Formát – tetrahydrofolát ligáza - Formate–tetrahydrofolate ligase
| mravenčan-tetrahydrofolát ligáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 6.3.4.3 | ||||||||
| Číslo CAS | 9023-66-9 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Formát - tetrahydrofolát ligáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura formyltetrahydrofolát syntetázy z moorella thermoacetica | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | FTHFS | ||||||||
| Pfam | PF01268 | ||||||||
| Pfam klan | CL0023 | ||||||||
| InterPro | IPR000559 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00595 | ||||||||
| SCOP2 | 1 fpm / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a mravenčan-tetrahydrofolát ligáza (ES 6.3.4.3 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + mravenčan + tetrahydrofolát ADP + fosfát + 10-formyltetrahydrofolát
3 substráty tohoto enzymu jsou ATP, mravenčan, a tetrahydrofolát, zatímco jeho 3 produkty jsou ADP, fosfát, a 10-formyltetrahydrofolát.
Tento enzym patří do rodiny ligázy, konkrétně těch, které tvoří obecné vazby uhlík-dusík. Tento enzym se účastní metabolismus glyoxylátu a dikarboxylátu a jeden uhlíkový fond folátem.
v eukaryoty aktivita FTHFS je vyjádřena multifunkčním enzymem, C-1-tetrahydrofolát syntázou (C1-THF syntáza), který také katalýzy the dehydrogenáza a aktivity cyklohydrolázy. Jsou známy dvě formy C1-THF syntáz, jedna je umístěna v mitochondriální matice, zatímco druhý je cytoplazmatický.[1] V obou formách se doména FTHFS skládá z přibližně 600 aminokyselina zbytky a nachází se v C-terminální části C1-THF syntázy. v prokaryoty Aktivita FTHFS je vyjádřena monofunkčním homotetramerem enzym asi 560 aminokyselinových zbytků.[2]
Nomenklatura
The systematické jméno této třídy enzymů je mravenčan: tetrahydrofolát ligáza (tvořící ADP). Mezi další běžně používaná jména patří:
- formyltetrahydrofolát syntetáza,
- 10-formyltetrahydrofolát syntetáza,
- tetrahydrofolická formyláza a
- tetrahydrofolát formyláza.
Příklady
Lidské geny kódující formiát-tetrahydrofolátové ligázy zahrnují:
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 3 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1EG7, 1FP7, a 13:00.
The Krystalická struktura N (10) -formyltetrahydrofolát syntetázy z Moorella thermoacetica ukazuje, že podjednotka se skládá ze tří domén uspořádány kolem tří smíšených beta-listy. Mezi sousedními jsou dvě dutiny domén. Jeden z nich byl identifikován jako nukleotid vazebné místo pomocí homologního modelování. Velká doména obsahuje sedmivláknový beta-list obklopený šroubovice na obou stranách. Druhá doména obsahuje pětvláknový beta-list se dvěma alfa-šroubovice zabaleno na jedné straně, zatímco další dva jsou stěnou Aktivní stránky dutina. Třetí doména obsahuje čtyřvláknovou beta-fólii tvořící polovinu hlavně. Konkávní strana je pokryta dvěma šroubovicemi, zatímco konvexní strana je další stěnou velké dutiny. Arg 97 je pravděpodobně zapojen do vazby formylfosfátu. The tetramerní molekula je relativně plochý s tvarem písmene X a aktivní místa jsou umístěna na konci podjednotky daleko od rozhraní podjednotky.[3]
Související enzymy
Obrácení reverzní reakce 10-formyltetrahydrofolát na tetrahydrofolát provádí formyltetrahydrofolátdehydrogenáza.
Reference
- ^ Shannon KW, Rabinowitz JC (červen 1988). „Izolace a charakterizace genu MIS1 Saccharomyces cerevisiae kódujícího mitochondriální C1-tetrahydrofolát syntázu“. J. Biol. Chem. 263 (16): 7717–25. PMID 2836393.
- ^ Lovell CR, Przybyla A, Ljungdahl LG (červen 1990). "Primární struktura termostabilní formyltetrahydrofolát syntetázy z Clostridium thermoaceticum". Biochemie. 29 (24): 5687–94. doi:10.1021 / bi00476a007. PMID 2200509.
- ^ Radfar R, Shin R, Sheldrick GM, Minor W, Lovell CR, Odom JD, Dunlap RB, Lebioda L (duben 2000). "Krystalová struktura N (10) -formyltetrahydrofolát syntetázy z Moorella thermoacetica". Biochemie. 39 (14): 3920–6. doi:10.1021 / bi992790z. PMID 10747779.
Další čtení
- JAENICKE L, BRODE E (1961). „[Výzkum monokarbonových sloučenin. I. Tetrahydrofolát formyláza z holubích jater. Čištění a mechanismus.]“. Biochem. Z. 334: 108–32. PMID 13789141.
- Long CW; Levitzki A; Houston LL; Koshland DE, Jr (1969). "Struktury podjednotek a interakce CTP syntetázy". Fed. Proc. 28: 342.
- RABINOWITZ JC, CENA WE (1962). "Formyltetrahydrofolát syntetáza. I. Izolace a krystalizace enzymu". J. Biol. Chem. 237: 2898–902. PMID 14489619.
- Whiteley HR, Osborn MJ, Huennekens FM (1959). "Čištění a vlastnosti mravenčí aktivujícího enzymu z Micrococcus aerogenes". J. Biol. Chem. 234 (6): 1538–1543. PMID 13654413.
| Tento EC 6.3 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |