PSMD1 - PSMD1
Regulační podjednotka proteasomu 26S proteazomu 1, také známý jako Regulační podjednotka 26S Proteasome Rpn2 (systematické názvosloví), je a protein že u lidí je kódován PSMD1 gen.[5][6] Tento protein je jednou z 19 základních podjednotek, které přispívají k úplnému sestavení komplexu 19S proteazomu.[7]
Struktura
Genový výraz
Gen PSMD1 kóduje největší podjednotku non-ATPázy základny regulátoru 19S, která je zodpovědná za rozpoznání a vazbu substrátu.[6] Lidský gen PSMD1 má 25 exonů a lokalizuje se v pásmu chromozomů 2q37.1. Lidský protein Regulační podjednotka proteasomu 26S proteazomu 1 má velikost 106 kDa a skládá se z 953 aminokyselin. Vypočítaná teoretická pí tohoto proteinu je 5,25. Alternativní sestřih během genové exprese generuje izoformu proteinu, ve kterém chybí aminokyselinová sekvence z 797-827.
Složitá montáž
26S proteazomový komplex se obvykle skládá z 20S jádrové částice (CP nebo 20S proteazomu) a jedné nebo dvou 19S regulačních částic (RP nebo 19S proteazomu) na jedné nebo obou stranách 20S ve tvaru válce. CP a RP mají odlišné strukturní vlastnosti a biologické funkce. Stručně řečeno, subkomplex 20S představuje tři typy proteolytických aktivit, včetně aktivit podobných kaspázám, trypsinům a chymotrypsinům. Tato proteolytická aktivní místa umístěná na vnitřní straně komory tvořená 4 naskládanými prstenci 20S podjednotek, zabraňující náhodnému setkání protein-enzym a nekontrolované degradaci proteinu. Regulační částice 19S mohou rozpoznat ubikvitinem značený protein jako degradační substrát, rozvinout protein na lineární, otevřít bránu 20S jádrových částic a vést substrát do proteolytické komory. Pro splnění takové funkční složitosti obsahuje regulační částice 19S alespoň 18 konstitutivních podjednotek. Tyto podjednotky lze rozdělit do dvou tříd na základě závislosti podjednotek na ATP, podjednotek závislých na ATP a podjednotek nezávislých na ATP. Podle proteinové interakce a topologických charakteristik tohoto multisubunitního komplexu je regulační částice 19S složena ze základny a vícesměrného komplexu. Základ tvoří kruh šesti AAA ATPáz (podjednotka Rpt1-6, systematické názvosloví) a čtyř podjednotek jiných než ATPáz (Rpn1, Rpn2, Rpn10 a Rpn13). Proteinová 26S proteazomová non-ATPázová regulační podjednotka 1 (Rpn2) je základní složkou formování základního dílčího komplexu regulační částice 19S. Tradičně byly Rpn1 a Rpn2 považovány za sídlící ve středu základního dílčího komplexu a obklopené šesti AAA ATPázami (Rpt 1-6). Nedávné šetření však poskytuje alternativní strukturu základny 19S prostřednictvím integračního přístupu kombinujícího data z kryoelektronové mikroskopie, rentgenové krystalografie, zbytkové specifické chemické zesíťování a několik proteomických technik. Rpn2 je tuhý protein umístěný na straně ATPázového kruhu, který podporuje spojení mezi víkem a základnou. Rpn1 je konformačně variabilní, umístěný na periferii ATPázového kruhu. Ubikvitinové receptory Rpn10 a Rpn13 jsou umístěny dále v distální části komplexu 19S, což naznačuje, že byly do komplexu přijaty pozdě v průběhu procesu montáže.[8]
Funkce
Jako degradační mechanismus, který je zodpovědný za ~ 70% intracelulární proteolýzy,[9] komplex proteazomu (26S proteazom) hraje klíčovou roli při udržování homeostázy buněčného proteomu. V důsledku toho je třeba nesprávně poskládané proteiny a poškozené proteiny neustále odstraňovat, aby se recyklovaly aminokyseliny pro novou syntézu; současně některé klíčové regulační proteiny plní své biologické funkce prostřednictvím selektivní degradace; dále se proteiny štěpí na peptidy pro prezentaci antigenu MHC I. třídy. Aby bylo možné splnit takové komplikované požadavky v biologickém procesu prostřednictvím prostorové a časové proteolýzy, musí být proteinové substráty dobře kontrolovány, rozpoznány, přijaty a nakonec hydrolyzovány. Regulační částice 19S tedy obsahuje řadu důležitých schopností řešit tyto funkční výzvy. Aby rozpoznal protein jako určený substrát, 19S komplex má podjednotky, které jsou schopné rozpoznat proteiny se speciální degradativní značkou, ubikvitinylací. Má také podjednotky, které se mohou vázat s nukleotidy (např. ATP), aby se usnadnila asociace mezi částicemi 19S a 20S a také způsobily potvrzovací změny C-terminálních podjednotek alfa, které tvoří vstup substrátu komplexu 20S. Rpn2 je největší podjednotkou regulační částice 19S a zůstává ve středu „základního“ podkomplexu částice 19S.
Klinický význam
Proteazom a jeho podjednotky mají klinický význam přinejmenším ze dvou důvodů: (1) narušená komplexní sestava nebo nefunkční proteazom mohou být spojeny se základní patofyziologií konkrétních onemocnění a (2) mohou být využívány jako lékové cíle pro terapeutické zásahy. V poslední době bylo vynaloženo větší úsilí na zvážení proteazomu pro vývoj nových diagnostických markerů a strategií. Lepší a komplexní porozumění patofyziologii proteazomu by mělo v budoucnu vést ke klinickým aplikacím.
Proteazomy tvoří klíčovou složku pro systém ubikvitin-proteazom (UPS) [10] a odpovídající kontrola kvality buněčných proteinů (PQC). Protein ubikvitinace a následující proteolýza a degradace proteazomem jsou důležitými mechanismy při regulaci buněčný cyklus, růst buněk a diferenciace, genová transkripce, signální transdukce a apoptóza.[11] Následně kompromitovaný komplex a funkce proteazomu vedou ke snížení proteolytických aktivit a akumulaci poškozených nebo špatně složených proteinových druhů. Taková akumulace bílkovin může přispívat k patogenezi a fenotypovým vlastnostem u neurodegenerativních onemocnění,[12][13] kardiovaskulární choroby,[14][15][16] zánětlivé reakce a autoimunitní onemocnění,[17] a systémové reakce na poškození DNA vedoucí k malignity.[18]
Několik experimentálních a klinických studií ukázalo, že aberace a deregulace UPS přispívají k patogenezi několika neurodegenerativních a myodegenerativních poruch, včetně Alzheimerova choroba,[19] Parkinsonova choroba[20] a Pickova nemoc,[21] Amyotrofní laterální skleróza (ALS),[21] Huntingtonova choroba,[20] Creutzfeldt – Jakobova choroba,[22] nemoci motorických neuronů, nemoci polyglutaminu (PolyQ), Svalové dystrofie[23] a několik vzácných forem neurodegenerativních onemocnění spojených s demence.[24] Jako součást Systém ubikvitin-proteazomu (UPS), proteazom udržuje homeostázu srdečního proteinu a hraje tak významnou roli v srdci ischemická zranění,[25] hypertrofie komor[26] a srdeční selhání.[27] Dále se hromadí důkaz, že UPS hraje zásadní roli při maligní transformaci. Proteolýza UPS hraje hlavní roli v reakcích rakovinných buněk na stimulační signály, které jsou kritické pro rozvoj rakoviny. V souladu s tím genová exprese degradací transkripční faktory, jako p53, c-jun, c-Fos, NF-kB, c-Myc, HIF-1α, MATα2, STAT3, proteiny vázající prvek regulované sterolem a androgenní receptory všechny jsou kontrolovány UPS a podílejí se tak na vývoji různých malignit.[28] Kromě toho UPS reguluje degradaci produktů potlačujících nádorové geny, jako je adenomatous polypóza coli (APC ) u kolorektálního karcinomu, retinoblastom (Rb). a von Hippel – Lindau nádorový supresor (VHL), stejně jako řada protoonkogeny (Raf, Moje C, Myb, Rel, Src, Mos, ABL ). UPS se také podílí na regulaci zánětlivých reakcí. Tato aktivita se obvykle připisuje roli proteazomů při aktivaci NF-κB, která dále reguluje expresi prozánětlivých cytokiny jako TNF-α, IL-β, IL-8, adhezní molekuly (ICAM-1, VCAM-1, P-výběr ) a prostaglandiny a oxid dusnatý (NE)[17] Kromě toho UPS také hraje roli v zánětlivých reakcích jako regulátory proliferace leukocytů, zejména prostřednictvím proteolýzy cyklinů a degradace CDK inhibitory.[29] Konečně autoimunitní onemocnění pacienti s SLE, Sjögrenův syndrom a revmatoidní artritida (RA) převážně vykazují cirkulující proteazomy, které lze použít jako klinické biomarkery.[30]
Klinická studie u pacientů s věkem makulární degenerace identifikoval čtyři významné proteiny, včetně 26S proteazomové non-ATPázové regulační podjednotky 1 (Rpn2 ), které byly zvýšeny podle semikvantitativního proteomického profilování. Studie uvádí, že test LC-MRM odhalil významné zvýšení Rpn2 u 15 pacientů s degenerací makuly ve srovnání s kontrolními subjekty, což naznačuje, že tento protein by mohl být biomarkerem tohoto stavu.[31] Makulární degenerace související s věkem je hlavní příčinou slepoty na světě. Shromažďují se důkazy, že potlačení UPS přispívá ke zvýšení toxických proteinů a zánětu v sítnice pigmentový epitel, jehož funkční abnormality a / nebo degenerace jsou považovány za iniciátory a hlavní patologie degenerace makuly.[32] Existují pouze omezené možnosti léčby makulární degenerace, takže včasná identifikace citlivosti a preventivní opatření jsou důležitými terapeutickými strategiemi. Nové potenciální biomarkery pro neovaskulární makulární degeneraci a proteiny související s UPS, které se u pacientů mění, jako je Rpn2, mohou sloužit jako základ pro budoucí klinické studie ke stanovení cílových proteinů podílejících se na ochraně oka před degenerací makuly.[31][32]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000173692 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000026229 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Yokota K, Kagawa S, Shimizu Y, Akioka H, Tsurumi C, Noda C, Fujimuro M, Yokosawa H, Fujiwara T, Takahashi E, Ohba M, Yamasaki M, DeMartino GN, Slaughter CA, Toh-e A, Tanaka K ( Června 1996). „CDNA klonování p112, největší regulační podjednotky lidského 26s proteazomu, a funkční analýza jeho kvasinkového homologu, sen3p“. Molekulární biologie buňky. 7 (6): 853–70. doi:10,1091 / mbc.7.6.853. PMC 275938. PMID 8816993.
- ^ A b „Entrez Gene: PSMD1 proteazom (prosom, makropain) 26S podjednotka, non-ATPáza, 1“.
- ^ Gu ZC, Enenkel C (prosinec 2014). "Proteasome shromáždění". Buněčné a molekulární biologické vědy. 71 (24): 4729–45. doi:10.1007 / s00018-014-1699-8. PMID 25107634. S2CID 15661805.
- ^ Lasker K, Förster F, Bohn S, Walzthoeni T, Villa E, Unverdorben P, Beck F, Aebersold R, Sali A, Baumeister W (leden 2012). „Molekulární architektura holokomplexu proteasomu 26S určená integračním přístupem“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 109 (5): 1380–7. Bibcode:2012PNAS..109.1380L. doi:10.1073 / pnas.1120559109. PMC 3277140. PMID 22307589.
- ^ Rock KL, Gramm C, Rothstein L, Clark K, Stein R, Dick L, Hwang D, Goldberg AL (září 1994). „Inhibitory proteazomu blokují degradaci většiny buněčných proteinů a tvorbu peptidů přítomných na molekulách MHC třídy I“. Buňka. 78 (5): 761–71. doi:10.1016 / s0092-8674 (94) 90462-6. PMID 8087844. S2CID 22262916.
- ^ Kleiger G, starosta T (červen 2014). „Nebezpečná cesta: prohlídka systému ubikvitin-proteazom“. Trendy v buněčné biologii. 24 (6): 352–9. doi:10.1016 / j.tcb.2013.12.003. PMC 4037451. PMID 24457024.
- ^ Goldberg AL, Stein R, Adams J (srpen 1995). „Nové poznatky o funkci proteazomu: od archebakterií po vývoj léků“. Chemie a biologie. 2 (8): 503–8. doi:10.1016/1074-5521(95)90182-5. PMID 9383453.
- ^ Sulistio YA, Heese K (leden 2015). „Systém ubikvitin-proteazom a deregulace molekulárních chaperonů u Alzheimerovy choroby“. Molekulární neurobiologie. 53 (2): 905–31. doi:10.1007 / s12035-014-9063-4. PMID 25561438. S2CID 14103185.
- ^ Ortega Z, Lucas JJ (2014). „Zapojení ubikvitin-proteazomového systému do Huntingtonovy choroby“. Hranice v molekulární neurovědě. 7: 77. doi:10.3389 / fnmol.2014.00077. PMC 4179678. PMID 25324717.
- ^ Sandri M, Robbins J (červen 2014). „Proteotoxicita: nedoceněná patologie u srdečních chorob“. Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 71: 3–10. doi:10.1016 / j.yjmcc.2013.12.015. PMC 4011959. PMID 24380730.
- ^ Drews O, Taegtmeyer H (prosinec 2014). „Cílení na ubikvitin-proteazomový systém u srdečních onemocnění: základ nových terapeutických strategií“. Antioxidanty a redoxní signalizace. 21 (17): 2322–43. doi:10,1089 / ars.2013.5823. PMC 4241867. PMID 25133688.
- ^ Wang ZV, Hill JA (únor 2015). „Kontrola kvality a metabolismu bílkovin: obousměrná kontrola v srdci“. Buněčný metabolismus. 21 (2): 215–26. doi:10.1016 / j.cmet.2015.01.016. PMC 4317573. PMID 25651176.
- ^ A b Karin M, Delhase M (únor 2000). „I kappa B kináza (IKK) a NF-kappa B: klíčové prvky prozánětlivé signalizace“. Semináře z imunologie. 12 (1): 85–98. doi:10.1006 / smim.2000.0210. PMID 10723801.
- ^ Ermolaeva MA, Dakhovnik A, Schumacher B (září 2015). „Mechanismy kontroly kvality v odpovědích na poškození buněčných a systémových DNA“. Recenze výzkumu stárnutí. 23 (Pt A): 3–11. doi:10.1016 / j.arr.2014.12.009. PMC 4886828. PMID 25560147.
- ^ Checler F, da Costa CA, Ancolio K, Chevallier N, Lopez-Perez E, Marambaud P (červenec 2000). „Role proteazomu při Alzheimerově chorobě“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1502 (1): 133–8. doi:10.1016 / s0925-4439 (00) 00039-9. PMID 10899438.
- ^ A b Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (listopad 2001). "Role ubikvitin-proteazomální dráhy při Parkinsonově nemoci a dalších neurodegenerativních poruchách". Trendy v neurovědách. 24 (11 doplňků): S7–14. doi:10.1016 / s0166-2236 (00) 01998-6. PMID 11881748. S2CID 2211658.
- ^ A b Ikeda K, Akiyama H, Arai T, Ueno H, Tsuchiya K, Kosaka K (červenec 2002). „Morfometrické přehodnocení systému motorických neuronů Pickovy choroby a amyotrofické laterální sklerózy s demencí“. Acta Neuropathologica. 104 (1): 21–8. doi:10.1007 / s00401-001-0513-5. PMID 12070660. S2CID 22396490.
- ^ Manaka H, Kato T, Kurita K, Katagiri T, Shikama Y, Kujirai K, Kawanami T, Suzuki Y, Nihei K, Sasaki H (květen 1992). „Výrazné zvýšení ubikvitinu mozkomíšního moku u Creutzfeldt – Jakobovy choroby“. Neurovědy Dopisy. 139 (1): 47–9. doi:10.1016 / 0304-3940 (92) 90854-z. PMID 1328965. S2CID 28190967.
- ^ Mathews KD, Moore SA (leden 2003). „Svalová dystrofie končetinového pletence“. Aktuální zprávy o neurologii a neurovědě. 3 (1): 78–85. doi:10.1007 / s11910-003-0042-9. PMID 12507416. S2CID 5780576.
- ^ Mayer RJ (březen 2003). „Od neurodegenerace k neurohomeostáze: role ubikvitinu“. Drogové novinky a perspektivy. 16 (2): 103–8. doi:10.1358 / dnp.2003.16.2.829327. PMID 12792671.
- ^ Calise J, Powell SR (únor 2013). „Systém ubikvitin proteazomu a ischemie myokardu“. American Journal of Physiology. Fyziologie srdce a oběhu. 304 (3): H337–49. doi:10.1152 / ajpheart.00604.2012. PMC 3774499. PMID 23220331.
- ^ Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (březen 2010). "Dysfunkce ubikvitin proteazomu u lidských hypertrofických a dilatovaných kardiomyopatií". Oběh. 121 (8): 997–1004. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.109.904557. PMC 2857348. PMID 20159828.
- ^ Powell SR (červenec 2006). "Systém ubikvitin-proteazomu ve fyziologii a patologii srdce". American Journal of Physiology. Fyziologie srdce a oběhu. 291 (1): H1 – H19. doi:10.1152 / ajpheart.00062.2006. PMID 16501026.
- ^ Adams J (duben 2003). "Potenciál pro inhibici proteazomu při léčbě rakoviny". Objev drog dnes. 8 (7): 307–15. doi:10.1016 / s1359-6446 (03) 02647-3. PMID 12654543.
- ^ Ben-Neriah Y (leden 2002). "Regulační funkce ubikvitinace v imunitním systému". Přírodní imunologie. 3 (1): 20–6. doi:10.1038 / ni0102-20. PMID 11753406. S2CID 26973319.
- ^ Egerer K, Kuckelkorn U, Rudolph PE, Rückert JC, Dörner T, Burmester GR, Kloetzel PM, Feist E (říjen 2002). „Cirkulující proteazomy jsou markery poškození buněk a imunologické aktivity u autoimunitních onemocnění“. The Journal of Rheumatology. 29 (10): 2045–52. PMID 12375310.
- ^ A b Lee H, Choi AJ, Kang GY, Park HS, Kim HC, Lim HJ, Chung H (květen 2014). „Zvýšená 26S proteazomová non-ATPázová regulační podjednotka 1 v komorové vodě u pacientů s věkem podmíněnou makulární degenerací“. Zprávy BMB. 47 (5): 292–7. doi:10.5483 / bmbrep.2014.47.5.193. PMC 4163863. PMID 24286321.
- ^ A b Pickart CM (2001). "Mechanismy, které jsou základem ubikvitinace" Roční přehled biochemie. 70: 503–33. doi:10,1146 / annurev.biochem.70.1.503. PMID 11395416.
Další čtení
- Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). "Struktura a funkce proteazomů 20S a 26S". Roční přehled biochemie. 65: 801–47. doi:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- Goff SP (srpen 2003). „Smrt deaminací: nový systém omezení hostitele pro HIV-1“. Buňka. 114 (3): 281–3. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00602-0. PMID 12914693. S2CID 16340355.
- Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (březen 1997). „HIV-1 tat inhibuje proteasom 20 S a jeho aktivaci zprostředkovanou regulátorem 11 S“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (13): 8145–8. doi:10.1074 / jbc.272.13.8145. PMID 9079628.
- Madani N, Kabat D (prosinec 1998). „Endogenní inhibitor viru lidské imunodeficience v lidských lymfocytech je překonán virovým proteinem Vif“. Journal of Virology. 72 (12): 10251–5. doi:10.1128 / JVI.72.12.10251-10255.1998. PMC 110608. PMID 9811770.
- Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (prosinec 1998). "Důkaz pro nově objevený buněčný fenotyp anti-HIV-1". Přírodní medicína. 4 (12): 1397–400. doi:10.1038/3987. PMID 9846577. S2CID 25235070.
- Lüders J, Demand J, Höhfeld J (únor 2000). „BAG-1 související s ubikvitinem poskytuje spojení mezi molekulárními chaperony Hsc70 / Hsp70 a proteazomem“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (7): 4613–7. doi:10.1074 / jbc.275.7.4613. PMID 10671488.
- Mulder LC, Muesing MA (září 2000). „Degradace HIV-1 integrázy cestou N-end pravidla“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (38): 29749–53. doi:10,1074 / jbc.M004670200. PMID 10893419.
- Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (srpen 2002). „Izolace lidského genu, který inhibuje infekci HIV-1 a je potlačena virovým proteinem Vif“. Příroda. 418 (6898): 646–50. Bibcode:2002 Natur.418..646S. doi:10.1038 / nature00939. PMID 12167863. S2CID 4403228.
- Huang X, Seifert U, Salzmann U, Henklein P, Preissner R, Henke W, Sijts AJ, Kloetzel PM, Dubiel W (listopad 2002). „Místo RTP sdílené proteinem HIV-1 Tat a podjednotkou alfa regulátoru 11S je zásadní pro jejich účinky na funkci proteazomu včetně zpracování antigenu.“ Journal of Molecular Biology. 323 (4): 771–82. doi:10.1016 / S0022-2836 (02) 00998-1. PMID 12419264.
- Gaddis NC, Chertova E, Sheehy AM, Henderson LE, Malim MH (květen 2003). „Komplexní vyšetření molekulárního defektu virionů typu 1 viru lidské imunodeficience s deficiencí vif“. Journal of Virology. 77 (10): 5810–20. doi:10.1128 / JVI.77.10.5810-5820.2003. PMC 154025. PMID 12719574.
- Lecossier D, Bouchonnet F, Clavel F, Hance AJ (květen 2003). "Hypermutace HIV-1 DNA v nepřítomnosti proteinu Vif". Věda. 300 (5622): 1112. doi:10.1126 / science.1083338. PMID 12750511. S2CID 20591673.
- Zhang H, Yang B, Pomerantz RJ, Zhang C, Arunachalam SC, Gao L (červenec 2003). „Cytidindeamináza CEM15 indukuje hypermutaci v nově syntetizované DNA HIV-1“. Příroda. 424 (6944): 94–8. Bibcode:2003 Natur.424 ... 94Z. doi:10.1038 / nature01707. PMC 1350966. PMID 12808465.
- Mangeat B, Turelli P, Caron G, Friedli M, Perrin L, Trono D (červenec 2003). „Široká antiretrovirová obrana lidským APOBEC3G smrtící editací rodících se reverzních transkriptů“. Příroda. 424 (6944): 99–103. Bibcode:2003 Natur.424 ... 99 mil. doi:10.1038 / nature01709. PMID 12808466. S2CID 4347374.
- Harris RS, Bishop KN, Sheehy AM, Craig HM, Petersen-Mahrt SK, Watt IN, Neuberger MS, Malim MH (červen 2003). „Deaminace DNA zprostředkovává vrozenou imunitu vůči retrovirové infekci“. Buňka. 113 (6): 803–9. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00423-9. PMID 12809610. S2CID 544971.
- Harris RS, Sheehy AM, Craig HM, Malim MH, Neuberger MS (červenec 2003). „Deaminace DNA: nejen spouštěč diverzifikace protilátek, ale také mechanismus obrany proti retrovirům“. Přírodní imunologie. 4 (7): 641–3. doi:10.1038 / ni0703-641. PMID 12830140. S2CID 5549252.
- Gu Y, Sundquist WI (červenec 2003). "Dobré pro CU". Příroda. 424 (6944): 21–2. Bibcode:2003 Natur.424 ... 21G. doi:10.1038 / 424021a. PMID 12840737. S2CID 4430569.
- Mariani R, Chen D, Schröfelbauer B, Navarro F, König R, Bollman B, Münk C, Nymark-McMahon H, Landau NR (červenec 2003). "Druhově specifické vyloučení APOBEC3G z virionů HIV-1 podle Vif". Buňka. 114 (1): 21–31. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00515-4. PMID 12859895. S2CID 1789911.