IMPDH2 - IMPDH2

IMPDH2
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1B3O, 1NF7, 1NFB
Identifikátory
Aliasy	IMPDH2, IMPD2, IMPDH-II, IMP (inosin 5'-monofosfát) dehydrogenáza 2, inosin monofosfát dehydrogenáza 2
Externí ID	OMIM: 146691 MGI: 109367 HomoloGene: 48919 Genové karty: IMPDH2
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 3 (lidský)
Konec	49,029,408 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 9 (myš)
Konec	108,565,584 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba DNA; • vazba kovových iontů; • katalytická aktivita; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • Vazba RNA; • aktivita oxidoreduktázy; • vazba nukleotidů; • Aktivita IMP dehydrogenázy;
Buněčná složka	• cytoplazma; • membrána; • peroxisomální membrána; • extracelulární exosom; • buněčné jádro; • extracelulární oblast; • cytosol; • lumen sekreční granule; • lumen granule bohaté na ficolin-1;
Biologický proces	• buněčná odpověď na interleukin-4; • proces biosyntézy purinového nukleotidu; • vývoj sítnice v oku kamerového typu; • proces biosyntézy purin ribonukleosid monofosfát; • proliferace lymfocytů; • Proces biosyntézy GMP; • homotetramerizace bílkovin; • oxidačně-redukční proces; • Proces biosyntézy GTP; • degranulace neutrofilů; • cirkadiánní rytmus;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	3615
	23918
	ENSG00000178035
	ENSMUSG00000062867
	P12268
	P24547
	NM_000884
	NM_011830; NM_001378921
	NP_000875
	NP_035960; NP_001365850
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Inosin-5'-monofosfát dehydrogenáza 2, také známý jako IMP dehydrogenáza 2, je enzym že u lidí je kódován IMPDH2 gen.^[5]^[6]^[7]

Funkce

IMP dehydrogenáza 2 je enzym omezující rychlost de novo guanin nukleotid biosyntéza. Podílí se tedy na udržování buněčných guanin deoxy- a ribonukleotidových zásob potřebných pro syntézu DNA a RNA. IMPDH2 katalyzuje NAD-závislou oxidaci inosin-5'-monofosfát do xanthin-5'-monofosfát, který je poté převeden na guanosin-5'-monofosfát.^[5] IMPDH2 byl identifikován jako intracelulární cíl přírodního produktu sanglifehrin A^[8]

Klinický význam

Tento gen je v některých novotvarech nadměrně regulován, což naznačuje, že může hrát roli při maligní transformaci.^[5]

Viz také

IMP dehydrogenáza

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000178035 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000062867 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b ^C „Entrez Gene: IMP (inosinmonofosfát) dehydrogenáza 2“.
^ Natsumeda Y, Ohno S, Kawasaki H, Konno Y, Weber G, Suzuki K (březen 1990). "Dvě odlišné cDNA pro lidskou IMP dehydrogenázu". J. Biol. Chem. 265 (9): 5292–5. PMID 1969416.
^ Kost-Alimova MV, Glesne DA, Huberman E, Zelenin AV (1998). „Přiřazení1 inosin-monofosfátdehydrogenázy typu 2 (IMPDH2) k lidskému chromozomovému pásmu 3p21.2 hybridizací in situ“. Cytogenet. Cell Genet. 82 (3–4): 145–6. doi:10.1159/000015088. PMID 9858805. S2CID 46764436.
^ Pua KH, Stiles DT, Sowa ME, Verdine GL (10. ledna 2017). „IMPDH2 je intracelulární cíl komplexu cyklofilin A a sanglifehrin A“. Cell Rep. 18 (2): 432–442. doi:10.1016 / j.celrep.2016.12.030. PMID 28076787.

Další čtení

Garat A, Cauffiez C, Hamdan-Khalil R a kol. (2009). „Genetický polymorfismus IMPDH2: promotor s jedním nukleotidovým polymorfismem narušuje prvek reagující na cyklický adenosinmonofosfát“. Genetické testy Mol Biomarkers. 13 (6): 841–7. doi:10.1089 / gtmb.2009.0096. PMID 19810816.
Wang J, Zeevi A, Webber S a kol. (2007). „Nová varianta L263F v lidské inosin-5'-monofosfátdehydrogenáze 2 je spojena se sníženou enzymatickou aktivitou“. Pharmacogenet. Genomika. 17 (4): 283–90. doi:10.1097 / FPC.0b013e328012b8cf. PMID 17496727. S2CID 21301713.
Takže HC, Fong PY, Chen RY a kol. (2010). „Identifikace neuroglykanu C a interagujících partnerů jako potenciálních genů náchylnosti k schizofrenii u populace v jižní Číně“. Dopoledne. J. Med. Genet. B Neuropsychiatr. Genet. 153B (1): 103–13. doi:10,1002 / ajmg.b. 30961. PMID 19367581. S2CID 20522961.
Grinyó J, Vanrenterghem Y, Nashan B a kol. (2008). „Sdružení čtyř polymorfismů DNA s akutním odmítnutím po transplantaci ledviny“. Transpl. Int. 21 (9): 879–91. doi:10.1111 / j.1432-2277.2008.00679.x. PMID 18444945. S2CID 42432512.
Ohmann EL, Burckart GJ, Brooks MM a kol. (2010). „Genetické polymorfismy ovlivňují nežádoucí účinky mykofenolát-mofetilu u pediatrických pacientů po transplantaci srdce“. The Journal of Heart and Lung Transplantation. 29 (5): 509–516. doi:10.1016 / j.healun.2009.11.602. PMID 20061166.
Sombogaard F, van Schaik RH, Mathot RA a kol. (2009). „Variabilita aktivity IMPDH u pacientů po transplantaci ledvin léčených MMF koreluje s polymorfismem IMPDH typu II 3757T> C“. Pharmacogenet. Genomika. 19 (8): 626–34. doi:10.1097 / FPC.0b013e32832f5f1b. PMID 19617864. S2CID 41882586.
Fellenberg J, Bernd L, Delling G a kol. (2007). „Prognostický význam lékem regulovaných genů u vysoce kvalitního osteosarkomu“. Mod. Pathol. 20 (10): 1085–94. doi:10.1038 / modpathol.3800937. PMID 17660802.
Lim J, Hao T, Shaw C a kol. (2006). „Síť interakce protein-protein pro lidské zděděné ataxie a poruchy degenerace Purkyňových buněk“. Buňka. 125 (4): 801–14. doi:10.1016 / j.cell.2006.03.032. PMID 16713569. S2CID 13709685.
He Y, Mou Z, Li W a kol. (2009). "Identifikace IMPDH2 jako antigenu spojeného s nádorem u kolorektálního karcinomu pomocí imunoproteomické analýzy". Int J Colorectal Dis. 24 (11): 1271–9. doi:10.1007 / s00384-009-0759-2. PMID 19597826. S2CID 24143679.
Peñuelas S, Noé V, Ciudad CJ (2005). „Modulace IMPDH2, survivinu, topoizomerázy I a vimentinu zvyšuje citlivost na methotrexát v lidských buňkách rakoviny tlustého střeva HT29“. FEBS J. 272 (3): 696–710. doi:10.1111 / j.1742-4658.2004.04504.x. PMID 15670151. S2CID 43226077.
Winnicki W, Weigel G, Sunder-Plassmann G a kol. (2010). „Polymorfismus inosin-5'-monofosfátdehydrogenázy 2 s jedním nukleotidem zhoršuje účinek kyseliny mykofenolové“. Farmakogenomika J.. 10 (1): 70–6. doi:10.1038 / tpj.2009.43. PMID 19770842.
Patel CG, Richman K, Yang D a kol. (2007). „Vliv diabetes mellitus na farmakokinetiku sodné soli mykofenolátu a aktivitu inosinmonofosfátdehydrogenázy u stabilních příjemců transplantovaných ledvin“. Ther Drug Monit. 29 (6): 735–42. doi:10.1097 / FTD.0b013e31815d8ace. PMC 4082794. PMID 18043470.
Sanquer S, Maison P, Tomkiewicz C a kol. (2008). „Exprese inosinmonofosfátdehydrogenázy typu I a typu II po léčbě mykofenolát-mofetilem: dvouleté sledování po transplantaci ledvin“. Clin. Pharmacol. Ther. 83 (2): 328–35. doi:10.1038 / sj.clpt.6100300. PMID 17713475. S2CID 44919245.
Mohamed MF, Frye RF, Langaee TY (2008). "Interpopulační variační frekvence genetických polymorfismů lidské inosin 5'-monofosfát dehydrogenázy typu II (IMPDH2)". Genet. Test. 12 (4): 513–6. doi:10.1089 / gte.2008.0049. PMID 18976158.
Mannava S, Grachtchouk V, Wheeler LJ a kol. (2008). "Přímá role metabolismu nukleotidů v C-MYC-dependentní proliferaci buněk melanomu". Buněčný cyklus. 7 (15): 2392–400. doi:10,4161 / cc.6390. PMC 3744895. PMID 18677108.
Chen L, Petrelli R, Olesiak M a kol. (2008). „Bis (sulfonamidové) isostery analogů mykofenolových adenin dinukleotidů: inhibice inosin monofosfát dehydrogenázy“. Bioorg. Med. Chem. 16 (15): 7462–9. doi:10.1016 / j.bmc.2008.06.003. PMID 18583139.
Guo D, Han J, Adam BL a kol. (2005). "Proteomická analýza substrátů SUMO4 v buňkách HEK293 pod stresem vyvolaným hladovým sérovým účinkem". Biochem. Biophys. Res. Commun. 337 (4): 1308–18. doi:10.1016 / j.bbrc.2005.09.191. PMID 16236267.
Kudo M, Saito Y, Sasaki T a kol. (2009). "Genetické variace genů HGPRT, ITPA, IMPDH1, IMPDH2 a GMPS u japonských jedinců". Drug Metab. Farmakokinet. 24 (6): 557–64. doi:10,2133 / dmpk.24,557. PMID 20045992.
Ewing RM, Chu P, Elisma F a kol. (2007). „Mapování interakcí lidských proteinů a proteinů ve velkém měřítku hmotnostní spektrometrií“. Mol. Syst. Biol. 3 (1): 89. doi:10.1038 / msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

