil pro stresové podmínky, je vyžadován účinný antioxidační systém a že je důležitější během biogeneze chloroplastů než při běžném fungování chloroplastů.[7]

Chlororespirace a tok elektronů

Nejpotvrzenější funkcí plastid terminální oxidázy ve vyvinutých chloroplastech je její role v chlororespirace. V tomto procesu NADPH dehydrogenáza (NDH) snižuje množství chinonu a terminální oxidáza ho oxiduje a plní stejnou funkci jako cytochrom c oxidáza z mitochondriální transport elektronů. v Chlamydomonas existují dvě kopie genu pro oxidázu. PTOX2 významně přispívá k toku elektronů prostřednictvím chlororespirace ve tmě.[8] Existují také důkazy z experimentů s tabák že funguje také v rostlinné chlororespiraci.[9]

V plně vyvinutých chloroplastech dlouhodobé vystavení světlu zvyšuje aktivitu oxidázy. Vzhledem k tomu, že enzym působí mezi plastochinonovým fondem mezi nimi fotosystém II a fotosystém I, může hrát roli při řízení toku elektronů fotosyntéza tím, že působí jako alternativní elektronový jímka. Podobně jako jeho role v karotenoid syntéza, jeho oxidázová aktivita může zabránit nadměrnému snížení fotosystém I akceptory elektronů a poškození fotoinhibicí. Nedávná analýza toku elektronů fotosyntetickou cestou ukazuje, že i když je aktivován, elektron tok přesměrování plastidové terminální oxidázy je o dva řády menší než celkový tok fotosyntetikou transport elektronů.[10] To naznačuje, že protein může hrát menší roli, než se dříve myslelo při zmírňování oxidačního stresu při fotosyntéze.

Struktura

Plastid terminální oxidáza je integrální membránový protein, nebo konkrétněji an integrální monotopový protein a je vázán na thylakoid membrána směřující k stroma. Na základě sekvenční homologie se předpokládá, že enzym bude obsahovat čtyři alfa šroubovice domény, které zapouzdřují centrum železa. Dva žehlička atomy jsou ligován o šest základních konzervovaných histidin a glutamát zbytky - Glu136, Glu175, His171, Glu227, Glu296 a His299.[11] Předpovídaná struktura je podobná struktuře alternativní oxidáza, s další doménou Exon 8, která je nutná pro aktivitu a stabilitu plastid oxidázy. Enzym je ukotven k membráně krátkou pětinou alfa šroubovice který obsahuje zbytek Tyr212, u kterého se předpokládá účast Podklad vazba.[12]

Mechanismus

The oxidáza katalyzuje přenos čtyř elektrony ze sníženého plastochinon na molekulární kyslík tvořit voda . Čistá reakce je napsána níže:

2 QH2 + O.2 → 2 Q + 2 H2Ó

Analýza specificity substrátu odhalila, že enzym téměř výlučně katalyzuje snížení z plastochinon přes jiné chinony jako ubichinon a durochinon. Dodatečně, žehlička je nezbytný pro katalytickou funkci enzymu a nemůže být nahrazen jiným kovem kation jako Cu2+, Zn2+nebo Mn2+ v katalytickém centru.[13]

Je nepravděpodobné, že by mohly být přeneseny čtyři elektrony najednou v jednom železném shluku, takže všechny navrhované mechanismy zahrnují dva samostatné přenosy dvou elektronů ze sníženého plastochinon do centra železa. V prvním kroku společném pro všechny navrhované mechanismy se oxiduje jeden plastochinon a obě žehličky se redukují ze železa (III) na železo (II). Pro další krok, zachycování kyslíku, jsou navrženy čtyři různé mechanismy. Jeden mechanismus navrhuje a peroxid meziprodukt, po kterém je jeden atom kyslíku použit k vytvoření vody a druhý je ponechán vázaný v diferrylové konfiguraci. Na další plastochinon oxidací se vytvoří druhá molekula vody a žehličky se vrátí do +3 oxidačního stavu. Mezi další mechanismy patří tvorba Fe (III) -OH nebo Fe (IV) -OH a tyrosinového radikálu.[14] Tyto radikálně založené mechanismy by mohly vysvětlit, proč nadměrná exprese PTOX gen způsobuje zvýšenou generaci reaktivní formy kyslíku.

Vývoj

Enzym je přítomen v organismech schopných kyslíku fotosyntéza, který zahrnuje rostliny, řasy, a sinice. Plastid terminální oxidáza a alternativní oxidáza Předpokládá se, že pocházejí ze společného rodového di-železitého karboxylátového proteinu. Aktivita kyslíkové reduktázy byla pravděpodobně starodávný mechanismus k úklidu kyslík na počátku přechodu z anaerobní na aerobní svět. Plastid oxidáza se nejprve vyvinula ve starověku sinice a alternativní oxidáza v proteobakterie před eukaryotický evoluce a endosymbióza Události. Prostřednictvím endosymbiózy byla plastid oxidáza vertikálně zděděna eukaryoty, které se vyvinuly rostliny a řasy. Sekvenováno genomy různých druhů rostlin a řas ukazuje, že aminokyselina sekvence je více než 25% konzervovaná, což je významné množství konzervace pro oxidázu. Toto zachování sekvence dále podporuje teorii, že alternativní i plastid oxidázy se vyvinuly dříve endosymbióza a během evoluce eukaryot se významně nezměnil.[15]

