Chlorofylid - Chlorophyllide
![]() Chlorofylid a | |
Jména | |
---|---|
Název IUPAC Hořčík (3S,4S,21R) -3- (2-karboxyethyl) -14-ethyl-21- (methoxykarbonyl) -4,8,13,18-tetramethyl-20-oxo-9-vinyl-23,25-didehydrophorbin-23,25-diid | |
Identifikátory | |
| |
| |
3D model (JSmol ) | |
ChEBI | |
ChemSpider | |
PubChem CID | |
| |
| |
Vlastnosti | |
C35H34MgN4Ó5 | |
Molární hmotnost | 614 973 g / mol |
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
Reference Infoboxu | |
Chlorofylid A a Chlorofylid b jsou biosyntetický předchůdci chlorofyl A a chlorofyl b resp. Jejich kyselina propionová skupiny jsou převedeny na fytyl estery enzymem chlorofyl syntáza v posledním kroku cesty. Proto je hlavní zájem o ně chemické sloučeniny byl ve studii o chlorofyl biosyntéza v rostliny, řasy a sinice. Chlorofylid A je také meziproduktem v biosyntéze bakteriochlorofyly.[1][2]
Struktury

Chlorofylid A, je karboxylová kyselina (R = H). V chlorofylidu b, methylová skupina v poloze 13 (Číslování podle IUPAC pro chlorofylid A) a zvýrazněné v zeleném poli, je nahrazeno a formyl skupina.
Biosyntéza postupuje k tvorbě protoporfyrinu IX
V raných fázích biosyntézy, která začíná od kyselina glutamová, a tetrapyrrol je tvořen enzymy deamináza a cosynthetase které se transformují kyselina aminolevulinová přes porfobilinogen a hydroxymethylbilan na uroporphyrinogen III. Ten je první makrocyklický společný pro haem, sirohaem, kofaktor F430, kobalamin a samotný chlorofyl.[3] Další meziprodukty jsou koproporfyrinogen III a protoporfyrinogen IX, který je oxidovaný plně aromatický protoporfyrin IX. Vložení žehlička do protoporfyrinu IX například u savců dává hem, kofaktor nesoucí kyslík v krvi, ale rostliny se kombinují hořčík místo toho dát po dalších transformacích chlorofyl pro fotosyntézu.[4]
Biosyntéza chlorofylidů z protoporfyrinu IX
Podrobnosti o pozdních stadiích biosyntetické dráhy k chlorofylu se u rostlin liší (například Arabidopsis thaliana, Nicotiana tabacum a Triticum aestivum ) a bakterie (například Rubrivivax gelatinosus a Synechocystis ) ve kterém byl studován. Nicméně, i když geny a enzymy liší se, chemické reakce jsou stejné.[1][5]
Vložení hořčíku

Chlorofyl se vyznačuje tím, že má hořčík ion koordinovaný v rámci ligand volal a chlor. Kov je vložen do protoporfyrinu IX pomocí enzym hořečnatá chelatáza[1] který katalyzuje reakci ES 6.6.1.1
Esterifikace propionátové skupiny kruhu C.
Dalším krokem směrem k chlorofylidům je tvorba methylu (CH3) ester na jedné z propionátových skupin, který je katalyzován enzymem Magnézium protoporfyrin IX methyltransferáza[6] v methylace reakce ES 2.1.1.11
- Mg-protoporfyrin IX + S-adenosylmethionin 13-methylester Mg-protoporfyrinu IX + S-adenosyl-L-homocystein
Od porfyrinu po chlor

Chlorinový kruhový systém se vyznačuje pětičlenným uhlíkovým kruhem E, který se vytvoří, když je jedna z propionátových skupin porfyrinu cyklicky na atom uhlíku spojující originál pyrrol kruhy C a D. Řada chemických kroků katalyzovaných enzymem Monomethylester (oxidační) cyklasy hořčíku a protoporfyrinu IX[7] dává celkovou reakci ES 1.14.13.81
- 13-monomethylester Mg-protoporfyrinu IX + 3 NADPH + 3 H+ + 3 O.2 divinylprotochlorofylid + 3 NADP+ + 5 hodin2Ó
v ječmen elektrony jsou poskytovány redukovanými ferredoxin, který je může získat od fotosystém I nebo ve tmě od Ferredoxin - NADP (+) reduktáza: protein cyklázy se jmenuje XanL a je kódován Xantha-l gen.[8] v anaerobní organismy jako Rhodobacter sphaeroides dochází ke stejné celkové transformaci, ale kyslík zabudovaný do 13-monomethylesteru hořčíku a protoporfyrinu IX pochází z vody v reakci ES 1.21.98.3.[9]
Kroky redukce na chlorofylid a
K výrobě chlorofylidu jsou zapotřebí další dvě transformace A. Oba jsou snížení reakce: jeden převede a vinylová skupina do ethylová skupina a druhá přidává dva atomy vodíku k pyrolovému kruhu D, i když celkově aromatičnost makrocyklus je zachován. Tyto reakce probíhají nezávisle a u některých organismů je sekvence obrácená.[1]Enzym divinylchlorfylid a 8-vinyl-reduktáza[10] převádí 3,8-divinylprotochlorofylid na protochlorofylid v reakci ES 1.3.1.75
- 3,8-divinylprotochlorofylid + NADPH + H+ protochlorofylid + NADP+

Poté následuje reakce ES 1.3.1.33 ve kterém je pyrolový kruh D enzymem redukován protochlorofylid reduktáza[11]
- protochlorofylid + NADPH + H+ chlorofylid A + NADP+
Tato reakce je závislá na světle, ale existuje alternativní enzym, Ferredoxin: protochlorofylid reduktáza (závislá na ATP),[12] který používá snížené ferredoxin jako jeho kofaktor a není závislý na světle; provádí podobnou reakci ES 1.3.7.7 ale s alternativou Podklad 3,8-divinylprotochlorofylid
- 3,8-divinylprotochlorofylid + redukovaný ferredoxin + 2 ATP + 2 H2Ó 3,8-divinylchlorofylid A + oxidovaný ferredoxin + 2 ADP + 2 fosfáty
V organismech, které používají tuto alternativní sekvenci redukčních kroků, je proces dokončen reakcí ES 1.3.7.13 katalyzováno enzymem, který může přijímat různé substráty a provádět požadovanou redukci vinylových skupin, například v tomto případě
- 3,8-divinylchlorofylid A + 2 redukované ferredoxiny + 2 H+ chlorofylid A + 2 oxidovaný ferredoxin
Z chlorofylidu A na chlorofylid b
Chlorofylid A oxygenáza je enzym, který přeměňuje chlorofylid A na chlorofylid b[13] katalyzováním celkové reakce ES 1.3.7.13
- chlorofylid A + 2 O.2 + 2 NADPH + 2 H+ chlorofylid b + 3 H2O + 2 NADP+
Použití při biosyntéze chlorofylu A a chlorofyl b
Chlorofylsyntáza[14] dokončuje biosyntézu chlorofylu a katalyzováním reakce ES 2.5.1.62
- chlorofylid A + fytyldifosfát chlorofyl A + difosfát
Tak se vytvoří ester skupiny karboxylové kyseliny v chlorofylidu A s 20-uhlíkem diterpen alkohol fytol.Chlorofyl b je vyroben stejným enzymem působícím na chlorofylid b.
Použití při biosyntéze bakteriochlorofylů


