Nadrodina kationového kanálu - Cation channel superfamily
Ionový kanál (eukaryotický) | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Draselný kanál Kv1.2 (s pomocnými podjednotkami beta2), struktura v prostředí podobném membráně. Vypočtené hranice uhlovodíků lipidová dvojvrstva jsou označeny červenými a modrými tečkami. | |||||||||||
Identifikátory | |||||||||||
Symbol | Ion_trans | ||||||||||
Pfam | PF00520 | ||||||||||
InterPro | IPR005821 | ||||||||||
SCOP2 | 1bl8 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||||
TCDB | 1.A.1 | ||||||||||
OPM nadčeleď | 8 | ||||||||||
OPM protein | 2a79 | ||||||||||
|
Iontový kanál (bakteriální) | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Draselný kanál KcsA. Vypočtené hranice uhlovodíků lipidová dvojvrstva jsou označeny červenými a modrými tečkami. | |||||||||||
Identifikátory | |||||||||||
Symbol | Ion_trans_2 | ||||||||||
Pfam | PF07885 | ||||||||||
InterPro | IPR013099 | ||||||||||
SCOP2 | 1bl8 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||||
OPM protein | 1r3j | ||||||||||
|
The nadrodina transmembránového kationového kanálu byl definován v InterPro a Pfam jako rodina tetramerní iontové kanály. Mezi ně patří sodík, draslík,[1] vápník, ryanodinový receptor, HCN, CNG, CatSper, a TRP kanály. Tato velká skupina iontových kanálů zjevně zahrnuje rodiny 1.A.1, 1.A.2, 1.A.3, a 1.A.4 z Klasifikace transportéru TCDB.
Jsou popsány jako minimálně dva transmembránové šroubovice lemující smyčku, která určuje iontová selektivita póru kanálu. Mnoho eukaryotických kanálů má čtyři další transmembránové šroubovice (TM) (Pfam PF00520 ), související s nebo pozůstatek z napěťové hradlo. Proteiny s pouze dvěma transmembránovými šroubovicemi (Pfam PF07885 ) se nejčastěji vyskytují v bakteriích. To zahrnuje také 2-TM dovnitř usměrňující draselné kanály (Pfam PF01007 ) nalezený primárně v eukaryotech. Obvykle existují další regulační domény, které slouží k regulaci iontového vedení a hradlování kanálů. Mohou být také póry homotetramery nebo heterotetramery; kde heterotetramery mohou být kódovány jako odlišné geny nebo jako vícepórové domény v jednom polypeptidu. The HVCN1 a Předpokládaná tyrosin-protein fosfatáza Proteiny neobsahují očekávanou doménu pórů vodivosti iontů, ale spíše mají homologii pouze s doménou napěťového senzoru napěťově řízené iontové kanály.
Lidské kanály se 6 šroubovicemi TM
Kation
Přechodný potenciál receptoru
Kanonický
Melastatin
Vanilloid
Mukolipin
Ankyrin
TRPP
Vápník
Závisí na napětí
Spermie
Ryanodinový receptor
Draslík
Napěťově řízený draslík
Zpožděný usměrňovač
- K.protiα1.x - Shaker související: K.proti1.1 (KCNA1 ), K.proti1.2 (KCNA2 ), K.proti1.3 (KCNA3 ), K.proti1.5 (KCNA5 ), K.proti1.6 (KCNA6 ), K.proti1.7 (KCNA7 ), K.proti1.8 (KCNA10 )
- K.protiα2.x - související s Shab: K.proti2.1 (KCNB1 ), K.proti2.2 (KCNB2 )
- K.protiα3.x - související s Shawem: K.proti3.1 (KCNC1 ), K.proti3.2 (KCNC2 )
- K.protiα7.x: K.proti7.1 (KCNQ1 ) - KvLQT1, K.proti7.2 (KCNQ2 ), K.proti7.3 (KCNQ3 ), K.proti7.4 (KCNQ4 ), K.proti7.5 (KCNQ5 )
- K.protiα10.x: K.proti10.1 (KCNH1 )
Draslík typu A.
- K.protiα1.x - související s třepačkou: K.proti1.4 (KCNA4 )
- K.protiα3.x - související s Shawem: K.proti3.3 (KCNC3 ), K.proti3.4 (KCNC4 )
- K.protiα4.x - související se Shalem: K.proti4.1 (KCND1 ), K.proti4.2 (KCND2 ), K.proti4.3 (KCND3 )
Vnější náprava
- K.protiα10.x: K.proti10.2 (KCNH5 )
Vnitřně napravující
- K.protiα11.x - ether-a-go-go draslíkové kanály: K.proti11.1 (KCNH2 ) - hERG, K.proti11.2 (KCNH6 ), K.proti11.3 (KCNH7 )
Pomalu se aktivuje
Modifikátor / tlumič hluku
- K.protiα5.x: K.proti5.1 (KCNF1 )
- K.protiα6.x: K.proti6.1 (KCNG1 ), K.proti6.2 (KCNG2 ), K.proti6.3 (KCNG3 ), K.proti6.4 (KCNG4 )
- K.protiα8.x: K.proti8.1 (KCNV1 ), K.proti8.2 (KCNV2 )
- K.protiα9.x: K.proti9.1 (KCNS1 ), K.proti9.2 (KCNS2 ), K.proti9.3 (KCNS3 )
Aktivováno vápníkem
BK
SK
- K.Ca.2.x: K.Ca.2.1 (KCNN1 ) - SK1, KCa.2.2 (KCNN2 ) - SK2, KCa.2.3 (KCNN3 ) - SK3
- K.Ca.3.x: K.Ca.3.1 (KCNN4 ) - SK4
- K.Ca.4.x: K.Ca.4.1 (KCNT1 ) - SLACK, KCa.4.2 (KCNT2 ) - SLICK
IK
Jiné podskupiny
Vnitřní usměrňovač draslíku
Sodík
Cyklicky řízené nukleotidy
Proton
Související proteiny
- TPTE, část většího Fosfatáza citlivá na napětí rodina
Lidské kanály se 2 šroubovicemi TM v každé podjednotce
Draslík
Draselný kanál v doméně tandemových pórů
- KCNK1; KCNK2; KCNK3; KCNK4; KCNK5; KCNK6; KCNK7; KCNK9; KCNK10; KCNK12; KCNK13; KCNK15; KCNK16; KCNK17; KCNK18
Nehumánní kanály
Dva póry
Draslík pouze pro póry
Ligandem řízený draslík
- GluR0[2]
Napěťově řízený draslík
- KvAP[3]
Prokaryotická KCa
Napětí a cyklický nukleotid řízený draslíkem
- MlotiK1[16]
Sodík
Neselektivní
- NaK[22]
Prokaryotický vnitřní usměrňovač draslíku
- KirBac[23]
Navrženo
Reference
- ^ Choe S (únor 2002). "Struktury draslíkových kanálů". Recenze přírody. Neurovědy. 3 (2): 115–21. doi:10.1038 / nrn727. PMID 11836519. S2CID 825973.
- ^ Chen GQ, Cui C, Mayer ML, Gouaux E (prosinec 1999). "Funkční charakterizace draslíkově selektivního prokaryotického glutamátového receptoru". Příroda. 402 (6763): 817–21. Bibcode:1999 Natur.402..817C. doi:10.1038/45568. PMID 10617203. S2CID 4391943.
- ^ Jiang Y, Lee A, Chen J, Ruta V, Cadene M, Chait BT, MacKinnon R (květen 2003). "Rentgenová struktura kanálu K + závislého na napětí". Příroda. 423 (6935): 33–41. Bibcode:2003 Natur.423 ... 33J. doi:10.1038 / nature01580. PMID 12721618. S2CID 4347957.
- ^ Milkman R (duben 1994). „Homolog Escherichia coli s eukaryotickými proteiny draslíkového kanálu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 91 (9): 3510–4. Bibcode:1994PNAS ... 91,3510M. doi:10.1073 / pnas.91.9.3510. PMC 43609. PMID 8170937.
- ^ Jiang Y, Pico A, Cadene M, Chait BT, MacKinnon R (březen 2001). "Struktura RCK domény z kanálu E. coli K + a demonstrace její přítomnosti v lidském BK kanálu". Neuron. 29 (3): 593–601. doi:10.1016 / s0896-6273 (01) 00236-7. PMID 11301020. S2CID 17880955.
- ^ Jiang Y, Lee A, Chen J, Cadene M, Chait BT, MacKinnon R (květen 2002). "Krystalová struktura a mechanismus kalciového kanálu s draslíkem". Příroda. 417 (6888): 515–22. Bibcode:2002 Natur.417..515J. doi:10.1038 / 417515a. PMID 12037559. S2CID 205029269.
- ^ Smith FJ, Pau VP, Cingolani G, Rothberg BS (2013). „Strukturální základ alosterických interakcí mezi místy vázajícími Ca2 + v RCK doméně kanálu K +“. Příroda komunikace. 4: 2621. Bibcode:2013NatCo ... 4.2621S. doi:10.1038 / ncomms3621. PMID 24126388.
- ^ Ye S, Li Y, Chen L, Jiang Y (září 2006). "Krystalové struktury bez ligandového MthK hradlovacího kruhu: pohledy na ligandový hradlovací mechanismus kanálů K +". Buňka. 126 (6): 1161–73. doi:10.1016 / j.cell.2006.08.029. PMID 16990139. S2CID 418563.
- ^ Dvir H, Valera E, Choe S (srpen 2010). "Struktura MthK RCK v komplexu s kadmiem". Journal of Structural Biology. 171 (2): 231–7. doi:10.1016 / j.jsb.2010.03.020. PMC 2956275. PMID 20371380.
- ^ Smith FJ, Pau VP, Cingolani G, Rothberg BS (prosinec 2012). „Krystalová struktura naváděcího prstence vázaného na Ba (2 +) odhaluje základní kroky při aktivaci domény RCK“. Struktura. 20 (12): 2038–47. doi:10.1016 / j.str.2012.09.014. PMC 3518701. PMID 23085076.
- ^ Cao Y, Jin X, Huang H, Derebe MG, Levin EJ, Kabaleeswaran V, Pan Y, Punta M, Love J, Weng J, Quick M, Ye S, Kloss B, Bruni R, Martinez-Hackert E, Hendrickson WA, Rost B, Javitch JA, Rajashankar KR, Jiang Y, Zhou M (březen 2011). „Krystalová struktura transportéru iontů draslíku, TrkH“. Příroda. 471 (7338): 336–40. Bibcode:2011Natur.471..336C. doi:10.1038 / nature09731. PMC 3077569. PMID 21317882.
- ^ Cao Y, Pan Y, Huang H, Jin X, Levin EJ, Kloss B, Zhou M (duben 2013). „Bránování iontového kanálu TrkH jeho přidruženým RCK proteinem TrkA“. Příroda. 496 (7445): 317–22. Bibcode:2013Natur.496..317C. doi:10.1038 / nature12056. PMC 3726529. PMID 23598339.
- ^ Vieira-Pires RS, Szollosi A, Morais-Cabral JH (duben 2013). "Struktura transportéru draslíku KtrAB". Příroda. 496 (7445): 323–8. Bibcode:2013Natur.496..323V. doi:10.1038 / příroda12055. hdl:10216/110345. PMID 23598340. S2CID 205233489.
- ^ Kong C, Zeng W, Ye S, Chen L, Sauer DB, Lam Y, Derebe MG, Jiang Y (prosinec 2012). „Výrazné hradlové mechanismy odhalené strukturami K (+) kanálu s více ligandy s bránou“. eLife. 1: e00184. doi:10,7554 / eLife.00184. PMC 3510474. PMID 23240087.
- ^ Deller MC, Johnson HA, Miller MD, Spraggon G, Elsliger MA, Wilson IA, Lesley SA (2015). „Krystalová struktura sestavy oktamerického hradlového prstence TrkA se dvěma podjednotkami“. PLOS ONE. 10 (3): e0122512. Bibcode:2015PLoSO..1022512D. doi:10.1371 / journal.pone.0122512. PMC 4380455. PMID 25826626.
