Glutamyl endopeptidáza I - Glutamyl endopeptidase I - Wikipedia
Glutamyl endopeptidáza I je rodina extracelulárních bakteriální serinové proteázy. Proteázy v této rodině byly identifikovány u druhů Staphylococcus, Bacil, a Streptomyces, mezi ostatními. Oba první jsou si bližší, zatímco Streptomyces-typ je považován za samostatnou rodinu, glutamyl endopeptidáza II.[1]
Identifikované proteázy
Staphylococcus
- První objevený enzym z této rodiny a nejlépe charakterizovaný byl izolován z Zlatý stafylokok kmen V8, a proto lépe známý jako „proteáza V8“. Dalšími běžnými odkazy na tuto proteázu jsou stafylokoková serinová proteáza a SspA z jejího odpovídajícího genu.[1][2][3]
- S. epidermidis glutamyl endopeptidáza GluSE[1][4]
- Také zvaný S. epidermidis serinová proteáza (Esp).[3]
- S. warneri glutamyl endopeptidáza GluSW[1]
- Označuje se také jako PROM.[5]
Bacil
- B. licheniformis glutamyl endopeptidáza GluBL[1]
- B. subtilis glutamyl endopeptidáza GluBS[1]
- E. faecalis glutamyl endopeptidáza SprE[6]
Funkce
Glutamyl endopeptidáza je alespoň u některých druhů součástí a zymogen aktivační kaskáda, jejíž aktivita je závislá na proteolytické aktivaci preformy proteázy. GluV8 z S. aureusnapříklad závisí na aktivaci pomocí metaloproteáza aureolysin a je sám o sobě potřebný pro aktivaci staphopainu B. Bylo pozorováno, že GluSE, GluSW a SprE jsou aktivovány metaloproteázou podobným způsobem.[7][8]
Proteázy této skupiny hydrolyzují peptidové vazby za záporně nabitou kyselinou glutamovou nebo kyselinou asparagovou, s vyšší preferencí než ta předchozí. Bylo zjištěno, že optimální pH leží mírně nad neutrálním pH (7-8) pro GluV8 a GluBL.[1]
Bylo prokázáno, že i přes své podobnosti se mohou proteázy z různých druhů lišit ve své účinnosti při štěpení biologických cílů. GluV8 je navržen v několika mechanismech S. aureus imunitní únik a GluV8 a GluSE prokázaly dopad na regulaci biofilmy.[3][9][10][11]
Viz také
Reference
- ^ A b C d E F G h Stennicke, Henning R .; Breddam, Klaus (01.01.2013). Rawlings, Neil D .; Salvesen, Guy (eds.). Příručka proteolytických enzymů. Akademický tisk. 2534–2538. doi:10.1016 / b978-0-12-382219-2.00561-5. ISBN 9780123822192.
- ^ Birktoft, Jens J .; Breddam, Klaus (1994). „[8] Glutamyl endopeptidázy“. Proteolytické enzymy: serinové a cysteinové peptidázy. Metody v enzymologii. 244. str.114–126. doi:10.1016/0076-6879(94)44010-7. ISBN 9780121821456. PMID 7845201.
- ^ A b C Dubin, Grzegorz (01.07.2002). "Extracelulární proteázy Staphylococcus spp." Biologická chemie. 383 (7–8): 1075–1086. doi:10.1515 / BC.2002.116. ISSN 1431-6730. PMID 12437090.
- ^ Ohara-Nemoto, Yuko; Ikeda, Yoriko; Kobayashi, Masahiko; Sasaki, Minoru; Tajika, Shihoko; Kimura, Shigenobu (01.07.2002). "Charakterizace a molekulární klonování glutamyl endopeptidázy ze Staphylococcus epidermidis". Mikrobiální patogeneze. 33 (1): 33–41. doi:10,1006 / mpat.2002.0515. ISSN 0882-4010. PMID 12127798.
- ^ Yokoi, K .; Kakikawa, M .; Kimoto, H .; Watanabe, K .; Yasukawa, H .; Yamakawa, A .; Taketo, A .; Kodaira, K. I. (2001-12-27). "Genetická a biochemická charakterizace glutamyl endopeptidázy Staphylococcus warneri M". Gen. 281 (1–2): 115–122. doi:10.1016 / S0378-1119 (01) 00782-X. ISSN 0378-1119. PMID 11750133.
- ^ Kawalec, Magdaléna; Potempa, Jan; Moon, Jonathan L .; Travis, James; Murray, Barbara E. (01.01.2005). „Molekulární rozmanitost domnělého faktoru virulence: čištění a charakterizace izoforem extracelulární serinové glutamylendopeptidázy Enterococcus faecalis s různými enzymatickými aktivitami“. Journal of Bacteriology. 187 (1): 266–275. doi:10.1128 / JB.187.1.266-275.2005. ISSN 0021-9193. PMC 538807. PMID 15601711.
- ^ Chao, Yun-Peng; Fu, Hongyong; Wang, Yu-Ling; Huang, Wen-Bin; Wang, Jen-You (01.09.2003). „Molekulární klonování genu pro karboxylesterázu a biochemická charakterizace kódovaného proteinu z Pseudomonas citronellolis ATCC 13674“. Výzkum v mikrobiologii. 154 (7): 521–526. doi:10.1016 / S0923-2508 (03) 00144-X. ISSN 0923-2508. PMID 14499938.
- ^ Yokoi, Ken-Ji; Kuzuwa, Shinya; Iwasaki, Shu-Ichi; Yamakawa, Ayanori; Taketo, Akira; Kodaira, Ken-Ichi (01.06.2016). „Aureolysin ze Staphylococcus warneri M urychluje jeho proteolytickou kaskádu a podílí se na tvorbě biofilmu“. Bioscience, biotechnologie a biochemie. 80 (6): 1238–1242. doi:10.1080/09168451.2016.1148576. ISSN 1347-6947. PMID 27008278.
- ^ Iwase, Tadayuki; Uehara, Yoshio; Shinji, Hitomi; Tajima, Akiko; Seo, Hiromi; Takada, Koji; Agata, Toshihiko; Mizunoe, Yoshimitsu (2010-05-20). „Staphylococcus epidermidis Esp inhibuje tvorbu biofilmu Staphylococcus aureus a kolonizaci nosu“. Příroda. 465 (7296): 346–349. doi:10.1038 / nature09074. ISSN 1476-4687. PMID 20485435.
- ^ Koziel, Joanna; Potempa, leden (2013-02-01). "Bakterie vyzbrojené proteázou v kůži". Výzkum buněk a tkání. 351 (2): 325–337. doi:10.1007 / s00441-012-1355-2. ISSN 1432-0878. PMC 3560952. PMID 22358849.
- ^ Chen, Chen; Krishnan, Vengadesan; Macon, Kevin; Manne, Kartik; Narayana, Sthanam V. L .; Schneewind, Olaf (11.10.2013). "Sekretované proteázy kontrolují růst biofilmu Staphylococcus aureus zprostředkovaný autolysinem". The Journal of Biological Chemistry. 288 (41): 29440–29452. doi:10,1074 / jbc.M113.502039. ISSN 1083-351X. PMC 3795244. PMID 23970550.
externí odkazy
- Zlatý stafylokok glutamyl endopeptidáza na Universal Protein Resource (UniProt).
- Bacillus licheniformis glutamyl endopeptidáza na Universal Protein Resource (UniProt).
![]() | Tento enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |