Beta sendvič - Beta-sandwich

Ilustrace β sendviče z Tenascin C. (Položka PDB: 1DESET​).

β-sendvič domény skládající se z 80 až 350 aminokyselin se běžně vyskytují v proteinech. Vyznačují se dvěma protichůdnými antiparalelními β-listy.^[1] Počet řetězců nalezených v takových doménách se může u jednotlivých proteinů lišit. β-sendvičové domény jsou dále rozděleny do různých záhybů. The záhyb typu imunoglobulinu nalezen v protilátky (Ig-fold) se skládá ze sendvičového uspořádání 7 a 9 antiparalelních β-řetězce uspořádány do dvou β-listy s Topologie řeckého klíče. Topologie řeckého klíče se také nachází v Člověk Transthyretin. The želé topologie se nachází v proteinech vázajících sacharidy, jako je concanavalin A a různé lektiny, v kolagen vazebná doména Zlatý stafylokok Adhesin a v modulech, které se vážou fibronektin jak je uvedeno v Tenascin (Třetí opakování fibronektinu typu III). The Lektinová doména typu L. je variace skládání želé. The Doména C2 v jeho typické verzi (PKC-C2) je β-sendvič složený z 8 β-řetězců.

Reference