Bakteriochlorofyly jsou pigmenty pro sklizeň světla nacházející se ve fotosyntetických bakteriích: neprodukují kyslík jako vedlejší produkt. Existuje mnoho takových struktur, ale všechny jsou biosynteticky příbuzné tím, že jsou odvozeny od chlorofylidu A.[1][15] Bakteriochlorofyl A je typickým příkladem; jeho biosyntéza byla studována v Rhodobacter capsulatus a Rhodobacter sphaeroides.
Prvním krokem je redukce (s trans stereochemie ) pyrolového kruhu B, což dává charakteristický 18-elektronový aromatický systém mnoha bakteriochlorofylů. To se provádí pomocí enzymu chlorofylid a reduktáza, který katalyzuje reakci ES 1.3.7.15.
- chlorofylid A + 2 redukované ferredoxiny + ATP + H2O + 2 H+ 3-deacetyl 3-vinylbakteriochlorofylid A + 2 oxidovaný ferredoxin + ADP + fosfát
Další dva kroky převádějí vinylovou skupinu nejprve na 1-hydroxyethylovou skupinu a poté na acetylovou skupinu bakteriochlorofylidu A. Reakce jsou katalyzovány chlorofylid a 31-hydratáza (ES 4.2.1.165 ) a bakteriochlorofylid a dehydrogenáza (ES 1.1.1.396 ) jak následuje:[2][16]
- 3-deacetyl 3-vinylbakteriochlorofylid A + H2Ó 3-deacetyl-3- (1-hydroxyethyl) bakteriochlorofylid A
- 3-deacetyl-3- (1-hydroxyethyl) bakteriochlorofylid A + NAD+ bakteriochlorofylid A + NADH + H+
Tyto tři reakce katalyzované enzymy mohou probíhat v různých sekvencích za vzniku bakteriochlorofylidu A připraven na esterifikace k finálním pigmentům pro fotosyntézu. Fytylester bakteriochlorofylu A není připojen přímo: spíše je počátečním meziproduktem ester s R = geranylgeranyl (z geranylgeranylpyrofosfát ), na které se poté vztahují další kroky, jako jsou tři z postranního řetězce alken dluhopisy jsou sníženy.[16]
Reference
- ^ A b C d E Willows, Robert D. (2003). „Biosyntéza chlorofylů z protoporfyrinu IX“. Zprávy o přírodních produktech. 20 (6): 327–341. doi:10.1039 / B110549N. PMID 12828371.
- ^ A b Bollivar, David W. (2007). „Nedávný pokrok v biosyntéze chlorofylu“. Fotosyntetický výzkum. 90 (2): 173–194. doi:10.1007 / s11120-006-9076-6. PMID 17370354. S2CID 23808539.
- ^ Battersby AR, Fookes CJ, Matcham GW, McDonald E (květen 1980). "Biosyntéza pigmentů života: tvorba makrocyklu". Příroda. 285 (5759): 17–21. Bibcode:1980 Natur.285 ... 17B. doi:10.1038 / 285017a0. PMID 6769048. S2CID 9070849.
- ^ Battersby, A. R. (2000). „Tetrapyrroly: Pigmenty života. Millennium review“. Zprávy o přírodních produktech. 17 (6): 507–526. doi:10.1039 / B002635M. PMID 11152419.
- ^ R. Caspi (2007-07-18). „3,8-divinyl-chlorofylid a biosyntéza I (aerobní, závislá na světle)“. Databáze metabolických cest MetaCyc. Citováno 2020-06-04.
- ^ Shepherd, Mark; Reid, James D .; Hunter, C. Neil (2003). „Čištění a kinetická charakterizace methyltransferázy hořečnatého protoporfyrinu IX ze Synechocystis PCC6803“. Biochemical Journal. 371 (2): 351–360. doi:10.1042 / BJ20021394. PMC 1223276. PMID 12489983.
- ^ Bollivar DW, Beale SI (září 1996). „Chlorofyl biosyntetický enzym Mg-protoporfyrin IX monomethylester (oxidační) cyklasa (charakterizace a částečné čištění z Chlamydomonas reinhardtii a Synechocystis sp. PCC 6803)“. Fyziologie rostlin. 112 (1): 105–114. doi:10.1104 / pp.112.1.105. PMC 157929. PMID 12226378.
- ^ Stuart, David; Sandström, Malin; Youssef, Helmy M .; Zakhrabekova, Shakhira; Jensen, Poul Erik; Bollivar, David W .; Hansson, Mats (08.09.2020). „Aerobic Barley Mg-protoporphyrin IX Monomethyl Ester Cyclase is Powered by Electrons from Ferredoxin“. Rostliny. 9 (9): 1157. doi:10,3390 / rostliny9091157.
- ^ Porra, Robert J .; Schafer, Wolfram; Gad'On, Nasr; Katheder, Ingrid; Drews, Gerhart; Scheer, Hugo (1996). „Původ dvou karbonylových kyslíků bakteriochlorofylu a. Demonstrace dvou různých cest pro tvorbu kruhu e u Rhodobacter sphaeroides a Roseobacter denitrificans a společný mechanismus hydatázy pro tvorbu 3-acetylové skupiny“. European Journal of Biochemistry. 239 (1): 85–92. doi:10.1111 / j.1432-1033.1996.0085u.x. PMID 8706723.
- ^ Parham, Ramin; Rebeiz, Constantin A. (1992). „Chloroplastová biogeneze: [4-vinyl] chlorofylid a reduktáza je specifický enzym závislý na divinylchlorofylidu, závislý na NADPH.“ Biochemie. 31 (36): 8460–8464. doi:10.1021 / bi00151a011. PMID 1390630.
- ^ Apel, Klaus; Santel, Hans-Joachim; Redlinger, Tom E .; Falk, Heinz (2005). „Protochlorofylidový holochrom ječmene (Hordeum vulgare L.)“. European Journal of Biochemistry. 111 (1): 251–258. doi:10.1111 / j.1432-1033.1980.tb06100.x. PMID 7439188.
- ^ Muraki N, Nomata J, Ebata K, Mizoguchi T, Shiba T, Tamiaki H, Kurisu G, Fujita Y (květen 2010). „Rentgenová krystalová struktura protochlorofylidreduktázy nezávislé na světle“. Příroda. 465 (7294): 110–4. Bibcode:2010Natur.465..110M. doi:10.1038 / nature08950. PMID 20400946. S2CID 4427639.
- ^ Eggink, Laura L .; Lobrutto, Russell; Brune, Daniel C .; Brusslan, Judy; Yamasato, Akihiro; Tanaka, Ayumi; Hoober, J. Kenneth (2004). „Syntéza chlorofylu b: Lokalizace chlorofylidu a oxygenázy a objev stabilního radikálu v katalytické podjednotce“. Biologie rostlin BMC. 4: 5. doi:10.1186/1471-2229-4-5. PMC 406501. PMID 15086960.
- ^ Schmid, H. C .; Rassadina, V .; Oster, U .; Schoch, S .; Rüdiger, W. (2002). „Předběžné naplnění chlorofylsyntázy tetraprenyl difosfátem je povinným krokem v biosyntéze chlorofylu“ (PDF). Biologická chemie. 383 (11): 1769–78. doi:10.1515 / BC.2002.198. PMID 12530542. S2CID 3099209.
- ^ Senge, Mathias O .; Smith, Kevin M. (2004). "Biosyntéza a struktury bakteriochlorofylů". Anoxygenní fotosyntetizující bakterie. Pokroky ve fotosyntéze a dýchání. 2. str. 137–151. doi:10.1007/0-306-47954-0_8. ISBN 0-7923-3681-X.
- ^ A b R. Caspi (08.12.2015). „Cesta: bakteriochlorofyl a biosyntéza“. Databáze metabolických cest MetaCyc. Citováno 2020-06-04.