PSMB8 - PSMB8
Proteasome podjednotka beta typu 8 známý jako 20S proteazomová podjednotka beta-5i je protein že u lidí je kódován PSMB8 gen.[4][5][6]Tento protein je jednou ze 17 základních podjednotek (alfa podjednotky 1–7, konstitutivní beta podjednotky 1–7 a indukovatelné podjednotky včetně beta1i, beta2i, beta5i) který přispívá k úplné montáži 20S proteazom komplex. Zejména proteazomová podjednotka beta typu 5 se spolu s dalšími beta podjednotkami shromažďuje do dvou heptamerních kruhů a následně do proteolytické komory pro degradaci substrátu. Tento protein obsahuje aktivitu „chymotrypsinu“ a je schopen štěpení po velkých hydrofobních zbytcích peptidu.[7] Eukaryotický proteazom uznávané rozložitelné proteiny, včetně poškozených proteinů pro účely kontroly kvality proteinů nebo klíčových regulačních proteinových složek pro dynamické biologické procesy. Pokud jsou buňky léčeny interferonem-y, lze konstitutivní podjednotku beta1, beta2 a beta 5 (systematické názvosloví) nahradit jejich indukovatelnými protějšky beta1i, 2i a 5i. Výsledný komplex proteazomu se stává takzvaným imunoproteasomem. Podstatnou funkcí modifikovaného komplexu proteazomu, imunoproteasomu, je zpracování mnoha epitopů T buněk omezených na MHC třídy I.[8]
Struktura
Gen
Tento gen kóduje člena rodiny proteazomu typu B, také známého jako rodina T1B, což je beta podjednotka jádra 20S. Tento gen se nachází v oblasti třídy II MHC (hlavní histokompatibilní komplex). Exprese tohoto genu je vyvolána gama interferon a tento genový produkt nahrazuje katalytickou podjednotku 3 (podjednotku proteazomu beta 5) v imunoproteasomu. Pro generování zralé podjednotky je nutné proteolytické zpracování. Dvě alternativy přepisy byly identifikovány kódující dvě izoformy; obě izoformy jsou zpracovány za vzniku stejné zralé podjednotky.[6]Lidský gen PSMB8 má 7 exonů a lokalizuje se v chromozomovém pásmu 6p21.3.
Struktura bílkovin
Lidská proteinová podjednotka proteazomu beta typu 8 má velikost 23 kDa a skládá se z 204 aminokyselin. Vypočtená teoretická pí tohoto proteinu je 7,59.
Složitá montáž
The proteazom je multikatalytický proteinázový komplex s vysoce uspořádanou strukturou jádra 20S. Tato jádrová struktura ve tvaru sudu se skládá ze 4 axiálně naskládaných prstenců po 28 neidentických podjednotkách: dva koncové prstence jsou tvořeny 7 alfa podjednotkami a dva centrální prstence jsou tvořeny 7 beta podjednotkami. Tři beta podjednotky (beta1, beta2, beta5 ) každý obsahuje proteolytické aktivní místo a má odlišné preference substrátu. Proteazomy jsou distribuovány v eukaryotických buňkách ve vysoké koncentraci a štěpí peptidy v an ATP /ubikvitin -závislý proces v non-lysozomální cesta.[9][10]
Funkce
Funkce proteinu jsou podporovány jeho terciární strukturou a interakcí s přidruženými partnery. Jako jedna z 28 podjednotek 20S proteazomu přispívá proteinová podjednotka proteazomu beta typu 2 k tvorbě proteolytického prostředí pro degradaci substrátu. Důkazy o krystalových strukturách izolovaného komplexu 20S proteazomu prokazují, že dva kruhy beta podjednotek tvoří proteolytickou komoru a udržují všechna jejich aktivní místa proteolýzy v komoře.[10] Současně kruhy alfa podjednotek tvoří vstup pro substráty vstupující do proteolytické komory. V inaktivovaném 20S proteazomovém komplexu je brána do vnitřní proteolytické komory střežena N-terminál ocasy specifické alfa podjednotky. Tento jedinečný design struktury zabraňuje náhodnému střetu mezi proteolytickými aktivními místy a proteinovým substrátem, což činí degradaci proteinu dobře regulovaným procesem.[11][12] 20S proteazomový komplex je sám o sobě obvykle funkčně neaktivní. Proteolytickou kapacitu 20S jádrové částice (CP) lze aktivovat, když se CP spojí s jednou nebo dvěma regulačními částicemi (RP) na jedné nebo obou stranách alfa prstenců. Tyto regulační částice zahrnují 19S proteazomové komplexy, 11S proteazomové komplexy atd. Po asociaci CP-RP se potvrzení určitých alfa podjednotek změní a následně způsobí otevření vstupní brány substrátu. Kromě RP mohou být proteazomy 20S účinně aktivovány i jinými mírnými chemickými úpravami, jako je expozice nízkým hladinám dodecylsulfátu sodného (SDS) nebo NP-14.[12][13]
20S proteazomová podjednotka beta-5i (systematické názvosloví) je původně vyjádřena jako prekurzor s 276 aminokyselinami. Fragment 72 aminokyselin na N-konci peptidu je nezbytný pro správné složení proteinu a následné sestavení komplexu. Na konci stadia komplexu se N-koncový fragment podjednotky beta5i štěpí, čímž se vytvoří zralá podjednotka beta5i komplexu 20S.[14] Během bazální montáže a proteolytické zpracování je vyžadován ke generování zralé podjednotky. Podjednotka beta5i se vyskytuje pouze v imunoproteasomu a je nahrazena podjednotkou beta5 (podjednotkou proteazomu beta 5) v konstitutivním komplexu proteasomu 20S.
Klinický význam
Proteazom a jeho podjednotky mají klinický význam přinejmenším ze dvou důvodů: (1) narušená komplexní sestava nebo nefunkční proteazom mohou být spojeny se základní patofyziologií konkrétních onemocnění a (2) mohou být využívány jako lékové cíle pro terapeutické zásahy. V poslední době bylo vynaloženo větší úsilí na zvážení proteazomu pro vývoj nových diagnostických markerů a strategií. Lepší a komplexní porozumění patofyziologii proteazomu by mělo v budoucnu vést ke klinickým aplikacím.
Proteazomy tvoří klíčovou složku pro systém ubikvitin-proteazom (UPS) [15] a odpovídající kontrola kvality buněčných proteinů (PQC). Protein ubikvitinace a následující proteolýza a degradace proteazomem jsou důležitými mechanismy při regulaci buněčný cyklus, růst buněk a diferenciace, genová transkripce, signální transdukce a apoptóza.[16] Následně kompromitovaný komplex a funkce proteazomu vedou ke snížení proteolytických aktivit a akumulaci poškozených nebo špatně složených proteinových druhů. Taková akumulace bílkovin může přispívat k patogenezi a fenotypovým vlastnostem u neurodegenerativních onemocnění,[17][18] kardiovaskulární choroby,[19][20][21] zánětlivé reakce a autoimunitní onemocnění,[22] a systémové reakce na poškození DNA vedoucí k malignity.[23]
Několik experimentálních a klinických studií ukázalo, že aberace a deregulace UPS přispívají k patogenezi několika neurodegenerativních a myodegenerativních poruch, včetně Alzheimerova choroba,[24] Parkinsonova choroba[25] a Pickova nemoc,[26] Amyotrofní laterální skleróza (ALS),[26] Huntingtonova choroba,[25] Creutzfeldt – Jakobova choroba,[27] nemoci motorických neuronů, nemoci polyglutaminu (PolyQ), Svalové dystrofie[28] a několik vzácných forem neurodegenerativních onemocnění spojených s demence.[29] Jako součást systém ubikvitin-proteazom (UPS), proteazom udržuje homeostázu srdečních bílkovin a hraje tak významnou roli v srdci ischemická zranění,[30] hypertrofie komor[31] a srdeční selhání.[32] Dále se hromadí důkaz, že UPS hraje zásadní roli při maligní transformaci. Proteolýza UPS hraje hlavní roli v reakcích rakovinných buněk na stimulační signály, které jsou kritické pro rozvoj rakoviny. V souladu s tím genová exprese degradací transkripční faktory, jako p53, c-jun, c-Fos, NF-kB, c-Myc, HIF-1α, MATα2, STAT3, proteiny vázající prvek regulované sterolem a androgenní receptory všechny jsou kontrolovány UPS a podílejí se tak na vývoji různých malignit.[33] Kromě toho UPS reguluje degradaci produktů potlačujících nádorové geny, jako je adenomatous polypóza coli (APC ) u kolorektálního karcinomu, retinoblastom (Rb). a von Hippel – Lindau nádorový supresor (VHL), stejně jako řada protoonkogeny (Raf, Moje C, Myb, Rel, Src, Mos, ABL ). UPS se také podílí na regulaci zánětlivých reakcí. Tato aktivita se obvykle připisuje roli proteazomů při aktivaci NF-κB, která dále reguluje expresi prozánětlivých cytokiny jako TNF-α, IL-β, IL-8, adhezní molekuly (ICAM-1, VCAM-1, P-výběr ) a prostaglandiny a oxid dusnatý (NE).[22] Kromě toho UPS také hraje roli v zánětlivých reakcích jako regulátory proliferace leukocytů, zejména prostřednictvím proteolýzy cyklinů a degradace CDK inhibitory.[34] Konečně autoimunitní onemocnění pacienti s SLE, Sjögrenův syndrom a revmatoidní artritida (RA) převážně vykazují cirkulující proteazomy, které lze použít jako klinické biomarkery.[35]
Během zpracování antigenu pro třídu I hlavního histokompatibilního komplexu (MHC) je proteazom hlavním degradačním mechanismem, který degraduje antigen a prezentuje výsledné peptidy cytotoxickým T lymfocytům.[36][37] Imunoproteasom byl považován za hrající rozhodující roli při zlepšování kvality a kvantity generovaných ligandů třídy I.
Protein PSMB8 má významnou klinickou roli v autoimunitní onemocnění a zánětlivé reakce. Například pacienti s homozygotem missense mutace (G197V) v imunoproteasom podjednotka, β typu 8 (PSMB8) trpěla autozánětlivými odpověďmi, které zahrnovaly opakující se horečku a nodulární erytém dohromady s lipodystrofie. Tato mutace zvýšila montážní meziprodukty imunoproteasomů, což vedlo ke snížení funkce proteazomu a akumulaci proteinu vázaného na ubikvitin v tkáních pacienta. V kůži pacienta a B buňky, IL-6 byl také vysoce exprimován a došlo ke snížené expresi PSMB8. Kromě toho downregulace PSMB8 také inhibovala diferenciaci myší a lidské adipocyty in vitro, zatímco injekce siRNA proti Psmb8 v myší kůži může snížit objem tkáně adipocytů. PSMB8 tedy může být základní složkou a regulátorem nejen zánětu, ale také při diferenciaci adipocytů, což naznačuje, že imunoproteasomy mohou mít pleiotropní funkce k udržení homeostázy různých buněčných typů.[38] Následně byl kromě autoimunitních onemocnění protein PSMB8 spojen také v diagnostice syndromu lipodystrofie.[39] Někdy se jedná o poruchy glykosylace. Nedávno bylo zjištěno, že některé geneticky podmíněné formy jsou způsobeny autoinflamačními syndromy spojenými s anomálií proteazomu prostřednictvím PSMB8. Jejich výsledkem je lipodystrofický syndrom, který se vyskytuje sekundárně s horečkou, dermatóza a panikulitida,[39][40] a Nakajo-Nishimurův syndrom,[41] zřetelné zděděné zánětlivé a chřadnoucí onemocnění pocházející z Japonska. U pacientů s Nakajo-Nishimurovým syndromem se vyvine periodická vysoká horečka a vyrážky podobné nodulárnímu erytému a postupně prochází lipomuskulární atrofie v horní části těla, hlavně na obličeji a na horních končetinách, aby vykazovaly charakteristický tenký vzhled obličeje a dlouhý paličkované prsty se společnými kontrakturami.[42]
Reference
- ^ A b C ENSG00000206298, ENSG00000230034, ENSG00000235715, ENSG00000231631, ENSG00000204264, ENSG00000226201, ENSG00000236443 GRCh38: Ensembl uvolnění 89: ENSG00000230669, ENSG00000206298, ENSG00000230034, ENSG00000235715, ENSG00000231631, ENSG00000204264, ENSG00000226201, ENSG00000236443 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Bodmer JG, Marsh SG, Albert ED, Bodmer WF, Dupont B, Erlich HA, Mach B, Mayr WR, Parham P, Sasazuki T (duben 1992). „Nomenklatura pro faktory systému HLA, 1991. Výbor pro nomenklaturu WHO pro faktory systému HLA“. Tkáňové antigeny. 39 (4): 161–73. doi:10.1111 / j.1399-0039.1992.tb01932.x. PMID 1529427.
- ^ Schmidt M, Zantopf D, Kraft R, Kostka S, Preissner R, Kloetzel PM (duben 1999). „Sekvenční informace v proteazomálních prosekvencích zprostředkovávají efektivní integraci beta-podjednotek do komplexu proteasomu 20 S.“. Journal of Molecular Biology. 288 (1): 117–28. doi:10.1006 / jmbi.1999.2660. PMID 10329130.
- ^ A b „Entrez Gene: PSMB8 proteazom (prosom, makropain) podjednotka, beta typu, 8 (velká multifunkční peptidáza 7)“.
- ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (listopad 1996). "Struktura a funkce proteazomů 20S a 26S". Roční přehled biochemie. 65: 801–47. doi:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- ^ Basler M, Kirk CJ, Groettrup M (únor 2013). „Imunoproteasom při zpracování antigenu a dalších imunologických funkcích“. Aktuální názor na imunologii (Vložený rukopis). 25 (1): 74–80. doi:10.1016 / j.coi.2012.11.004. PMID 23219269.
- ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). "Struktura a funkce proteazomů 20S a 26S". Roční přehled biochemie. 65: 801–47. doi:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- ^ A b Tomko RJ, Hochstrasser M (2013). "Molekulární architektura a shromáždění eukaryotického proteazomu". Roční přehled biochemie. 82: 415–45. doi:10,1146 / annurev-biochem-060410-150257. PMC 3827779. PMID 23495936.
- ^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (duben 1997). "Struktura 20S proteazomu z kvasinek při rozlišení 2,4 A". Příroda. 386 (6624): 463–71. Bibcode:1997 Natur.386..463G. doi:10.1038 / 386463a0. PMID 9087403. S2CID 4261663.
- ^ A b Groll M, Bajorek M, Köhler A, Moroder L, Rubin DM, Huber R, Glickman MH, Finley D (listopad 2000). "Uzavřený kanál do částice jádra proteazomu". Přírodní strukturní biologie. 7 (11): 1062–7. doi:10.1038/80992. PMID 11062564. S2CID 27481109.
- ^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, francouzský SW, Bardag-Gorce F, Ping P (srpen 2006). „Regulace myších srdečních proteasomů 20S: role přidružených partnerů“. Výzkum oběhu. 99 (4): 372–80. doi:10.1161 / 01.RES.0000237389.40000.02. PMID 16857963.
- ^ Yang Y, Früh K, Ahn K, Peterson PA (listopad 1995). „In vivo sestavení proteazomálních komplexů, důsledky pro zpracování antigenu“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (46): 27687–94. doi:10.1074 / jbc.270.46.27687. PMID 7499235.
- ^ Kleiger G, starosta T (červen 2014). „Nebezpečná cesta: prohlídka systému ubikvitin-proteazom“. Trendy v buněčné biologii. 24 (6): 352–9. doi:10.1016 / j.tcb.2013.12.003. PMC 4037451. PMID 24457024.
- ^ Goldberg AL, Stein R, Adams J (srpen 1995). „Nové poznatky o funkci proteazomu: od archebakterií po vývoj léků“. Chemie a biologie. 2 (8): 503–8. doi:10.1016/1074-5521(95)90182-5. PMID 9383453.
- ^ Sulistio YA, Heese K (leden 2015). „Systém ubikvitin-proteazom a deregulace molekulárních chaperonů u Alzheimerovy choroby“. Molekulární neurobiologie. 53 (2): 905–31. doi:10.1007 / s12035-014-9063-4. PMID 25561438. S2CID 14103185.
- ^ Ortega Z, Lucas JJ (2014). „Zapojení ubikvitin-proteazomového systému do Huntingtonovy choroby“. Hranice v molekulární neurovědě. 7: 77. doi:10.3389 / fnmol.2014.00077. PMC 4179678. PMID 25324717.
- ^ Sandri M, Robbins J (červen 2014). „Proteotoxicita: nedoceněná patologie u srdečních chorob“. Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 71: 3–10. doi:10.1016 / j.yjmcc.2013.12.015. PMC 4011959. PMID 24380730.
- ^ Drews O, Taegtmeyer H (prosinec 2014). „Cílení na ubikvitin-proteazomový systém u srdečních onemocnění: základ nových terapeutických strategií“. Antioxidanty a redoxní signalizace. 21 (17): 2322–43. doi:10,1089 / ars.2013.5823. PMC 4241867. PMID 25133688.
- ^ Wang ZV, Hill JA (únor 2015). „Kontrola kvality a metabolismu bílkovin: obousměrná kontrola v srdci“. Buněčný metabolismus. 21 (2): 215–26. doi:10.1016 / j.cmet.2015.01.016. PMC 4317573. PMID 25651176.
- ^ A b Karin M, Delhase M (únor 2000). „I kappa B kináza (IKK) a NF-kappa B: klíčové prvky prozánětlivé signalizace“. Semináře z imunologie. 12 (1): 85–98. doi:10.1006 / smim.2000.0210. PMID 10723801.
- ^ Ermolaeva MA, Dakhovnik A, Schumacher B (leden 2015). „Mechanismy kontroly kvality v odpovědích na poškození buněčných a systémových DNA“. Recenze výzkumu stárnutí. 23 (Pt A): 3–11. doi:10.1016 / j.arr.2014.12.009. PMC 4886828. PMID 25560147.
- ^ Checler F, da Costa CA, Ancolio K, Chevallier N, Lopez-Perez E, Marambaud P (červenec 2000). „Role proteazomu při Alzheimerově chorobě“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1502 (1): 133–8. doi:10.1016 / s0925-4439 (00) 00039-9. PMID 10899438.
- ^ A b Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (listopad 2001). "Role ubikvitin-proteazomální dráhy při Parkinsonově nemoci a dalších neurodegenerativních poruchách". Trendy v neurovědách. 24 (11 doplňků): S7–14. doi:10.1016 / s0166-2236 (00) 01998-6. PMID 11881748. S2CID 2211658.
- ^ A b Ikeda K, Akiyama H, Arai T, Ueno H, Tsuchiya K, Kosaka K (červenec 2002). „Morfometrické přehodnocení systému motorických neuronů Pickovy choroby a amyotrofické laterální sklerózy s demencí“. Acta Neuropathologica. 104 (1): 21–8. doi:10.1007 / s00401-001-0513-5. PMID 12070660. S2CID 22396490.
- ^ Manaka H, Kato T, Kurita K, Katagiri T, Shikama Y, Kujirai K, Kawanami T, Suzuki Y, Nihei K, Sasaki H (květen 1992). „Výrazné zvýšení ubikvitinu mozkomíšního moku u Creutzfeldt – Jakobovy choroby“. Neurovědy Dopisy. 139 (1): 47–9. doi:10.1016 / 0304-3940 (92) 90854-z. PMID 1328965. S2CID 28190967.
- ^ Mathews KD, Moore SA (leden 2003). „Svalová dystrofie končetinového pletence“. Aktuální zprávy o neurologii a neurovědě. 3 (1): 78–85. doi:10.1007 / s11910-003-0042-9. PMID 12507416. S2CID 5780576.
- ^ Mayer RJ (březen 2003). „Od neurodegenerace k neurohomeostáze: role ubikvitinu“. Drogové novinky a perspektivy. 16 (2): 103–8. doi:10.1358 / dnp.2003.16.2.829327. PMID 12792671.
- ^ Calise J, Powell SR (únor 2013). „Systém ubikvitin proteazomu a ischemie myokardu“. American Journal of Physiology. Fyziologie srdce a oběhu. 304 (3): H337–49. doi:10.1152 / ajpheart.00604.2012. PMC 3774499. PMID 23220331.
- ^ Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (březen 2010). "Dysfunkce ubikvitin proteazomu u lidských hypertrofických a dilatovaných kardiomyopatií". Oběh. 121 (8): 997–1004. doi:10.1161 / CIRCULATIONAHA.109.904557. PMC 2857348. PMID 20159828.
- ^ Powell SR (červenec 2006). "Systém ubikvitin-proteazomu ve fyziologii a patologii srdce". American Journal of Physiology. Fyziologie srdce a oběhu. 291 (1): H1 – H19. doi:10.1152 / ajpheart.00062.2006. PMID 16501026.
- ^ Adams J (duben 2003). "Potenciál pro inhibici proteazomu při léčbě rakoviny". Objev drog dnes. 8 (7): 307–15. doi:10.1016 / s1359-6446 (03) 02647-3. PMID 12654543.
- ^ Ben-Neriah Y (leden 2002). "Regulační funkce ubikvitinace v imunitním systému". Přírodní imunologie. 3 (1): 20–6. doi:10.1038 / ni0102-20. PMID 11753406. S2CID 26973319.
- ^ Egerer K, Kuckelkorn U, Rudolph PE, Rückert JC, Dörner T, Burmester GR, Kloetzel PM, Feist E (říjen 2002). „Cirkulující proteazomy jsou markery poškození buněk a imunologické aktivity u autoimunitních onemocnění“. The Journal of Rheumatology. 29 (10): 2045–52. PMID 12375310.
- ^ Basler M, Lauer C, Beck U, Groettrup M (listopad 2009). „Inhibitor proteazomu bortezomib zvyšuje náchylnost k virové infekci“. Journal of Immunology. 183 (10): 6145–50. doi:10,4049 / jimmunol.0901596. PMID 19841190.
- ^ Rock KL, Gramm C, Rothstein L, Clark K, Stein R, Dick L, Hwang D, Goldberg AL (září 1994). „Inhibitory proteazomu blokují degradaci většiny buněčných proteinů a tvorbu peptidů přítomných na molekulách MHC třídy I“. Buňka. 78 (5): 761–71. doi:10.1016 / s0092-8674 (94) 90462-6. PMID 8087844. S2CID 22262916.
- ^ Kitamura A, Maekawa Y, Uehara H, Izumi K, Kawachi I, Nishizawa M, Toyoshima Y, Takahashi H, Standley DM, Tanaka K, Hamazaki J, Murata S, Obara K, Toyoshima I, Yasutomo K (říjen 2011). „Mutace v imunoproteasomové podjednotce PSMB8 způsobuje u lidí autozánět a lipodystrofii“. The Journal of Clinical Investigation. 121 (10): 4150–60. doi:10,1172 / JCI58414. PMC 3195477. PMID 21881205.
- ^ A b Vantyghem MC, Balavoine AS, Douillard C, Defrance F, Dieudonne L, Mouton F, Lemaire C, Bertrand-Escouflaire N, Bourdelle-Hego MF, Devemy F, Evrard A, Gheerbrand D, Girardot C, Gumuche S, Hober C, Topolinski H, Lamblin B, Mycinski B, Ryndak A, Karrouz W, Duvivier E, Merlen E, Cortet C, Weill J, Lacroix D, Wémeau JL (červen 2012). "Jak diagnostikovat syndrom lipodystrofie". Annales d'Endocrinologie. 73 (3): 170–89. doi:10.1016 / j.ando.2012.04.010. PMID 22748602.
- ^ Garg A (listopad 2011). „Klinický přehled #: Lipodystrofie: genetické poruchy a poruchy tělesného tuku“. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 96 (11): 3313–25. doi:10.1210 / jc.2011-1159. PMID 21865368.
- ^ Kanazawa, N (2012). „Nakajo-Nishimurův syndrom: autozánětlivá porucha vykazující vyrážky podobné pernici a progresivní parciální lipodystrofii“. Alergologie mezinárodní. 61 (2): 197–206. doi:10,2332 / alergolint.11-RAI-0416. PMID 22441638.
- ^ Kanazawa, N; Arima, K; Ida, H; Yoshiura, K; Furukawa, F (2011). „[Nakajo-Nishimurův syndrom]“. Nihon Rinsho Men'eki Gakkai Kaishi = Japonský žurnál klinické imunologie. 34 (5): 388–400. doi:10,2177 / jsci.34.388. PMID 22041427.
Další čtení
- Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). "Struktura a funkce proteazomů 20S a 26S". Roční přehled biochemie. 65: 801–47. doi:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- Goff SP (srpen 2003). „Smrt deaminací: nový systém omezení hostitele pro HIV-1“. Buňka. 114 (3): 281–3. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00602-0. PMID 12914693. S2CID 16340355.
- Früh K, Yang Y, Arnold D, Chambers J, Wu L, Waters JB, Spies T, Peterson PA (listopad 1992). „Alternativní použití exonu a zpracování hlavních proteazomových podjednotek kódovaných histokompatibilním komplexem“. The Journal of Biological Chemistry. 267 (31): 22131–40. PMID 1429565.
- Beck S, Kelly A, Radley E, Khurshid F, Alderton RP, Trowsdale J (listopad 1992). "DNA sekvenční analýza 66 kb oblasti lidského MHC třídy II kódující shluk genů pro zpracování antigenu". Journal of Molecular Biology. 228 (2): 433–41. doi:10.1016/0022-2836(92)90832-5. PMID 1453454.
- Glynne R, Powis SH, Beck S, Kelly A, Kerr LA, Trowsdale J (září 1991). „Gen související s proteazomem mezi dvěma lokusy transportéru ABC v oblasti třídy II lidského MHC“. Příroda. 353 (6342): 357–60. Bibcode:1991Natur.353..357G. doi:10.1038 / 353357a0. PMID 1922342. S2CID 4369131.
- Ustrell V, Realini C, Pratt G, Rechsteiner M (prosinec 1995). „Lidské lymfoblasty a erytrocytové multikatalytické proteázy: rozdílné aktivity peptidázy a reakce na regulátor 11S“. FEBS Dopisy. 376 (3): 155–8. doi:10.1016/0014-5793(95)01257-9. PMID 7498531. S2CID 8558045.
- Kristensen P, Johnsen AH, Uerkvitz W, Tanaka K, Hendil KB (prosinec 1994). "Lidské proteazomové podjednotky z 2-dimenzionálních gelů identifikované částečným sekvenováním". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 205 (3): 1785–9. doi:10.1006 / bbrc.1994.2876. PMID 7811265.
