Histidinol dehydrogenáza - Histidinol dehydrogenase
| histidinol dehydrogenáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.1.1.23 | ||||||||
| Číslo CAS | 9028-27-7 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Histidinol dehydrogenáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura l-histidinol dehydrogenázy (hisd) implikuje záměnu domén a duplikaci genů. | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Histidinol_dh | ||||||||
| Pfam | PF00815 | ||||||||
| Pfam klan | CL0099 | ||||||||
| InterPro | IPR012131 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00534 | ||||||||
| SCOP2 | 1k75 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a histidinol dehydrogenáza (HIS4) (HDH) (ES 1.1.1.23 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- L-histidinol + 2 NAD+ L-histidin + 2 NADH + 2 H+
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou L-histidinol a NAD+, zatímco jeho 3 produkty jsou L-histidin, NADH, a H+.
Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně těch, které působí na CH-OH skupinu dárce s NAD+ nebo NADP+ jako akceptor. The systematické jméno této třídy enzymů je L-histidinol: NAD+ oxidoreduktáza. Tento enzym se také nazývá L-histidinol dehydrogenáza.
Histidinol dehydrogenáza katalyzuje koncový krok v biosyntéza z histidin v bakterie, houby, a rostliny, čtyřielektron oxidace L-histidinol na histidin.
Ve 4-elektronových dehydrogenázách jediná Aktivní stránky katalýzy 2 samostatné oxidace kroky: oxidace Podklad alkohol do středně pokročilí aldehyd; a oxidace aldehydu na produkt kyselina, v tomto případě jeho.[1] Reakce probíhá prostřednictvím pevně nebo kovalentně vázaného meziproduktu a vyžaduje přítomnost 2 NAD molekuly.[1] Na rozdíl od většiny dehydrogenázy, Podklad je vázán před NAD koenzym.[1] A Cys zbytek se podílí na katalytickém mechanismu druhého oxidačního kroku.[1]
V bakteriích je HDH jednořetězcový polypeptid; v houby je to C-terminál doména multifunkčního zařízení enzym který katalýzy tři různé kroky biosyntézy histidinu; a v rostliny to je vyjádřený jako jaderný kódovaný protein předchůdce který je exportován do chloroplast.[2][3][4]
Koregulace genu
Gen histodinol dehydrogenázy (JEHO 4) bylo prokázáno, že reguluje sousední gen, zatímco je pod aminokyseliny selektivní tlak.[5]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 4 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1K75, 1KAE, 1KAH, a 1KAR.
Reference
- ^ A b C d Grubmeyer CT, Gray WR (srpen 1986). „Cysteinový zbytek (cystein-116) ve vazebném místě histidinolu histidinol dehydrogenázy“. Biochemie. 25 (17): 4778–84. doi:10.1021 / bi00365a009. PMID 3533140.
- ^ Nagai A, Ward E, Beck J, Tada S, Chang JY, Scheidegger A, Ryals J (květen 1991). "Strukturální a funkční zachování histidinol dehydrogenázy mezi rostlinami a mikroby". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (10): 4133–7. Bibcode:1991PNAS ... 88.4133N. doi:10.1073 / pnas.88.10.4133. PMC 51612. PMID 2034659.
- ^ Cowan-Jacob SW, Rahuel J, Nagai A, Iwasaki G, Ohta D (listopad 1996). "Krystalizace a předběžná krystalografická analýza zelí histidinol dehydrogenázy". Acta Crystallogr. D. 52 (Pt 6): 1188–90. doi:10.1107 / S0907444996008396. PMID 15299582.
- ^ Barbosa JA, Sivaraman J, Li Y, Larocque R, Matte A, Schrag JD, Cygler M (únor 2002). "Mechanismus akce a NAD+režim vázání odhalený krystalovou strukturou L-histidinol dehydrogenázy ". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (4): 1859–64. Bibcode:2002PNAS ... 99.1859B. doi:10.1073 / pnas.022476199. PMC 122284. PMID 11842181.
- ^ http://www.degruyter.com/view/j/afpuc.2015.62.issue-2/afpuc-2015-0031/afpuc-2015-0031.xml
Další čtení
- Adams E (1954). "Enzymatická syntéza histidinu z histidinolu". J. Biol. Chem. 209 (2): 829–846. PMID 13192138.
- Adams E (1955). "L-Histidinal, biosyntetický prekurzor histidinu". J. Biol. Chem. 217 (1): 325–344. PMID 13271397.
- Yourno J, Ino I (1968). "Čištění a krystalizace histidinol dehydrogenázy z Salmonella typhimurium LT-2 ". J. Biol. Chem. 243 (12): 3273–6. PMID 4872177.
- Loper JC (1968). "Histidinol dehydrogenáza z Salmonella typhimurium Krystalizační a kompoziční studie ". J. Biol. Chem. 243 (12): 3264–72. PMID 4872176.
| Tento ES 1.1.1 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |