Protein-glutamát O-methyltransferáza - Protein-glutamate O-methyltransferase
| protein-glutamát O-methyltransferáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.1.1.80 | ||||||||
| Číslo CAS | 9055-09-8 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| CheR methyltransferáza, all-alfa doména | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 rozpoznávání receptoru chemotaxe proteinem methyltransferase cher | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CheR_N | ||||||||
| Pfam | PF03705 | ||||||||
| InterPro | IPR022641 | ||||||||
| SCOP2 | 1af7 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| CheR methyltransferáza, vazebná doména SAM | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
rozpoznávání receptoru chemotaxe proteinem methyltransferase cher | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CheR | ||||||||
| Pfam | PF01739 | ||||||||
| Pfam klan | CL0063 | ||||||||
| InterPro | IPR022642 | ||||||||
| SCOP2 | 1af7 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a protein-glutamát O-methyltransferáza (ES 2.1.1.80 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- S-adenosyl-L-methionin + protein L-glutamát Methylester S-adenosyl-L-homocysteinu + protein L-glutamát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou S-adenosyl methionin a protein L-kyselina glutamová, zatímco jeho dva produkty jsou S-adenosylhomocystein a protein L-glutamát methyl ester.
Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí methyltransferázy s jednou uhlíkovou skupinou. The systematické jméno této třídy enzymů je S-adenosyl-L-methionin: protein-L-glutamát O-methyltransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří methyl-chemotaxní protein O-methyltransferáza, S-adenosylmethionin-glutamylmethyltransferáza, methyl-akceptorový protein chemotaxe methyltransferáza II, S-adenosylmethionin: protein-karboxyl O-methyltransferáza, protein methyláza II, MCP methyltransferáza I, MCP methyltransferáza II, protein O-methyltransferáza, protein (aspartát) methyltransferáza, protein (karboxyl) methyltransferáza, protein karboxyl-methyláza, protein karboxyl-O-methyltransferáza, protein karboxylmethyltransferáza II, proteinová karboxymethyláza, protein karboxymethyltransferáza, a protein methyltransferáza II. Tento enzym se účastní bakteriální chemotaxe - obecně a bakteriální chemotaxe - specifická pro daný organismus.
CheR bílkoviny jsou součástí chemotaxe signalizace mechanismus, který methyláty chemotaxe receptor na konkrétní glutamát zbytky. Methyl převod ze všudypřítomného S-adenosyl-L-methionin (AdoMet / SAM) buď dusík, kyslík nebo uhlík atomy je často zaměstnán v různých organismy od bakterie na rostliny a savci. Reakce je katalyzována methyltransferázy (Mtázy) a upravuje DNA, RNA, bílkoviny a malé molekuly, jako např katechol pro regulační účely. Různé aspekty role DNA methylace v prokaryotický systémy restrikčních modifikací a v řadě buněčných procesů v eukaryoty počítaje v to genová regulace a diferenciace je dobře zdokumentováno.
Bičované bakterie plavat směrem k příznivému Chemikálie a daleko od škodlivých. Snímání gradientů chemoefektů zahrnuje chemotaxe receptory, transmembránový (TM) bílkoviny které detekují podněty prostřednictvím jejich periplazmatický domén a transduce the signály prostřednictvím jejich cytoplazmatický domén .[1] Signalizace výstupy z těchto receptorů jsou ovlivněny vazbou chemoefektu ligand k jejich periplazmatickým doménám a methylací specifických glutamát zbytky na jejich cytoplazmatický domén. Methylace je katalyzována CheR, methyltransferázou závislou na S-adenosylmethioninu,[1] který reverzibilně methyláty specifických glutamátových zbytků v a svinutá cívka oblast, za vzniku zbytků gama-glutamylmethylesteru.[1][2] Struktura Salmonella typhimurium chemotaxní receptor methyltransferáza CheR, vázaný na S-adenosylhomocystein, bylo stanoveno na rozlišení 2,0 Angstrom.[1] Struktura odhaluje, že CheR je dvoudoménový protein s menším N-koncem spirálovitý doména propojena prostřednictvím jediné polypeptid připojení k větší C-terminální doméně alfa / beta. C-koncová doména má vlastnosti záhybu vázajícího nukleotidy s vložením malé antiparalelní beta-list subdoména. Vazebné místo pro S-adenosylhomocystein je tvořeno hlavně velkou doménou s přispěním zbytků v N-terminální doméně a oblasti linkeru.[1]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007 dva struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1AF7 a 1BC5.
Reference
- ^ A b C d E Djordjevic S, Stock AM (duben 1997). „Krystalová struktura receptoru chemotaxe methyltransferázy CheR naznačuje konzervovaný strukturní motiv pro vazbu S-adenosylmethioninu“. Struktura. 5 (4): 545–58. doi:10.1016 / S0969-2126 (97) 00210-4. PMID 9115443.
- ^ Djordjevic S, Stock AM (červen 1998). "Rozpoznávání receptoru chemotaxe proteinovou methyltransferázou CheR". Nat. Struct. Biol. 5 (6): 446–50. doi:10.1038 / nsb0698-446. PMID 9628482. S2CID 28557040.
Další čtení
- Burgess-Cassler A, Ullah AH, Ordal GW (1982). "Čištění a charakterizace Bacillus subtilis methyl-přijímající chemotaxní protein methyltransferáza II". J. Biol. Chem. 257 (14): 8412–7. PMID 6806296.
- Kleene SJ, Toews ML, Adler J (1977). „Izolace methylesteru kyseliny glutamové z membránového proteinu Escherichia coli zapojeného do chemotaxe“. J. Biol. Chem. 252 (10): 3214–8. PMID 16888.
- Simms SA, Stock AM, Stock JB (1987). „Čištění a charakterizace S-adenosylmethioninu: glutamylmethyltransferázy, která modifikuje membránové chemoreceptorové proteiny v bakteriích“. J. Biol. Chem. 262 (18): 8537–43. PMID 3298235.
- Springer WR, Koshland DE (1977). „Identifikace proteinové methyltransferázy jako produktu genu cheR v systému bakteriálního snímání“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 74 (2): 533–7. Bibcode:1977PNAS ... 74..533S. doi:10.1073 / pnas.74.2.533. PMC 392324. PMID 322131.
