Rodina glykosidhydrolázy 14 - Glycoside hydrolase family 14

Rodina glykosylhydrolázy 14
PDB 1j0z EBI.jpg
beta-amyláza z Bacillus cereus var. mykoidy v komplexu s maltózou
Identifikátory
SymbolGlyco_hydro_14
PfamPF01373
Pfam klanCL0058
InterProIPR001554
SCOP21byb / Rozsah / SUPFAM
CAZyGH14

V molekulární biologii Rodina glykosidhydrolázy 14 je rodina z glykosidové hydrolázy.

Glykosidové hydrolázy ES 3.2.1. jsou rozšířenou skupinou enzymů, které hydrolyzovat the glykosidová vazba mezi dvěma nebo více sacharidy nebo mezi sacharidovou a ne-sacharidovou skupinou. Klasifikační systém pro glykosidové hydrolázy, založený na sekvenční podobnosti, vedl k definici> 100 různých rodin.[1][2][3] Tato klasifikace je k dispozici na internetu CAZy webová stránka,[4][5] a také diskutována na CAZypedii, online encyklopedii sacharidově aktivních enzymů.[6][7]

Rodina glykosidhydrolázy 14 CAZY GH_14 obsahuje enzymy pouze s jednou známou aktivitou; beta-amyláza (ES 3.2.1.2 ). Glu zbytek byl navržen jako katalytický zbytek, ale není známo, zda se jedná o nukleofil nebo donor protonu. Beta-amyláza[8][9] je enzym, který hydrolyzuje 1,4-alfa-glukosidické vazby v polysacharidových substrátech škrobového typu, aby odstranil po sobě jdoucí maltózové jednotky z neredukujících konců řetězců. Beta-amyláza je přítomna v určitých bakteriích i v rostlinách.

Ve všech známých beta-amylázách se nacházejí tři vysoce konzervované oblasti sekvence. První z těchto regionů se nachází v N-terminální části enzymů a obsahuje známý aspartát[10] zapojit se do katalytického mechanismu. Druhá, umístěná ve více centrálním místě, je zaměřena na glutamát, který je také zapojen[11] v katalytickém mechanismu.

3D struktura komplexu sójové beta-amylázy s inhibitorem (alfa-cyklodextrin) byla stanovena na rozlišení 3,0 A rentgenovou difrakcí.[12] Enzym se skládá do velkých a malých domén: velká doména má (beta alfa) 8 super-sekundární strukturní jádro, zatímco menší je tvořena dvěma dlouhými smyčkami vycházejícími z řetězců beta-3 a beta-4 (beta alfa) ) 8krát.[12] Rozhraní dvou domén spolu s kratšími smyčkami z jádra (beta alfa) 8 tvoří hlubokou štěrbinu, ve které se inhibitor váže.[12] Dvě molekuly maltózy se také vážou v rozštěpu, jedna sdílí vazebné místo s alfa-cyklodextrinem a druhá sedí hlouběji v rozštěpu.[12]

Reference

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (červenec 1995). „Zachovalý katalytický aparát a předpověď společného záhybu pro několik rodin glykosylových hydroláz“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 92 (15): 7090–4. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. doi:10.1073 / pnas.92.15.7090. PMC  41477. PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (září 1995). "Struktury a mechanismy glykosylhydroláz". Struktura. 3 (9): 853–9. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (červen 1996). „Aktualizace klasifikace glykosylhydroláz na základě sekvence“. The Biochemical Journal. 316 (Pt 2): 695–6. doi:10.1042 / bj3160695. PMC  1217404. PMID  8687420.
  4. ^ "Domov". CAZy.org. Citováno 2018-03-06.
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (leden 2014). „Databáze enzymů aktivních ze sacharidů (CAZy) v roce 2013“. Výzkum nukleových kyselin. 42 (Problém s databází): D490-5. doi:10.1093 / nar / gkt1178. PMC  3965031. PMID  24270786.
  6. ^ "Glykosid Hydroláza Rodina 14". CAZypedia.org. Citováno 2018-03-06.
  7. ^ Konsorcium CAZypedia (prosinec 2018). „Deset let CAZypedie: živá encyklopedie enzymů aktivních ze sacharidů“ (PDF). Glykobiologie. 28 (1): 3–8. doi:10.1093 / glycob / cwx089. PMID  29040563.
  8. ^ Mikami B, Morita Y, Fukazawa C (březen 1988). "[Primární struktura a funkce beta-amylázy]". Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society. 60 (3): 211–6. PMID  2457058.
  9. ^ Friedberg F, Rhodes C (1988). "Segmenty podobnosti aminokyselinových sekvencí v beta-amylázách". Sekvence proteinů a analýza dat. 1 (6): 499–501. PMID  2464171.
  10. ^ Nitta Y, Isoda Y, Toda H, Sakiyama F (duben 1989). "Identifikace kyseliny glutamové 186 afinitně značená 2,3-epoxypropyl alfa-D-glukopyranosidem v sójové beta-amyláze". Journal of Biochemistry. 105 (4): 573–6. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122706. PMID  2474529.
  11. ^ Totsuka A, Nong VH, Kadokawa H, Kim CS, Itoh Y, Fukazawa C (duben 1994). "Zbytky nezbytné pro katalytickou aktivitu sójové beta-amylázy". European Journal of Biochemistry. 221 (2): 649–54. doi:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18777.x. PMID  8174545.
  12. ^ A b C d Mikami B, Sato M, Shibata T, Hirose M, Aibara S, Katsube Y, Morita Y (říjen 1992). „Trojrozměrná struktura sójové beta-amylázy stanovená při rozlišení 3,0 A: předběžné trasování řetězce komplexu s alfa-cyklodextrinem“. Journal of Biochemistry. 112 (4): 541–6. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a123935. PMID  1491009.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001554