Manosyl-oligosacharid glukosidáza - Mannosyl-oligosaccharide glucosidase

Manosyl-oligosacharid glukosidáza
Identifikátory
EC číslo3.2.1.106
Číslo CAS78413-07-7
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Manosyl-oligosacharid glukosidáza (MOGS) (ES 3.2.1.106, zpracování alfa-glukosidázy I, Glc3Muž9NAc2 oligosacharid glukosidáza, ořezávání glukosidázy I, GCS1) je enzym s systematické jméno manosyl-oligosacharid glukohydroláza.[1][2][3][4][5] MOGS je transmembránový protein nacházející se v membráně endoplazmatické retikulum z eukaryotický buňky. Biologicky funguje uvnitř N-glykosylace cesta.

Enzymový mechanismus

MOGS je a glykosid hydroláza enzym patřící do Rodina 63 jak je klasifikováno v databázi Carbohydrate-Active Enzyme.[6]

Tento enzym katalýzy následující chemická reakce:

Exohydrolýza neredukujícího terminálu glukóza zbytek v manosyl-oligosacharidu glykanu Glc3Muž9GlcNAc2

Tato reakce je prvním ořezávacím krokem v N-glykosylační cesta. Před tím byl glykan kotranslačně navázán na rodící se protein pomocí oligosacharyltransferáza komplex. MOGS odstraňuje koncový zbytek glukózy a ponechává glykoprotein navázaný na Glc2Muž9GlcNAc2, který pak může sloužit jako substrát pro glukosidáza II.

Oligosacharidový substrát pro MOGS

Specifičnost podkladu

MOGS je vysoce specifický pro oligosacharid v jeho biologickém substrátu v N-glykosylační cestě. Eukaryotické MOGS neštěpí jednoduché substráty jako např str-nitrofenyl glukóza a také nevykazuje žádnou aktivitu vůči α (1 → 3) vazbě přítomné na konci Glc1-2Muž9GlcNAc2.[7][8][9] Kromě toho je minimálním substrátem molekula glukotriózy (Glc-α (1 → 2) -Glc-α (1 → 3) -Glc), spojená jako ve svém přirozeném Glc3Muž9GlcNAc2 Podklad. Kojibióza, disacharid Glc-α (1 → 2) -Glc, působí jako slabý inhibitor na MOGS rostlin, zvířat a kvasinek.[8][10][11][12]

MOGS také působí v menší míře na odpovídající glykolipidy a glykopeptidy.

Reference

  1. ^ Elting JJ, Chen WW, Lennarz WJ (březen 1980). "Charakterizace glukosidázy zapojené do počátečního kroku při zpracování oligosacharidových řetězců". The Journal of Biological Chemistry. 255 (6): 2325–31. PMID  7358674.
  2. ^ Grinna LS, Robbins PW (září 1979). „Glykoproteinová biosyntéza. Mikrozomální glukosidázy potkaních jater, které zpracovávají oligosacharidy“. The Journal of Biological Chemistry. 254 (18): 8814–8. PMID  479161.
  3. ^ Kilker RD, Saunier B, Tkacz JS, Herscovics A (květen 1981). „Částečné čištění rozpustné glukosidázy ze Saccharomyces cerevisiae, která odstraňuje koncovou glukózu z oligosacharidu Glc3Man9GlcNAc2“. The Journal of Biological Chemistry. 256 (10): 5299–603. PMID  7014569.
  4. ^ Grinna LS, Robbins PW (březen 1980). "Substrátové specificity potkaních jaterních mikrozomálních glukosidáz, které zpracovávají glykoproteiny". The Journal of Biological Chemistry. 255 (6): 2255–8. PMID  7358666.
  5. ^ Michael JM, Kornfeld S (leden 1980). „Částečné čištění a charakterizace glukosidáz zapojených do zpracování asparaginem vázaných oligosacharidů“. Archivy biochemie a biofyziky. 199 (1): 249–58. doi:10.1016/0003-9861(80)90278-7. PMID  7356331.
  6. ^ „CAZy - GH63“. www.cazy.org. Citováno 2016-04-05.
  7. ^ Vijay IK, Shailubhai K, Dong-Yu B, Pratta MA, Saxena S (1988-04-01). „Studie o biosyntéze a regulaci glykoproteinů vázaných na asparagin v mléčné žláze kojících žen“. Indický žurnál biochemie a biofyziky. 25 (1–2): 127–32. PMID  2846425.
  8. ^ A b Dhanawansa R, Faridmoayer A, van der Merwe G, Li YX, Scaman CH (březen 2002). "Nadměrná exprese, čištění a částečná charakterizace Saccharomyces cerevisiae zpracovávající alfa-glukosidázu I". Glykobiologie. 12 (3): 229–34. doi:10.1016/0014-5793(86)80982-6. PMID  11971867.
  9. ^ Shailubhai K, Saxena ES, Balapure AK, Vijay IK (červen 1990). "Vývojová regulace glukosidázy I, enzymu podílejícího se na zpracování asparaginem vázaných glykoproteinů v mléčné žláze potkana". The Journal of Biological Chemistry. 265 (17): 9701–6. PMID  2190984.
  10. ^ Zeng YC, Elbein AD (červenec 1998). "Čištění k homogenitě a vlastnostem rostlinné glukosidázy I". Archivy biochemie a biofyziky. 355 (1): 26–34. doi:10.1006 / abbi.1998.0717. PMID  9647663.
  11. ^ Schweden J, Borgmann C, Legler G, Bause E (červenec 1986). "Charakterizace telecí jaterní glukosidázy I a její inhibice bazickými analogy cukru". Archivy biochemie a biofyziky. 248 (1): 335–40. doi:10.1016/0003-9861(86)90429-7. PMID  2942110.
  12. ^ Ugalde RA, Staneloni RJ, Leloir LF (prosinec 1980). "Mikrozomální glukosidázy potkaních jater. Částečné čištění a inhibice disacharidy". European Journal of Biochemistry. 113 (1): 97–103. doi:10.1111 / j.1432-1033.1980.tb06144.x. PMID  7460954.

externí odkazy