Existuje také PTOX kyanofágy které obsahují kopie genu pro plastid oxidázu. Je o nich známo, že se chovají jako virové vektory pro pohyb genu mezi druhy sinic. Některé důkazy naznačují, že fágy mohou využívat oxidázu k ovlivnění fotosyntetického toku elektronů k produkci více ATP a méně NADPH protože virová syntéza využívá více ATP.[1]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C McDonald AE, Ivanov AG, Bode R, Maxwell DP, Rodermel SR, Hüner NP (srpen 2011). „Flexibilita ve fotosyntetickém transportu elektronů: fyziologická role plastochinol terminální oxidázy (PTOX)“. Biochim. Biophys. Acta. 1807 (8): 954–67. doi:10.1016 / j.bbabio.2010.10.024. PMID  21056542.
  2. ^ Fu A, Liu H, Yu F, Kambakam S, Luan S, Rodermel S (duben 2012). „Alternativní oxidázy (AOX1a a AOX2) mohou funkčně nahradit plastidovou koncovou oxidázu v chloroplastech Arabidopsis“. Rostlinná buňka. 24 (4): 1579–95. doi:10.1105 / tpc.112.096701. PMC  3398565. PMID  22534126.
  3. ^ Carol P, Kuntz M (leden 2001). „Plastid terminální oxidáza vyjde najevo: důsledky pro biosyntézu karotenoidů a chlororespiraci.“ Trends Plant Sci. 6 (1): 31–6. doi:10.1016 / S1360-1385 (00) 01811-2. PMID  11164375.
  4. ^ Foudree A, Putarjunan A, Kambakam S, Nolan T, Fussell J, Pogorelko G, Rodermel S (listopad 2012). „Mechanismus pestrosti u imutanů poskytuje pohled na biogenezi chloroplastů“. Přední. Plant Sci. 3 (260): 260. doi:10.3389 / fpls.2012.00260. PMC  3506963. PMID  23205022.
  5. ^ Aluru MR, Rodermel SR (leden 2004). "Kontrola redoxu chloroplastů IMMUTANS terminální oxidázou". Physiol. Rostlina. 120 (1): 4–11. doi:10.1111 / j.0031-9317.2004.0217.x. PMID  15032871.
  6. ^ Sun X, Wen T (prosinec 2011). "Fyziologické role plastid terminální oxidázy v rostlinných stresových reakcích". J. Biosci. 36 (5): 951–6. doi:10.1007 / s12038-011-9161-7. PMID  22116293. S2CID  19924004.
  7. ^ Heyno E, Gross CM, Laureau C, Culcasi M, Pietri S, Krieger-Liszkay A (listopad 2009). „Plastid alternative oxidase (PTOX) podporuje oxidační stres při nadměrné expresi v tabáku“. J. Biol. Chem. 284 (45): 31174–80. doi:10.1074 / jbc.M109.021667. PMC  2781516. PMID  19740740.
  8. ^ Houille-Vernes L, Rappaport F, Wollmann FA, Alric J, Johnson X (prosinec 2011). „Plastid terminální oxidáza 2 (PTOX2) je hlavní oxidáza podílející se na chlororespiraci u Chlamydomonas“. PNAS. 108 (51): 20820–20825. Bibcode:2011PNAS..10820820H. doi:10.1073 / pnas.1110518109. PMC  3251066. PMID  22143777.
  9. ^ Joët T, Genty B, Josse EM, Kuntz M, Cournac L, Peltier G (srpen 2002). „Zapojení plastidové terminální oxidázy do oxidace plastochinonu, jak dokazuje exprese enzymu Arabidopsis thaliana v tabáku“. J. Biol. Chem. 277 (35): 31623–30. doi:10,1074 / jbc.M203538200. PMID  12050159.
  10. ^ Trouillard M, Shahbazi M, Moyet L, Rappaport F, Joliot P, Kuntz M a kol. (Prosinec 2012). "Kinetické vlastnosti a fyziologická role plastochinonové terminální oxidázy (PTOX) ve vaskulární rostlině". Biochim. Biophys. Acta. 1817 (12): 2140–8. doi:10.1016 / j.bbabio.2012.08.006. PMID  22982477.
  11. ^ Fu A, Park S, Rodermel S (prosinec 2005). „Sekvence požadované pro aktivitu PTOX (IMMUTANS), plastidové terminální oxidázy: in vitro a v planta mutagenezi vazebných míst pro železo a konzervovaná sekvence, která odpovídá Exonu 8“. J. Biol. Chem. 280 (52): 42489–96. doi:10,1074 / jbc.M508940200. PMID  16249174.
  12. ^ Fu A, Aluru M, Rodermel SR (srpen 2009). „Zachované sekvence aktivního místa u Arabidopsis plastid terminální oxidázy (PTOX): in vitro a ve studiích mutageneze planta“. J. Biol. Chem. 284 (34): 22625–32. doi:10.1074 / jbc.M109.017905. PMC  2755669. PMID  19542226.
  13. ^ Josse EM, Alcaraz JP, Labouré AM, Kuntz M (září 2003). "In vitro charakterizace plastidové terminální oxidázy (PTOX)". Eur. J. Biochem. 270 (18): 3787–94. doi:10.1046 / j.1432-1033.2003.03766.x. PMID  12950262.
  14. ^ Affourtit C, Albury MS, Crichton PG, Moore AL (leden 2002). "Zkoumání molekulární povahy alternativní regulace oxidázy a katalýzy". FEBS Lett. 510 (3): 121–6. doi:10.1016 / S0014-5793 (01) 03261-6. PMID  11801238. S2CID  12175724.
  15. ^ McDonald AE, Vanlerberghe GC (září 2006). "Počátky, vývojová historie a taxonomická distribuce alternativní oxidázy a plastochinol terminální oxidázy". Comp. Biochem. Physiol., Část C: Genomika a proteomika. 1 (3): 357–64. doi:10.1016 / j.cbd.2006.08.001. PMID  20483267.

externí odkazy