Rodina glykosid hydrolázy 29 - Glycoside hydrolase family 29
Alfa-L-fukosidáza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
krystalová struktura termotoga maritima alfa-fukosidázy | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Alpha_L_fucos | ||||||||
Pfam | PF01120 | ||||||||
Pfam klan | CL0058 | ||||||||
InterPro | IPR000933 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00324 | ||||||||
SCOP2 | 1hl9 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
CAZy | GH29 | ||||||||
|
V molekulární biologii rodina glykosid hydrolázy 29 je rodina z glykosidové hydrolázy.
Glykosidové hydrolázy ES 3.2.1. jsou rozšířenou skupinou enzymů, které hydrolyzovat the glykosidová vazba mezi dvěma nebo více sacharidy nebo mezi sacharidovou a ne-sacharidovou skupinou. Klasifikační systém pro glykosidové hydrolázy, založený na sekvenční podobnosti, vedl k definici> 100 různých rodin.[1][2][3] Tato klasifikace je k dispozici na internetu CAZy webová stránka,[4][5] a také diskutována na CAZypedii, online encyklopedii sacharidově aktivních enzymů.[6][7]
Rodina 29 glykosidhydrolázy zahrnuje alfa-L-fukosidázy,[8] Oni jsou lysozomální enzymy odpovědné za hydrolýzu fukózy vázané na alfa-1,6 spojené s redukujícím N-acetylglukosaminem uhlohydrátu skupiny z glykoproteiny. Alfa-L-fukosidáza je zodpovědný za hydrolýzu alfa-1,6-vázané fukózy spojené s redukujícím koncem N-acetylglukosaminu sacharidových skupin glykoproteiny.
V řadě jsou zahrnuty fukosylované glykokonjugáty biologický události, které vytvářejí alfa-l-fukosidázy, enzymy odpovědné za jejich zpracování, kriticky důležité. Nedostatek aktivity alfa-l-fukosidázy je spojen s fukosidózou, poruchou ukládání lysozomů charakterizovanou rychlou neurodegenerací, která vede k vážnému mentálnímu a motorickému poškození.[9] Enzym je hexamer a zobrazuje dvoudoménový záhyb složený z a katalytické (beta / alfa) (8) doména podobná a C-terminál beta sendvič doména.[9]
Drosophila melanogaster spermie obsahuje alfa-l-fukosidázu, která by se mohla účastnit oplodnění interakcí se zbytky alfa-l-fukózy na mikropylu skořápky.[10] v člověk spermie, membránově spojená alfa-l-fukosidáza je stabilní po delší dobu, což umožňuje membrána domén a rozčlenění. Pomáhají chránit integritu bílkovin.[11]
Reference
- ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (červenec 1995). „Zachovalý katalytický aparát a předpověď společného záhybu pro několik rodin glykosylových hydroláz“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 92 (15): 7090–4. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. doi:10.1073 / pnas.92.15.7090. PMC 41477. PMID 7624375.
- ^ Davies G, Henrissat B (září 1995). "Struktury a mechanismy glykosylhydroláz". Struktura. 3 (9): 853–9. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID 8535779.
- ^ Henrissat B, Bairoch A (červen 1996). „Aktualizace klasifikace glykosylhydroláz na základě sekvence“. The Biochemical Journal. 316 (Pt 2): 695–6. doi:10.1042 / bj3160695. PMC 1217404. PMID 8687420.
- ^ "Domov". CAZy.org. Citováno 2018-03-06.
- ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (leden 2014). „Databáze enzymů aktivních ze sacharidů (CAZy) v roce 2013“. Výzkum nukleových kyselin. 42 (Problém s databází): D490-5. doi:10.1093 / nar / gkt1178. PMC 3965031. PMID 24270786.
- ^ "Glycoside Hydrolase Family 29". CAZypedia.org. Citováno 2018-03-06.
- ^ „Deset let CAZypedie: živá encyklopedie enzymů aktivních ze sacharidů“ (PDF). Glykobiologie. 28 (1): 3–8. Prosince 2018. doi:10.1093 / glycob / cwx089. PMID 29040563.
- ^ Fisher KJ, Aronson NN (prosinec 1989). „Izolace a sekvenční analýza cDNA kódující alfa-L-fukosidázu z krysích jater“. The Biochemical Journal. 264 (3): 695–701. doi:10.1042 / bj2640695. PMC 1133642. PMID 2482732.
- ^ A b Sulzenbacher G, Bignon C, Nishimura T, Tarling CA, Withers SG, Henrissat B, Bourne Y (březen 2004). „Krystalová struktura alfa-L-fukosidázy Thermotoga maritima. Pohled na katalytický mechanismus a molekulární základnu pro fukosidózu.“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (13): 13119–28. doi:10,1074 / jbc.M313783200. PMID 14715651.
- ^ Pasini ME, Intra J, Pavesi G (srpen 2008). „Expresní studie genu alfa-l-fukosidázy v rodině Drosophilidae“. Gen. 420 (1): 23–33. doi:10.1016 / j.gene.2008.04.021. PMID 18556148.
- ^ Venditti JJ, Bean BS (říjen 2009). „Stabilizace membránově spojené alfa-L-fukosidázy ekvatoriálním segmentem lidských spermií“. International Journal of Andrology. 32 (5): 556–62. doi:10.1111 / j.1365-2605.2008.00897.x. PMID 18522672.