Endopeptidáza Clp - Endopeptidase Clp
| Endopeptidáza Clp | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Homogenní Clp proteáza (fragment) závislá na ATP, Streptococcus pneumoniae | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.4.21.92 | ||||||||
| Číslo CAS | 110910-59-3 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Endopeptidáza Clp (ES 3.4.21.92, endopeptidáza Ti, kaseinolytická proteáza, proteáza Ti, Clp proteáza závislá na ATP, ClpP, Clp proteáza).[1][2][3][4] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
Tento bakteriální enzym obsahuje podjednotky dvou typů, ClpP, s peptidáza aktivitu a protein ClpA s AAA + ATPáza aktivita. ClpP a ClpA nejsou evolučně příbuzné.
Plně sestavený komplex Clp proteázy má strukturu ve tvaru válce, ve které jsou dva naskládané heptamerní kruhy proteolytických podjednotek (ClpP nebo ClpQ) jsou buď vloženy mezi dva kruhy, nebo jsou opatřeny jedním prstencem s hexamerní aktivní ATPázou gardedáma podjednotky (ClpA, ClpC, ClpE, ClpX, ClpY nebo další).[5]
ClpXP je přítomen téměř ve všech bakteriích, zatímco ClpA se nachází v gramnegativních bakteriích, ClpC v grampozitivních bakteriích a sinicích. ClpAP, ClpXP a ClpYQ koexistují v E. Coli, zatímco u lidí je jako mitochondriální enzymy přítomen pouze komplex ClpXP.[5] ClpYQ je jiný název pro HslVU komplex, a protein tepelného šoku složitá myšlenka připomínající hypotetického předka proteazom.[6]
ATPáza
| ClpA / B | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | ClpA / B | ||||||||
| Pfam | PF02861 | ||||||||
| InterPro | IPR001270 | ||||||||
| |||||||||
| ClpX | |
|---|---|
| Identifikátory | |
| Symbol | ClpX |
| InterPro | IPR004487 |
The Hsp100 rodina eukaryotických proteinů tepelného šoku je homologní s podjednotkami aktivních ATPázových chaperonů nalezených v komplexu Clp; jako taková je celá skupina často označována jako HSP100 / Clp rodina. Rodina je obvykle rozdělena na dvě části, z nichž jedna je rodina ClpA / B se dvěma doménami ATPase a druhá je ClpX a přátelé pouze s jednou takovou doménou.[7] ClpA až E se vloží do první skupiny spolu s Hsp78 / 104 a ClpX a HSIU se vloží do druhé skupiny.[8]
Mnoho proteinů není spojeno s proteázou a má jiné funkce než proteolýzu. ClpB (člověk CLPB "Hsp78", droždí Hsp104 ) rozbít nerozpustné agregáty proteinů ve spojení s DnaK /Hsp70. Předpokládá se, že fungují navlečením klientských proteinů přes malé 20 Å (2 nm ) pór, čímž dává každému klientovi protein druhou šanci složit se.[8][9][10] V bakterii se používá člen rodiny ClpA / B nazývaný ClpV T6SS.[11]
Viz také
Reference
- ^ Gottesman S, Clark WP, Maurizi MR (květen 1990). „ATP-dependentní Clp proteáza z Escherichia coli. Sekvence clpA a identifikace substrátu specifického pro Clp“. The Journal of Biological Chemistry. 265 (14): 7886–93. PMID 2186030.
- ^ Maurizi MR, Clark WP, Katayama Y, Rudikoff S, Pumphrey J, Bowers B, Gottesman S (červenec 1990). „Sekvence a struktura Clp P, proteolytické složky ATP-dependentní Clp proteázy Escherichia coli“. The Journal of Biological Chemistry. 265 (21): 12536–45. PMID 2197275.
- ^ Maurizi MR, Thompson MW, Singh SK, Kim SH (1994). "Endopeptidáza Clp: ATP-závislá Clp proteáza z Escherichia coli". Metody v enzymologii. 244: 314–31. doi:10.1016/0076-6879(94)44025-5. PMID 7845217.
- ^ Kessel M, Maurizi MR, Kim B, Kocsis E, Trus BL, Singh SK, Steven AC (červenec 1995). "Homologie ve strukturální organizaci mezi E. coli ClpAP proteázou a eukaryotickým 26 S proteasomem". Journal of Molecular Biology. 250 (5): 587–94. doi:10.1006 / jmbi.1995.0400. PMID 7623377.
- ^ A b Hamon MP, Bulteau AL, Friguet B (září 2015). "Mitochondriální proteázy a kontrola kvality proteinů ve stárnutí a dlouhověkosti". Recenze výzkumu stárnutí. 23 (Pt A): 56–66. doi:10.1016 / j.arr.2014.12.010. PMID 25578288. S2CID 205667759.
- ^ Gille C, Goede A, Schlöetelburg C, Preissner R, Kloetzel PM, Göbel UB, Frömmel C (březen 2003). "Komplexní pohled na proteazomální sekvence: důsledky pro vývoj proteazomu". Journal of Molecular Biology. 326 (5): 1437–48. doi:10.1016 / s0022-2836 (02) 01470-5. PMID 12595256.
- ^ Schirmer EC, Glover JR, Singer MA, Lindquist S (srpen 1996). „HSP100 / Clp proteiny: společný mechanismus vysvětluje různé funkce“. Trendy v biochemických vědách. 21 (8): 289–96. doi:10.1016 / S0968-0004 (96) 10038-4. PMID 8772382.
- ^ A b Doyle SM, Wickner S (leden 2009). "Hsp104 a ClpB: stroje na disagregaci proteinů". Trendy v biochemických vědách. 34 (1): 40–8. doi:10.1016 / j.tibs.2008.09.010. PMID 19008106.
- ^ Horwich AL (listopad 2004). „Chaperonovaná disagregace proteinu - kruh ClpB využívá svůj centrální kanál“. Buňka. 119 (5): 579–81. doi:10.1016 / j.cell.2004.11.018. PMID 15550237.
- ^ Weibezahn J, Tessarz P, Schlieker C, Zahn R, Maglica Z, Lee S a kol. (Listopad 2004). „Termotolerance vyžaduje opětovné složení agregovaných proteinů translokací substrátu přes centrální póry ClpB“. Buňka. 119 (5): 653–65. doi:10.1016 / j.cell.2004.11.027. PMID 15550247.
- ^ Schlieker C, Zentgraf H, Dersch P, Mogk A (listopad 2005). „ClpV, jedinečný člen Hsp100 / Clp patogenních proteobakterií“. Biologická chemie. 386 (11): 1115–27. doi:10.1515 / BC.2005.128. PMID 16307477. S2CID 34095247.
externí odkazy
- Endopeptidáza + Clp v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
