Alfa-lytická endopeptidáza - Alpha-lytic endopeptidase
| Alfa-lytická endopeptidáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.4.21.12 | ||||||||
| Číslo CAS | 37288-76-9 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Alfa-lytická endopeptidáza nebo alfa-lytická proteáza (ES 3.4.21.12, alfa-lytická proteináza myxobacter, alfa-lytická proteináza, alfa-lytická proteáza, Mycobacterium sorangium alfa-lytická proteináza, Myxobacter 495 alfa-lytická proteináza) je enzym izolovaný od myxobakterium Lysobacter enzymogeny.[1][2][3][4] Tento enzym je a serinová proteáza že katalýzy rozbití peptidové vazby používat hydrolýza chemická reakce. Alfa-lytická proteáza byla pojmenována na základě pozorovaného štěpení specifičnost pro polohu α tetrapeptidové složky v grampozitivní bakteriální buněčné stěny (alanin ). Alfa-lytická proteáza je také schopná trávit elastin a další bílkoviny.
Tato proteáza byla nedávno použita k štěpení proteomu pro produkci peptidy pro hmotnostní spektrometrie -na základě proteomika,[5] kde bylo zjištěno, že se přednostně štěpí po několika malých aminokyselinách, včetně alaninu, serinu, threoninu, valinu a v menší míře methioninu. Tato specificita je velmi odlišná od nejčastěji používané proteázy pro proteomiku, trypsin, který se štěpí až po argininu a lysinu.
Nedávno se také uvádí, že alfa-lytická proteáza je užitečná jako součást metody mapování endogenních látek SUMO modifikační místa v proteomu.[6]
Reference
- ^ Olson MO, Nagabhushan N, Dzwiniel M, Smillie LB, Whitaker DR (říjen 1970). "Primární struktura alfa-lytické proteázy: bakteriální homolog pankreatických serinových proteáz". Příroda. 228 (5270): 438–42. doi:10.1038 / 228438a0. PMID 5482494.
- ^ Polgar L (1987). "Struktura a funkce serinových proteáz". In Neuberger A, Brocklehurst K (eds.). Nová komplexní biochemie: hydrolytické enzymy. 16. Amsterdam: Elsevier. str. 159–200.
- ^ Epstein DM, Wensink PC (listopad 1988). „Gen alfa-lytické proteázy Lysobacter enzymogenes. Nukleotidová sekvence předpovídá velký prepro-peptid s homologií k pro-peptidům jiných enzymů podobných chymotrypsinu“. The Journal of Biological Chemistry. 263 (32): 16586–90. PMID 3053694.
- ^ Bone R, Frank D, Kettner CA, Agard DA (září 1989). „Strukturní analýza specificity: komplexy alfa-lytické proteázy s analogy reakčních meziproduktů“. Biochemie. 28 (19): 7600–9. doi:10.1021 / bi00445a015. PMID 2611204.
- ^ Meyer JG, Kim S, Maltby DA, Ghassemian M, Bandeira N, Komives EA (březen 2014). „Rozšíření pokrytí proteomu α-lytickými proteázami s ortogonální specificitou“. Molekulární a buněčná proteomika. 13 (3): 823–35. doi:10,1074 / mcp.M113.034710. PMC 3945911. PMID 24425750.
- ^ Lumpkin RJ, Gu H, Zhu Y, Leonard M, Ahmad AS, Clauser KR, Meyer JG, Bennett EJ, Komives EA (říjen 2017). „Specifická identifikace a kvantifikace endogenních modifikací SUMO v původních podmínkách“. Příroda komunikace. 8 (1): 1171. doi:10.1038 / s41467-017-01271-3. PMC 5660086. PMID 29079793.
externí odkazy
- Alfa-lytická + endopeptidáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
