Gama-butyrobetain-dioxygenáza - Gamma-butyrobetaine dioxygenase

BBOX1
Protein BBOX1 PDB 3MS5.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyBBOX1, BBH, BBOX, G-BBH, gama-BBH, gama-butyrobetain-hydroxyláza 1
Externí IDOMIM: 603312 MGI: 1891372 HomoloGene: 2967 Genové karty: BBOX1
Umístění genu (člověk)
Chromozom 11 (lidský)
Chr.Chromozom 11 (lidský)[1]
Chromozom 11 (lidský)
Genomic location for BBOX1
Genomic location for BBOX1
Kapela11p14.2Start27,040,725 bp[1]
Konec27,127,809 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE BBOX1 205363 at fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

8424

170442

Ensembl

ENSG00000129151

ENSMUSG00000041660

UniProt

O75936

Q924Y0

RefSeq (mRNA)

NM_003986
NM_001376258
NM_001376259
NM_001376260
NM_001376261

NM_130452

RefSeq (protein)

NP_003977
NP_001363187
NP_001363188
NP_001363189
NP_001363190

NP_569719

Místo (UCSC)Chr 11: 27,04 - 27,13 MbChr 2: 110,26 - 110,31 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Gama-butyrobetain-dioxygenáza (také známý jako BBOX, GBBH nebo y-butyrobetaine hydroxyláza) je enzym že u lidí je kódován BBOX1 gen.[5][6] Gama-butyrobetain-dioxygenáza katalyzuje tvorbu L-karnitin z gama-butyrobetainu, posledního kroku v L-biosyntéza karnitinu cesta.[7] Karnitin je nezbytný pro přepravu aktivovaných mastné kyseliny přes mitochondriální membrána během mitochondrií beta oxidace.[6] U lidí se gama-butyrobetaain dioxygenáza nachází v ledvinách (vysoká), játrech (střední) a mozku (velmi nízká).[5][8] BBOX1 byl nedávno identifikován jako potenciál rakovina gen na základě velkého rozsahu microarray analýza dat.[9]

Reakce

gama-butyrobetain-dioxygenáza
Identifikátory
EC číslo1.14.11.1
Číslo CAS9045-31-2
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

Gama-butyrobetaine dioxygenáza patří k 2-oxoglutarát (2OG) závislá dioxygenáza nadčeleď. Katalyzuje následující reakci:

4-trimethylamoniobutanoát (γ-butyrobetain) + 2-oxoglutarát + O.2 3-hydroxy-4-trimethylamoniobutanoát (L-karnitin ) + sukcinát + CO2

Strom substráty tohoto enzymu jsou 4-trimethylamoniobutanoát (γ-butyrobetain), 2-oxoglutarát, a Ó2,[10] zatímco jeho tři produkty jsou 3-hydroxy-4-trimethylamoniobutanoát (L-karnitin ), sukcinát, a oxid uhličitý.

Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně těch, kteří jednají na spárovaných dárcích, s O2 jako oxidant a zabudování nebo redukce kyslíku. Obsažený kyslík nemusí být odvozen od O2 s 2-oxoglutarátem jako jedním dárcem a začleněním jednoho atomu kyslíku do každého dárce. Tento enzym se účastní degradace lysinu. Žehlička je kofaktor pro gama-butyrobetain-dioxygenázu. Podobně jako mnoho jiných 2OG oxygenázy může být aktivita gamma-butyrobetain-dioxygenázy stimulována redukční činidla jako askorbát a glutathion.[11][12][13][14] Katalytická aktivita gama-butyrobetain-dioxygenázy může být stimulována různými kovovými ionty, zejména ionty draslíku.[15]

Oba apo (ID PDB: 3N6W)[16] a holo (ID PDB: 3O2G)[17] struktury gamma-butyrobetain dio diogenázy byly vyřešeny, což ukazuje na indukované přizpůsobení Tento mechanismus může přispívat ke katalytické aktivitě gama-butyrobetain-dioxygenázy.