- Meinhardt T, Gräf U, Hämmerling GJ (1993). "Různá genomová struktura myších a lidských genů Lmp7: charakterizace genů proteazomu kódovaných MHC". Imunogenetika. 38 (5): 373–9. doi:10.1007 / BF00210482. PMID 8344725. S2CID 39693212.
- Glynne R, Kerr LA, Mockridge I, Beck S, Kelly A, Trowsdale J (duben 1993). "Hlavní složka proteazomu kódovaná histokompatibilním komplexem LMP7: alternativní první exony a posttranslační zpracování". European Journal of Immunology. 23 (4): 860–6. doi:10.1002 / eji.1830230414. PMID 8458375.
- Roby KF, Yang Y, Gershon D, Hunt JS (listopad 1995). "Buněčná distribuce proteazomové podjednotky Lmp7 mRNA a proteinu v lidských placentách". Imunologie. 86 (3): 469–74. PMC 1383953. PMID 8550087.
- Beck S, Abdulla S, Alderton RP, Glynne RJ, Gut IG, Hosking LK, Jackson A, Kelly A, Newell WR, Sanseau P, Radley E, Thorpe KL, Trowsdale J (leden 1996). "Evoluční dynamika nekódujících sekvencí v oblasti třídy II lidského MHC". Journal of Molecular Biology. 255 (1): 1–13. doi:10.1006 / jmbi.1996.0001. PMID 8568858.
- Hisamatsu H, Shimbara N, Saito Y, Kristensen P, Hendil KB, Fujiwara T, Takahashi E, Tanahashi N, Tamura T, Ichihara A, Tanaka K (duben 1996). "Nově identifikovaný pár proteazomálních podjednotek regulovaný recipročně interferonem gama". The Journal of Experimental Medicine. 183 (4): 1807–16. doi:10.1084 / jem.183.4.1807. PMC 2192534. PMID 8666937.
- Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (březen 1997). „HIV-1 tat inhibuje proteasom 20 S a jeho aktivaci zprostředkovanou regulátorem 11 S“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (13): 8145–8. doi:10.1074 / jbc.272.13.8145. PMID 9079628.
- Kim TG, Lee YH, Choi HB, Han H (březen 1996). „Dvě nově objevené alely hlavního histokompatibilního komplexu kódovaného LMP7 v korejských populacích“. Lidská imunologie. 46 (1): 61–4. doi:10.1016/0198-8859(95)00172-7. PMID 9157092.
- Vives-Pi M, Vargas F, James RF, Trowsdale J, Costa M, Sospedra M, Somoza N, Obiols G, Tampé R, Pujol-Borrell R (srpen 1997). „Proteazomové podjednotky, nízkomolekulární polypeptidy 2 a 7 jsou cílovými buňkami hyperexprimovány při autoimunitním onemocnění štítné žlázy, ale nikoli při inzulín-dependentním diabetes mellitus: důsledky pro autoimunitu.“ Tkáňové antigeny. 50 (2): 153–63. doi:10.1111 / j.1399-0039.1997.tb02854.x. PMID 9271825.
- Madani N, Kabat D (prosinec 1998). „Endogenní inhibitor viru lidské imunodeficience v lidských lymfocytech je překonán virovým proteinem Vif“. Journal of Virology. 72 (12): 10251–5. doi:10.1128 / JVI.72.12.10251-10255.1998. PMC 110608. PMID 9811770.
- Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (prosinec 1998). "Důkaz pro nově objevený buněčný fenotyp anti-HIV-1". Přírodní medicína. 4 (12): 1397–400. doi:10.1038/3987. PMID 9846577. S2CID 25235070.
- Sewell AK, Price DA, Teisserenc H, Booth BL, Gileadi U, Flavin FM, Trowsdale J, Phillips RE, Cerundolo V (červen 1999). „IFN-gama vystavuje kryptický cytotoxický epitop T lymfocytů v reverzní transkriptáze HIV-1“. Journal of Immunology. 162 (12): 7075–9. PMID 10358150.