- ^ Clayton GM, Altieri S, Heginbotham L, Unger VM, Morais-Cabral JH (únor 2008). "Struktura transmembránových oblastí bakteriálního kanálu regulovaného cyklickými nukleotidy". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (5): 1511–5. Bibcode:2008PNAS..105.1511C. doi:10.1073 / pnas.0711533105. PMC 2234175. PMID 18216238.
- ^ Ren D, Navarro B, Xu H, Yue L, Shi Q, Clapham DE (prosinec 2001). "Prokaryotický napěťově řízený sodíkový kanál". Věda. 294 (5550): 2372–5. Bibcode:2001Sci ... 294.2372R. doi:10.1126 / science.1065635. PMID 11743207. S2CID 5721075.
- ^ Payandeh J, Scheuer T, Zheng N, Catterall WA (červenec 2011). „Krystalová struktura napěťově řízeného sodíkového kanálu“. Příroda. 475 (7356): 353–8. doi:10.1038 / příroda10238. PMC 3266868. PMID 21743477.
- ^ Shaya D, Findeisen F, Abderemane-Ali F, Arrigoni C, Wong S, Nurva SR, Loussouarn G, Minor DL (leden 2014). „Struktura pórů prokaryotického sodíkového kanálu odhaluje základní vtokové prvky a vnější vazebné místo iontů společné pro eukaryotické kanály“. Journal of Molecular Biology. 426 (2): 467–83. Bibcode:2014BpJ ... 106..130A. doi:10.1016 / j.jmb.2013.10.010. PMC 3947372. PMID 24120938.
- ^ Zhang X, Ren W, DeCaen P, Yan C, Tao X, Tang L, Wang J, Hasegawa K, Kumasaka T, He J, Wang J, Clapham DE, Yan N (květen 2012). "Krystalová struktura ortologu NaChBac napěťově řízeného sodíkového kanálu". Příroda. 486 (7401): 130–4. Bibcode:2012Natur.486..130Z. doi:10.1038 / příroda11054. PMC 3979295. PMID 22678295.
- ^ McCusker EC, Bagnéris C, Naylor CE, Cole AR, D'Avanzo N, Nichols CG, Wallace BA (2012). „Struktura pórů bakteriálního napěťově řízeného sodíkového kanálu odhaluje mechanismy otevírání a zavírání“. Příroda komunikace. 3: 1102. Bibcode:2012NatCo ... 3.1102M. doi:10.1038 / ncomms2077. PMC 3493636. PMID 23033078.
- ^ Shi N, Ye S, Alam A, Chen L, Jiang Y (březen 2006). "Atomová struktura vodivého kanálu Na + a K +". Příroda. 440 (7083): 570–4. Bibcode:2006 Natur.440..570S. doi:10.1038 / nature04508. PMID 16467789. S2CID 4355500.
- ^ Durell SR, Guy HR (2001). „Rodina domnělých Kir draslíkových kanálů u prokaryot“. BMC Evoluční biologie. 1: 14. doi:10.1186/1471-2148-1-14. PMC 64639. PMID 11806753.
- ^ Derebe MG, Sauer DB, Zeng W, Alam A, Shi N, Jiang Y (leden 2011). „Ladění iontové selektivity kanálů tetramerických kationtů změnou počtu míst vázajících ionty“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (2): 598–602. Bibcode:2011PNAS..108..598D. doi:10.1073 / pnas.1013636108. PMC 3021048. PMID 21187421.
- ^ Sauer DB, Zeng W, Raghunathan S, Jiang Y (říjen 2011). „Proteinové interakce ústřední pro stabilizaci filtru selektivity kanálu K + ve čtyřmístné konfiguraci pro selektivní permeaci K +“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (40): 16634–9. Bibcode:2011PNAS..10816634S. doi:10.1073 / pnas.1111688108. PMC 3189067. PMID 21933962.
externí odkazy
- „Napěťově řízené iontové kanály“. Databáze IUPHAR receptorů a iontových kanálů. Mezinárodní unie základní a klinické farmakologie.