Gama-butyrobetain-dioxygenáza je promiskuitní v selektivitě substrátu a zpracovává řadu modifikovaných substrátů, včetně přírodních katalytických produktů L-karnitin a D-karnitin, formování 3-dehydrokarnitin a trimethylaminoaceton.[17][18] Gama-butyrobetain-dioxygenáza také katalyzuje oxidaci mildronát[19] za vzniku více produktů včetně semialdehydu kyseliny malonové, dimethylamin, formaldehyd a (l-methylimidazolidin-4-yl) octová kyselina, u které se předpokládá, že je tvořena a Stevensův přesmyk mechanismus.[20][21] Gama-butyrobetain-dioxygenáza je mezi ostatními lidmi jedinečná 2OG oxygenázy že katalyzuje obojí hydroxylace (např.: L-karnitin ), demetylace (např. formaldehyd) a Vazba CC tvorba (např .: (l-methylimidazolidin-4-yl) octová kyselina).[22]

Inhibice

Gama-butyrobetain-dioxygenáza je cíl inhibice 3- (2,2,2-trimethylhydraziniumyl) propionátu (mildronát, také známé jako THP, MET-88, Meldonium nebo Quarterine). Mildronát je klinicky nabízen na trhy mimo USA při léčbě angina pectoris a infarkt myokardu.[23][24][25] Některé studie naznačují, že mildronát může být také prospěšný pro léčbu neurologická porucha,[26][27] cukrovka,[28] a záchvaty a intoxikace alkoholem.[29] Mildronate v současné době vyrábí a prodává společnost Grindeks, farmaceutická společnost se sídlem v Lotyšsko. Dosud nejméně pět klinické hodnocení zprávy byly zveřejněno v recenzované časopisy dokumentující účinnost a bezpečnost mildronátu na ošetření angina pectoris, mrtvice a chronické srdeční selhání.[30][31][32][33][34] Nebyly však provedeny žádné randomizované klinické studie podporující použití mildronátu k léčbě kardiovaskulárních onemocnění.[35][je zapotřebí lepší zdroj ]

Mildronát má podobnou strukturu jako přirozený substrát gama-butyrobetain, přičemž skupina NH nahrazuje CH2 gama-butyrobetainu v poloze C-4. Byla zveřejněna krystalová struktura mldronátu v komplexu s gama-butyrobetain-dioxygenázou a naznačuje, že mildronát se váže na gama-butyrobetain-dioxygenázu přesně stejným způsobem jako gama-butyrobetain (PDB id: 3MS5).[36] K dnešnímu dni většina inhibitory enzymů pro člověka 2OG oxygenázy vázat se na kosubstrát 2OG vazebné místo; mildronát je vzácným příkladem nepodobného inhibitoru mimetického substrátu.[37] Ačkoli první zprávy naznačovaly, že mildronát je nesoutěžní a nehydroxylovatelný analog gama-butyrobetainu,[38] další studie zjistily, že mildronát je skutečně substrátem pro gama-butyrobetain-dioxygenázu.[17][20][39]

Podobně jako ostatní 2OG oxygenázy, gama-butyrobetain-dioxygenáza může být inhibována 2OG napodobeniny a aromatické inhibitory, jako je pyridin 2,4-dikarboxylát.[40] Mezi další uváděné inhibitory gama-butyrobetain-dioxygenázy patří cyklopropylem substituované gama-butyrobetainy[41] a kyselina 3- (2,2-dimethylcyklopropyl) propanová, což je inhibitor enzymu založený na mechanismu.[42]

Test

Několik in vitro biochemické testy byly použity k monitorování katalytické aktivity gama-butyrobetain-dioxygenázy. Rané metody se zaměřily hlavně na použití radioaktivně značené sloučeniny, včetně 14G-butyrobetain značený C.[43] a 14Označeno C. 2OG.[44] Enzym -spojená metoda byla také použita k detekci karnitin tvorba pomocí enzymu karnitin acetyltransferáza a 14C-značený acetyl-koenzym A pro získání značeného acetylkarnitinu pro detekci. Pomocí této metody je možné detekovat karnitin koncentrace až do pico -molární rozsah.[45][46][47] Další analytické metody včetně hmotnostní spektrometrie a NMR byly také použity,[17] a jsou zvláště užitečné pro studium vazebného poměru mezi 2OG oxidace a Podklad a pro charakterizaci neznámých enzymatických produktů.[18] Tyto metody však často nejsou vhodné vysoká propustnost screening a vyžadovat drahý instrumentace. Potenciálně vysoká propustnost fluorescence Stanovení na bázi bylo také navrženo za použití fluorovaného gama-butyrobetainu analogový.[48] The fluorid ionty uvolňované v důsledku katalýzy gama-butyrobetaain dioxygenázou lze detekovat pomocí chemosenzorů, jako jsou chráněné fluorescein.[49]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000129151 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000041660 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ A b Vaz FM, van Gool S, Ofman R, Ijlst L, Wanders RJ (září 1998). "Karnitinová biosyntéza: identifikace cDNA kódující lidskou gama-butyrobetaine hydroxylázu". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 250 (2): 506–10. doi:10.1006 / bbrc.1998.9343. PMID  9753662.
  6. ^ A b „Entrez Gene: BBOX1 butyrobetain (gamma), 2-oxoglutarate dioxygenase (gamma-butyrobetaine hydroxylase) 1“.
  7. ^ Paul HS, Sekas G, Adibi SA (únor 1992). "Karnitinová biosyntéza v jaterních peroxisomech. Demonstrace aktivity gama-butyrobetain-hydroxylázy". European Journal of Biochemistry / FEBS. 203 (3): 599–605. doi:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16589.x. PMID  1735445.
  8. ^ Lindstedt G, Lindstedt S, Nordin I (říjen 1982). "Gama-butyrobetaine hydroxyláza v lidské ledvině". Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation. 42 (6): 477–85. doi:10.3109/00365518209168117. PMID  7156861.
  9. ^ Dawany NB, Dampier WN, Tozeren A (červen 2011). „Integrace dat z microarray ve velkém měřítku odhaluje geny a cesty společné pro více typů rakoviny“. International Journal of Cancer. 128 (12): 2881–91. doi:10.1002 / ijc.25854. PMID  21165954. S2CID  24740881.
  10. ^ Lindstedt G, Lindstedt S (srpen 1970). „Kofaktorové požadavky na gama-butyrobetain-hydroxylázu z potkaních jater“. The Journal of Biological Chemistry. 245 (16): 4178–86. PMID  4396068.
  11. ^ Rebouche CJ (prosinec 1991). "Kyselina askorbová a biosyntéza karnitinu". American Journal of Clinical Nutrition. 54 (6 doplňků): 1147S – 1152S. doi:10.1093 / ajcn / 54.6.1147s. PMID  1962562.
  12. ^ Nelson PJ, Pruitt RE, Henderson LL, Jenness R, Henderson LM (leden 1981). "Vliv nedostatku kyseliny askorbové na syntézu karnitinu in vivo". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 672 (1): 123–7. doi:10.1016/0304-4165(81)90286-5. PMID  6783120.
  13. ^ Rebouche CJ (prosinec 1991). „Biosyntéza kyseliny askorbové a karnitinu“. American Journal of Clinical Nutrition. 54 (6 doplňků): 1147S – 1152S. doi:10.1093 / ajcn / 54.6.1147s. PMID  1962562.
  14. ^ Furusawa H, Sato Y, Tanaka Y, Inai Y, Amano A, Iwama M, Kondo Y, Handa S, Murata A, Nishikimi M, Goto S, Maruyama N, Takahashi R, Ishigami A (září 2008). „Vitamin C není nezbytný pro biosyntézu karnitinu in vivo: ověření u myší s knock-outovým proteinem 30-glukonolaktonázy zbavených vitaminu C“. Biologický a farmaceutický bulletin. 31 (9): 1673–9. doi:10,1248 / bpb.31.1673. PMID  18758058.
  15. ^ Wehbie RS, Punekar NS, Lardy HA (březen 1988). „Reakce katalyzovaná gama-butyrobetain-hydroxylázou z jater jater: vliv draslíku, substrátů a analogů substrátu na hydroxylaci a dekarboxylaci“. Biochemie. 27 (6): 2222–8. doi:10.1021 / bi00406a062. PMID  3378057.
  16. ^ PDB: 3N6W​;Tars K, Rumnieks J, Zeltins A, Kazaks A, Kotelovica S, Leonciks A, Sharipo J, Viksna A, Kuka J, Liepinsh E, Dambrova M (srpen 2010). "Krystalová struktura lidské gama-butyrobetain-hydroxylázy". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 398 (4): 634–9. doi:10.1016 / j.bbrc.2010.06.121. PMID  20599753.
  17. ^ A b C d PDB: 3O2G​; Leung IK, Krojer TJ, Kochan GT, Henry L, von Delft F, Claridge TD, Oppermann U, McDonough MA, Schofield CJ (prosinec 2010). „Strukturální a mechanistické studie na γ-butyrobetain-hydroxyláze“. Chemie a biologie. 17 (12): 1316–24. doi:10.1016 / j.chembiol.2010.09.016. PMID  21168767.
  18. ^ A b Fujimori DG (prosinec 2010). "Nové enzymové přeskupení". Chemie a biologie. 17 (12): 1269–70. doi:10.1016 / j.chembiol.2010.12.003. PMID  21168760.
  19. ^ Simkhovich BZ, Shutenko ZV, Meirena DV, Khagi KB, Mezapuķe RJ, Molodchina TN, Kalviņs ​​IJ, Lukevics E (leden 1988). „3- (2,2,2-Trimethylhydrazinium) propionát (THP) - nový inhibitor gama-butyrobetain-hydroxylázy s kardioprotektivními vlastnostmi“. Biochemická farmakologie. 37 (2): 195–202. doi:10.1016/0006-2952(88)90717-4. PMID  3342076.
  20. ^ A b Henry L, Leung IK, Claridge TD, Schofield CJ (srpen 2012). „γ-Butyrobetaine hydroxyláza katalyzuje přesmyk Stevensova typu“. Dopisy o bioorganické a léčivé chemii. 22 (15): 4975–8. doi:10.1016 / j.bmcl.2012.06.024. PMID  22765904.
  21. ^ Stevens TS, Creighton EM, Gordon AB, MacNicol M (1928). „CCCCXXIII. — Degradace kvartérních amoniových solí. Část I“. J. Chem. Soc. 0: 3193–3197. doi:10.1039 / JR9280003193.
  22. ^ Loenarz C, Schofield CJ (březen 2008). "Rozšiřování chemické biologie 2-oxoglutarát oxygenáz". Přírodní chemická biologie. 4 (3): 152–6. doi:10.1038 / nchembio0308-152. PMID  18277970.
  23. ^ Sesti C, Simkhovich BZ, Kalvinsh I, Kloner RA (březen 2006). „Mildronát, nový inhibitor oxidace mastných kyselin a antianginózní látka, snižuje velikost infarktu myokardu bez ovlivnění hemodynamiky“. Journal of Cardiovascular Pharmacology. 47 (3): 493–9. doi:10.1097 / 01.fjc.0000211732.76668.d2 (neaktivní 11. 10. 2020). PMID  16633095.CS1 maint: DOI neaktivní od října 2020 (odkaz)