Tento článek o gen na lidský chromozom 3 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000178035 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000062867 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b ^C „Entrez Gene: IMP (inosinmonofosfát) dehydrogenáza 2“.

[pmid1969416-6] Natsumeda Y, Ohno S, Kawasaki H, Konno Y, Weber G, Suzuki K (březen 1990). "Dvě odlišné cDNA pro lidskou IMP dehydrogenázu". J. Biol. Chem. 265 (9): 5292–5. PMID 1969416.

[pmid9858805-7] Kost-Alimova MV, Glesne DA, Huberman E, Zelenin AV (1998). „Přiřazení1 inosin-monofosfátdehydrogenázy typu 2 (IMPDH2) k lidskému chromozomovému pásmu 3p21.2 hybridizací in situ“. Cytogenet. Cell Genet. 82 (3–4): 145–6. doi:10.1159/000015088. PMID 9858805. S2CID 46764436.

[sanglifehrin-8] Pua KH, Stiles DT, Sowa ME, Verdine GL (10. ledna 2017). „IMPDH2 je intracelulární cíl komplexu cyklofilin A a sanglifehrin A“. Cell Rep. 18 (2): 432–442. doi:10.1016 / j.celrep.2016.12.030. PMID 28076787.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

Oxidoreduktázy: alkoholoxidoreduktázy (ES 1.1)
1.1.1: NAD /NADP akceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenáza 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenáza Alkohol dehydrogenáza Aldo-keto reduktáza 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reduktáza Beta-Ketoacyl ACP reduktáza Sacharidy dehydrogenázy Karnitin dehydrogenáza D-malátdehydrogenáza (dekarboxylační) DXP reduktoizomeráza Glukóza-6-fosfátdehydrogenáza Glycerol-3-fosfátdehydrogenáza HMG-CoA reduktáza IMP dehydrogenáza Isocitrát dehydrogenáza Laktátdehydrogenáza L-threonin dehydrogenáza L-xyulóza reduktáza Malát dehydrogenáza Malát dehydrogenáza (dekarboxylační) Malát dehydrogenáza (NADP +) Malát dehydrogenáza (dekarboxylační oxaloacetát) Malát dehydrogenáza (oxaloacetát-dekarboxylační) (NADP +) Fosfoglukonátdehydrogenáza Sorbitol dehydrogenáza Hydroxysteroid dehydrogenáza: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11p-HSD1 Llp-HSD2 17β
1.1.2: cytochrom akceptor	D-laktátdehydrogenáza (cytochrom) D-laktátdehydrogenáza (cytochrom c-553) Mannitol dehydrogenáza (cytochrom)
1.1.3: kyslík akceptor	Glukózaoxidáza L-gulonolakton oxidáza Xanthinoxidáza
1.1.4: disulfid jako akceptor	Epoxidreduktáza vitaminu K. Vitamin-K-epoxidreduktáza (necitlivá na warfarin)
1.1.5: chinon / podobný akceptor	Malát dehydrogenáza (chinon) Chinoprotein glukóza dehydrogenáza
1.1.99: další příjemci	Cholin dehydrogenáza L2HGDH

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )