Beta-amyláza - Beta-amylase - Wikipedia
| Beta-amyláza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.2.1.2 | ||||||||
| Číslo CAS | 9000-91-3 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Beta-amyláza (ES 3.2.1.2, p-amyláza, sacharogen amyláza, glykogenáza) je enzym s systematické jméno 4-alfa-D-glukan maltohydroláza.[2][3][4] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce:
- Hydrolýza (1-> 4) -alfa-D-glukosidových vazeb v polysacharidech, aby se odstranily následné sladový cukr jednotky z neredukujících konců řetězů.
Tento enzym působí škrob, glykogen a související polysacharidy a oligosacharidy produkující beta-sladový cukr inverzí. Beta-amyláza se nachází v bakterie, houby, a rostliny; bakterie a zdroje obilovin jsou tepelně nejstabilnější. Působením od neredukujícího konce β-amyláza katalyzuje hydrolýzu druhé α-1,4 glykosidové vazby a odštěpuje dvě jednotky glukózy (sladový cukr ) včas. Během zrání z ovoce β-amyláza štěpí škrob na maltózu, což má za následek sladkou chuť zralého ovoce.
P-amyláza je před naočkováním přítomna v neaktivní formě klíčení. Mnoho mikroby také produkují amylázu k degradaci extracelulárních škrobů.Zvíře tkáně neobsahují β-amylázu, i když může být přítomna v mikroorganismech obsažených v zažívací trakt. Optimální pH pro β-amylázu je 4,0–5,0[5] Patří k Rodina glykosid hydrolázy 14.
Viz také
Reference
- ^ Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA (březen 2011). „Chemická genetika a metabolismus obilného škrobu: strukturální základ nekovalentní a kovalentní inhibice β-amylázy ječmene“. Molekulární biosystémy. 7 (3): 718–30. doi:10.1039 / c0mb00204f. PMID 21085740.
- ^ Balls AK, Walden MK, Thompson RR (březen 1948). "Krystalická beta-amyláza ze sladkých brambor". The Journal of Biological Chemistry. 173 (1): 9–19. PMID 18902365.
- ^ Francouzský D (1960). „β-amylázy“. In Boyer PD, Lardy H, Myrbaumlck K (eds.). Enzymy. 4 (2. vyd.). New York: Academic Press. str. 345–368.
- ^ Manners DJ (1962). "Enzymatická syntéza a degradace škrobu a glykogenu". Pokroky v chemii sacharidů. 17: 371–430. doi:10.1016 / s0096-5332 (08) 60139-3. ISBN 9780120072170.
- ^ "Amylase, Alpha", I.U.B .: 3.2.1.11,4-α-D-Glucan glucanohydrolase.
Další čtení
- Balls AK, Walden MK, Thompson RR (březen 1948). "Krystalická beta-amyláza ze sladkých brambor". The Journal of Biological Chemistry. 173 (1): 9–19. PMID 18902365.
- Manners DJ (leden 1963). "Enzymatická syntéza a degradace škrobu a glykogenu". Pokroky v chemii sacharidů. Akademický tisk. 17: 371–430.
- Manners DJ (1962). "Enzymatická syntéza a degradace škrobu a glykogenu". Pokroky v chemii sacharidů. 17: 371–430. doi:10.1016 / s0096-5332 (08) 60139-3. ISBN 9780120072170.
- Friedberg F, Rhodes C (březen 1986). "Klonování a charakterizace genu beta-amylázy z Bacillus polymyxa". Journal of Bacteriology. 165 (3): 819–24. doi:10.1128 / JB.165.3.819-824.1986. PMC 214501. PMID 2419310.
- Rhodes C, Strasser J, Friedberg F (květen 1987). "Pořadí aktivního fragmentu beta polymyxa beta amylázy". Výzkum nukleových kyselin. 15 (9): 3934. doi:10.1093 / nar / 15.9.3934. PMC 340808. PMID 2438660.
externí odkazy
- {http://www.worthington-biochem.com/BA/default.html „Amylase, Alpha", I.U.B .: 3.2.1.11,4-a-D-Glukan glukanohydroláza.] „Amylase, Alpha", I.U.B .: 3.2.1.11,4-a-D-Glukan glukanohydroláza.
externí odkazy
- Beta-amyláza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
