Laccase - Laccase

Laccase
Identifikátory
EC číslo1.10.3.2
Číslo CAS80498-15-3
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

Lacasy (ES 1.10.3.2 ) jsou multikoptické oxidázy nachází se v rostlinách, houbách a bakteriích. Lakázy oxidují různé druhy fenolický substráty, provádějící jeden elektron oxidace, vedoucí k síťování. Například lakcasy hrají roli při tvorbě lignin podporou oxidativní vazby monolignoly, rodina přirozeně se vyskytující fenoly.[1] Jiná jezera, například ta, která produkuje houba Pleurotus ostreatus, hrají roli při degradaci ligninu, a lze jej proto klasifikovat jako enzymy modifikující lignin.[2] Biosyntézu mohou usnadnit další laky produkované houbami melanin pigmenty. [3] Lakázy katalyzují štěpení kruhů aromatických sloučenin.[4]

Laccase nejprve studoval Hikorokuro Yoshida v roce 1883 a poté Gabriel Bertrand[5] v roce 1894[6] v míze Japonský lakovaný strom, kde pomáhá formovat se lak, odtud název laccase.

Aktivní stránky

Všimněte si, že každé z těchto trikopických stránek se nachází v mnoha lakazech měď centrum je vázáno na imidazol postranní řetězce histidin (barevný kód: měď je hnědá, dusík je modrá).

Aktivní místo se skládá ze čtyř měděných center, která přijímají struktury klasifikované jako typ I, typ II a typ III. Soubor tricopper obsahuje měď typu II a III (viz obrázek). Právě toto centrum váže O2 a redukuje to na vodu. Každý pár Cu (I, II) dodává jeden elektron potřebný pro tuto konverzi. Měď typu 1 neváže O2, ale funguje pouze jako místo přenosu elektronů. Střed mědi typu I se skládá z jediného atomu mědi, který je ligován na minimálně dva histidin zbytky a jeden cystein rezidua, ale v některých případech produkovaných určitými rostlinami a bakteriemi obsahuje měděné centrum typu I další methionin ligand. Střed mědi typu III se skládá ze dvou atomů mědi, z nichž každý obsahuje tři histidinové ligandy a jsou navzájem spojeny pomocí hydroxidu přemosťující ligand. Konečným centrem mědi je centrum mědi typu II, které má dva histidinové ligandy a hydroxidový ligand. Typ II spolu s měděným středem typu III tvoří trikopický soubor, který je kde dioxygen dochází k redukci. [7] Měď typu III může být nahrazena Hg (II), což způsobuje snížení aktivity lakázy.[1] Kyanid odstraní veškerou měď z enzymu a opětovné zalití mědí typu I a typu II se ukázalo jako nemožné. Měď typu III však může být znovu zabudována zpět do enzymu. Řada dalších aniontů inhibuje lakázu.[8]

Laccases ovlivňuje reakce redukce kyslíku na nízké úrovni nadměrné potenciály. Enzym byl zkoumán jako katoda enzymatické buňky biopaliva.[9] Mohou být spárovány s elektronovým mediátorem, aby se usnadnil přenos elektronů na drát pevné elektrody.[10] Lakázy jsou některé z mála oxidoreduktáz komerčně dostupných jako průmyslové katalyzátory.

Aktivita v pšeničném těstě

Lakázy mají potenciál zesíťovat potravinářské polymery, jako jsou bílkoviny a neškrobové polysacharidy v těstě. V neškrobových polysacharidech, jako jsou arabinoxylany (AX), katalyzuje lakcase oxidační gelovatění feruloylovaných arabinoxylanů dimerizací jejich ferulových esterů.[11] Bylo zjištěno, že tyto příčné vazby značně zvýšily maximální odolnost a snížily roztažnost těsta. Rezistence byla zvýšena kvůli zesíťování AX pomocí kyseliny ferulové a výsledkem byla silná síť AX a lepku. Ačkoli je známo, že lakcase zesíťuje AX, pod mikroskopem bylo zjištěno, že lakcase také působil na bílkoviny mouky. Oxidace kyseliny ferulové na AX za vzniku radikálů kyseliny ferulové zvýšila rychlost oxidace volných SH skupin na proteinech lepku a ovlivnila tak tvorbu vazeb S-S mezi lepkovými polymery.[12] Lakcase je také schopen oxidovat tyrosin vázaný na peptidy, ale velmi špatně.[12] Kvůli zvýšené pevnosti těsta vykazovalo během kynutí nepravidelnou tvorbu bublin. To bylo důsledkem toho, že se plyn (oxid uhličitý) zachytil v kůře a nemohl difundovat ven (jako by tomu bylo normálně) a způsobit abnormální velikost pórů.[11] Odpor a roztažnost byla funkcí dávkování, ale při velmi vysoké dávce vykazovalo těsto protichůdné výsledky: maximální odpor byl drasticky snížen. Vysoká dávka mohla způsobit extrémní změny ve struktuře těsta, což mělo za následek neúplnou tvorbu lepku. Dalším důvodem je, že může napodobovat nadměrné míchání, což má negativní vliv na strukturu lepku. Těsto ošetřené lakázou mělo nízkou stabilitu při dlouhodobém skladování. Těsto se změkčilo a to souvisí s zprostředkováním lakázy. Radikální mechanismus zprostředkovaný lakázou vytváří sekundární reakce radikálů s FA, které vedou k porušení kovalentních vazeb v AX a oslabení gelu AX.[11]

Biotechnologie

Schopnost laccases degradovat různé aromatické polymery vedla k výzkumu jejich potenciálu pro bioremediace a další průmyslové aplikace. Studie využívající jak fungální, tak bakteriální lakazy prokázaly, že tyto enzymy jsou schopné různé degradace a detoxikace syntetické sloučeniny, počítaje v to azobarviva, bisfenol A a léčiva.[13]

Viz také

  • Issoria lathonia.jpg Biologický portál

Reference

Citace

  1. ^ A b Solomon EI, Sundaram UM, Machonkin TE (listopad 1996). "Multikoptické oxidázy a oxygenázy". Chemické recenze. 96 (7): 2563–2606. doi:10.1021 / cr950046o. PMID  11848837.
  2. ^ Cohen R, Persky L, Hadar Y (duben 2002). "Biotechnologické aplikace a potenciál dřevorubících hub rodu Pleurotus" (PDF). Aplikovaná mikrobiologie a biotechnologie. 58 (5): 582–94. doi:10.1007 / s00253-002-0930-r. PMID  11956739. S2CID  45444911.[trvalý mrtvý odkaz ]
  3. ^ Lee D, Jang EH, Lee M, Kim SW, Lee Y, Lee KT, Bahn YS (říjen 2019). "Odhalení biosyntézy a signalizačních sítí melaninu v systému Windows Cryptococcus neoformans". mBio. 10 (5): e02267-19. doi:10,1 128 / mBio.02267-19. PMC  6775464. PMID  31575776.
  4. ^ Claus H (2004). "Lakázy: struktura, reakce, distribuce". Micron (Oxford, Anglie: 1993). 35 (1–2): 93–6. doi:10.1016 / j.micron.2003.10.029. PMID  15036303.
  5. ^ „Gabriel Bertrand na isimabombě“ (francouzsky).
  6. ^ Lu GD, Ho PY, Sivin N (1980-09-25). Věda a civilizace v Číně: Chemie a chemie. 5. str. 209. ISBN  9780521085731.
  7. ^ Jones S, Solomon E (březen 2015). "Mechanismus přenosu a reakce elektronů na lacasy". Buněčné a molekulární biologické vědy. 72 (5): 869–83. doi:10.1007 / s00018-014-1826-6. PMC  4323859. PMID  25572295.
  8. ^ Alcalde M (2007). „Lakcases: Biologické funkce, molekulární struktura a průmyslové aplikace.“. V Polaina J, MacCabe AP (eds.). Průmyslové enzymy. Springer. str. 461–476. doi:10.1007/1-4020-5377-0_26. ISBN  978-1-4020-5376-4.
  9. ^ Matthew S. Thorum, Cyrus A. Anderson, Jeremy J. Hatch, Andrew S. Campbell, Nicholas M. Marshall, Steven C. Zimmerman, Yi Lu, Andrew A. Gewirth (2010). „Přímá redukce elektrokatalytického kyslíku pomocí lakázy na modifikovaném zlatě antracen-2-methanthiol“. The Journal of Physical Chemistry Letters. 1 (15): 2251–2254. doi:10.1021 / jz100745s. PMC  2938065. PMID  20847902.CS1 maint: používá parametr autoři (odkaz)
  10. ^ Wheeldon IR, Gallaway JW, Barton SC, Banta S (říjen 2008). „Bioelektrokatalytické hydrogely z elektronově vodivých metalopolypeptidů společně s bifunkčními enzymatickými stavebními bloky“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (40): 15275–80. Bibcode:2008PNAS..10515275W. doi:10.1073 / pnas.0805249105. PMC  2563127. PMID  18824691.
  11. ^ A b C Selinheimo E (říjen 2008). Tyrosináza a lakasa jako nové síťovací nástroje pro potravinářské biopolymery. Finské centrum technického výzkumu VTT. ISBN  978-951-38-7118-5.
  12. ^ A b Selinheimo E, Autio K, Kruus K, Buchert J (červenec 2007). "Elucidace mechanismu lakázy a tyrosinázy při výrobě pšeničného chleba". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 55 (15): 6357–65. doi:10.1021 / jf0703349. PMID  17602567.
  13. ^ Wang X, Yao B, Su, X (říjen 2018). „Spojení enzymatické oxidační degradace ligninu s organickou detoxikací“. International Journal of Molecular Sciences. 19 (11): 3373. doi:10,3390 / ijms19113373. PMC  6274955. PMID  30373305.

Obecné zdroje

externí odkazy