  24. ^ Liepinsh E, Vilskersts R, Loca D, Kirjanova O, Pugovichs O, Kalvinsh I, Dambrova M (prosinec 2006). „Mildronát, inhibitor biosyntézy karnitinu, indukuje zvýšení obsahu gama-butyrobetainu a kardioprotekci u izolovaného srdečního infarktu krysy“. Journal of Cardiovascular Pharmacology. 48 (6): 314–9. doi:10.1097 / 01.fjc.0000250077.07702.23. PMID  17204911. S2CID  1812127.
  25. ^ Hayashi Y, Kirimoto T, Asaka N, Nakano M, Tajima K, Miyake H, Matsuura N (květen 2000). „Příznivé účinky MET-88, inhibitoru gama-butyrobetain-hydroxylázy u potkanů ​​se srdečním selháním po infarktu myokardu“. European Journal of Pharmacology. 395 (3): 217–24. doi:10.1016 / S0014-2999 (00) 00098-4. PMID  10812052.
  26. ^ Sjakste N, Gutcaits A, Kalvinsh I (2005). „Mildronát: antiischemický lék na neurologické indikace“. Recenze drog CNS. 11 (2): 151–68. doi:10.1111 / j.1527-3458.2005.tb00267.x. PMC  6741751. PMID  16007237.
  27. ^ Pupure J, Isajevs S, Skapare E, Rumaks J, Svirskis S, Svirina D, Kalvinsh I, Klusa V (únor 2010). „Neuroprotektivní vlastnosti mildronátu, malé molekuly zaměřené na mitochondrie“. Neurovědy Dopisy. 470 (2): 100–5. doi:10.1016 / j.neulet.2009.12.055. PMID  20036318. S2CID  38603504.
  28. ^ Liepinsh E, Skapare E, Svalbe B, Makrecka M, Cirule H, Dambrova M (květen 2011). „Antidiabetické účinky mildronátu samotného nebo v kombinaci s metforminem u obézních krys Zucker“. European Journal of Pharmacology. 658 (2–3): 277–83. doi:10.1016 / j.ejphar.2011.02.019. PMID  21371472.
  29. ^ Zvejniece L, Svalbe B, Makrecka M, Liepinsh E, Kalvinsh I, Dambrova M (září 2010). „Mildronát má akutní antikonvulzivní a antihypnotické účinky“. Behaviorální farmakologie. 21 (5–6): 548–55. doi:10.1097 / FBP.0b013e32833d5a59. PMID  20661137. S2CID  12501700.
  30. ^ Dzerve V, Matisone D, Kukulis I, Romanova J, Putane L, Grabauskiene V, Skarda I, Berzina D, Strautmanis J (2005). „Mildronát zlepšuje periferní oběh u pacientů s chronickým srdečním selháním: výsledky klinické studie (první zpráva)“ (PDF). Semin Cardiol. 11 (2): 56–64. ISSN  1648-7966. Archivovány od originál (PDF) dne 2012-03-28.
  31. ^ Vitols A, Voita D, Dzerve V (2008). „Mildronát zlepšuje funkci reflexu karotického baroreceptoru u pacientů s chronickým srdečním selháním“ (PDF). Semin Cardiovasc Med. 13: 6. Archivovány od originál (PDF) dne 21. 9. 2013.
  32. ^ Dzerve V, Matisone D, Pozdnyakov Y, Oganov R (2010). „Mildronát zlepšuje toleranci zátěže u pacientů se stabilní anginou pectoris: výsledky dlouhodobé klinické studie“ (PDF). Semin Cardiovasc Med. 16: 3. Archivovány od originál (PDF) dne 21. 9. 2013.
  33. ^ Dzerve V (2011). „Na dávce závislé zlepšení tolerance cvičení u pacientů se stabilní anginou pectoris léčených mildronátem: klinická studie“ MILSS I"" (PDF). Medicina. 47 (10): 544–51. doi:10,3390 / medicina47100078. PMID  22186118. Archivovány od originál (PDF) dne 21. 9. 2013.
  34. ^ Zhu Y, Zhang G, Zhao J, Li D, Yan X, Liu J, Liu X, Zhao H, Xia J, Zhang X, Li Z, Zhang B, Guo Z, Feng L, Zhang Z, Qu F, Zhao G (Říjen 2013). „Účinnost a bezpečnost mildronátu při akutní ischemické cévní mozkové příhodě: randomizovaná, dvojitě zaslepená, aktivně kontrolovaná multicentrická studie fáze II“. Klinické vyšetřování drog. 33 (10): 755–60. doi:10.1007 / s40261-013-0121-x. PMID  23949899. S2CID  697191.
  35. ^ „Tenisová profesionálka Maria Šarapovová říká, že nese‚ plnou odpovědnost 'za neúspěšný test na přítomnost drog “. LA Times.
  36. ^ PDB: 3MS5​
  37. ^ Rose NR, McDonough MA, King ON, Kawamura A, Schofield CJ (srpen 2011). "Inhibice 2-oxoglutarát-dependentních oxygenáz". Recenze chemické společnosti. 40 (8): 4364–97. doi:10.1039 / c0cs00203h. PMID  21390379.
  38. ^ Galland S, Le Borgne F, Guyonnet D, Clouet P, Demarquoy J (leden 1998). „Čištění a charakterizace gama-butyrobetain-hydroxylázy z krysích jater“. Molekulární a buněčná biochemie. 178 (1–2): 163–8. doi:10.1023 / A: 1006849713407. PMID  9546596. S2CID  23339575.
  39. ^ Spaniol M, Brooks H, Auer L, Zimmermann A, Solioz M, Stieger B, Krähenbühl S (březen 2001). "Vývoj a charakterizace zvířecího modelu nedostatku karnitinu". European Journal of Biochemistry / FEBS. 268 (6): 1876–87. doi:10.1046 / j.1432-1327.2001.02065.x. PMID  11248709.
  40. ^ Ng SF, Hanauske-Abel HM, Englard S (leden 1991). "Vazebné místo kosubstrátu Pseudomonas sp. AK1 gama-butyrobetain-hydroxyláza. Interakce se strukturálními analogy alfa-ketoglutarátu". The Journal of Biological Chemistry. 266 (3): 1526–33. PMID  1988434.
  41. ^ Petter RC, Banerjee S, Englard S (1990). "Inhibice y-butyrobetaine hydroxylázy cyklopropylem substituovanými y-butyrobetainy". J. Org. Chem. 55 (10): 3088–3097. doi:10.1021 / jo00297a025.
  42. ^ Ziering DL, Pascal Jr RA (1990). „Inhibice bakteriální γ-butyrobetaine hydroxylázy založená na mechanismu“. J. Am. Chem. Soc. 112 (2): 834–838. doi:10.1021 / ja00158a051.
  43. ^ Lindstedt G, Lindstedt S, Tofft S (1970). "γ-Butyrobetaine Hydroxyláza z Pseudomonas sp AK 1". Biochemie. 9 (22): 4336–4342. doi:10.1021 / bi00824a014. PMID  5472709.
  44. ^ Lindstedt G, Lindstedt S, Nordin I (1977). "Čištění a vlastnosti y-butyrobetaine hydroxylázy z Pseudomonas species AK 1". Biochemie. 16 (10): 2181–2188. doi:10.1021 / bi00629a022. PMID  861203.
  45. ^ Cederblad C, Lindstedt S (1972). "Metoda pro stanovení karnitinu v rozsahu pikomolů". Clin. Chim. Acta. 37: 235–243. doi:10.1016 / 0009-8981 (72) 90438-X. PMID  5022087.
  46. ^ Böhmer T, Rydning A, Solberg HE (1974). "Hladiny karnitinu v lidském séru ve zdraví a nemoci" Clin. Chim. Acta. 57 (1): 55–61. doi:10.1016/0009-8981(74)90177-6. PMID  4279150.
  47. ^ Parvin R, Pande SV (1976). "Mikrodeterminace (-) karnitinu a aktivity karnitin acetyltransferázy". Anální. Biochem. 79 (1–2): 190–201. doi:10.1016/0003-2697(77)90393-1. PMID  869176.
  48. ^ Rydzik AM, Leung IK, Kochan GT, Thalhammer A, Oppermann U, Claridge TD, Schofield CJ (červenec 2012). „Vývoj a aplikace fluorescenčního testu založeného na detekci fluoridů pro γ-butyrobetain-hydroxylázu“. ChemBioChem. 13 (11): 1559–63. doi:10.1002 / cbic.201200256. PMID  22730246. S2CID  13956474.
  49. ^ Cametti M, Rissanen K (květen 2009). "Rozpoznávání a snímání fluoridového aniontu". Chemická komunikace (20): 2809–29. doi:10.1039 / B902069A. PMID  19436879.

Další čtení