Monomethylester (oxidační) cyklasy hořčíku a protoporfyrinu IX - Magnesium-protoporphyrin IX monomethyl ester (oxidative) cyclase - Wikipedia

Monomethylester (oxidační) cyklasy hořčíku a protoporfyrinu IX
Identifikátory
EC číslo1.14.13.81
Číslo CAS92353-62-3
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Monomethylester (oxidační) cyklasy hořčíku a protoporfyrinu IX (ES 1.14.13.81 ), je enzym s systematické jméno magnézium-protoporfyrin-IX 13-monomethylester, ferredoxin: kyslík-oxidoreduktáza (hydroxylující).[1] V rostlinách tento enzym katalýzy následující celkově chemická reakce

The chlor kruhový systém se tvoří při cyklizaci esterifikovaného propionátového postranního řetězce na porfyrinový kruh protoporfyrin IX za vzniku divinylprotochlorofylidu
13-monomethylester hořčíku a protoporfyrinu IX + 3 NADPH + 3 H+ + 3 O.2 divinylprotochlorofylid + 3 NADP+ + 5 hodin2O (celková reakce)

Nedávné důkazy[2] ukazuje, že pocházejí potřebné elektrony, které cyklují enzym z oxidované na redukovanou formu ferredoxin. V zelené tkáni může ferredoxin přijímat tyto elektrony přímo z fotosystém I aby NADPH nemusí být zapojen. Ve tmě však lze ferredoxin také redukovat pomocí Ferredoxin - NADP (+) reduktáza, umožňující v tomto případě pokračovat v reakci. Je proto přesnější ukázat jednotlivé kroky následovně:

(La) hořčík-protoporfyrin IX 13-monomethylester + 2 redukovaný ferredoxin + O2 131-hydroxymagnesium-protoporfyrin IX 13-monomethylester + H2Ó
(1b) 131-hydroxymagnesium-protoporfyrin IX 13-monomethylester + 2 redukovaný ferredoxin + O2 131-oxo-hořčík-protoporfyrin IX 13-monomethylester + 2H2Ó
(1c) 131-oxo-hořčík-protoporfyrin IX 13-monomethylester + 2 redukovaný ferredoxin + O2 divinylprotochlorofylid + 2 H2Ó

Tento enzym vyžaduje pro aktivitu Fe (II). v ječmen cyklázový protein se jmenuje XanL a je kódován Xantha-l gen. Přidružený protein, Ycf54, se zdá být nezbytný pro správné zrání enzymu XanL,[2] který je součástí biosyntetická cesta na chlorofyly.[3][4][5]v anaerobní organismy jako Rhodobacter sphaeroides dochází ke stejné celkové transformaci, ale kyslík zabudovaný do 13-monomethylesteru hořčíku a protoporfyrinu IX pochází z vody v reakci ES 1.21.98.3.[6]

Viz také

Reference

  1. ^ Bollivar DW, Beale SI (září 1996). „Chlorofyl biosyntetický enzym Mg-protoporfyrin IX monomethylester (oxidační) cyklasa (charakterizace a částečné čištění z Chlamydomonas reinhardtii a Synechocystis sp. PCC 6803)“. Fyziologie rostlin. 112 (1): 105–114. doi:10.1104 / pp.112.1.105. PMC  157929. PMID  12226378.
  2. ^ A b Stuart D, Sandström M, Youssef HM, Zakhrabekova S, Jensen PE, Bollivar DW, Hansson M (2020-09-08). „Aerobic Barley Mg-protoporphyrin IX Monomethyl Ester Cyclase is Powered by Electrons from Ferredoxin“. Rostliny. 9 (9): 1157. doi:10,3390 / rostliny9091157.
  3. ^ Willows RD (červen 2003). „Biosyntéza chlorofylů z protoporfyrinu IX“. Zprávy o přírodních produktech. 20 (3): 327–41. doi:10.1039 / B110549N. PMID  12828371.
  4. ^ Bollivar DW (listopad 2006). „Nedávný pokrok v biosyntéze chlorofylu“. Fotosyntetický výzkum. 90 (2): 173–94. doi:10.1007 / s11120-006-9076-6. PMID  17370354. S2CID  23808539.
  5. ^ Tanaka, Ryouichi; Tanaka, Ayumi (2007). „Biosyntéza tetrapyrrolu ve vyšších rostlinách“. Roční přehled biologie rostlin. 58: 321–346. doi:10.1146 / annurev.arplant.57.032905.105448. PMID  17227226.
  6. ^ Porra, Robert J .; Schafer, Wolfram; Gad'On, Nasr; Katheder, Ingrid; Drews, Gerhart; Scheer, Hugo (1996). „Původ dvou karbonylových kyslíků bakteriochlorofylu a. Demonstrace dvou různých cest pro tvorbu kruhu e u Rhodobacter sphaeroides a Roseobacter denitrificans a společný mechanismus hydatázy pro tvorbu 3-acetylové skupiny“. European Journal of Biochemistry. 239 (1): 85–92. doi:10.1111 / j.1432-1033.1996.0085u.x. PMID  8706723.