Doména snímající napětí světelného kyslíku - Light-oxygen-voltage-sensing domain

A Doména snímající napětí světelného kyslíku (LOV doména) je protein senzor používaný širokou škálou vyšších rostlin, mikrořas, hub a bakterií ke snímání podmínek prostředí. Ve vyšších rostlinách se používají k ovládání fototropismus, chloroplast přemístění a stomatální otevření, zatímco u houbových organismů se používají k úpravě cirkadiánní časové uspořádání buněk do denního a sezónního období. Jsou podmnožinou PAS domény.[1]

Chromofor

Společný pro všechny proteiny LOV je citlivý na modré světlo flavin chromofor, který je v signálním stavu kovalentně spojen s proteinovým jádrem přes sousední cystein zbytek.[2][3] LOV domény jsou např. narazil v fototropiny, což jsou proteinové komplexy citlivé na modré světlo regulující velkou rozmanitost biologických procesů ve vyšších rostlinách i v mikrořasách.[4][5][6][7] Fototropiny jsou složeny ze dvou LOV domén, z nichž každá obsahuje nekovalentně vázané flavin mononukleotid (FMN) chromofor v jeho temné formě a C-terminální Ser-Thr kináza.

Po absorpci modrého světla kovalentní vazba mezi chromoforem FMN a sousedním reaktivním cystein zbytek apo-proteinu se tvoří v doméně LOV2. To následně zprostředkuje aktivaci kináza, který indukuje signál v organismu prostřednictvím fototropinu autofosforylace.[8]

I když bylo zjištěno, že fotochemická reaktivita domény LOV2 je nezbytná pro aktivaci kináza, in vivo funkčnost domény LOV1 v rámci protein komplex stále zůstává nejasný.[9]

Houba

V případě houby Neurospora crassa, cirkadiánní hodiny je řízen dvěma doménami citlivými na světlo, známými jako komplex bílých límečků (WCC) a živá doména LOV (VVD-LOV).[10][11][12] WCC je primárně zodpovědný za světlo indukované transkripce na frekvenci kontrolního genu (FRQ) za podmínek denního světla, která řídí expresi VVD-LOV a řídí smyčku negativní zpětné vazby na cirkadiánní hodiny.[12][13] Naproti tomu role VVD-LOV je hlavně modulační a neovlivňuje přímo FRQ.[11][14]

Přirozené a inženýrské funkce domén LOV

Bylo zjištěno, že LOV domény ovládají genová exprese přes DNA vazba a účast na regulaci závislé na redox, jako je např. v bakterii Rhodobacter sphaeroides.[15][16] Zejména na bázi LOV optogenetický nástroje [17] získávají v posledních letech širokou popularitu kvůli kontrole nesčetných buněčných událostí, včetně buněčné motility,[18] distribuce subcelulárních organel,[19] tvorba kontaktních míst membrány,[20] dynamika mikrotubulů, [21] transkripce,[22] a degradace proteinů.[23]

Viz také

Reference

  1. ^ Edmunds, L. N. J. (1988). Buněčné a molekulární základy biologických hodin: modely a mechanismy pro cirkadiánní měření času. New York: Springer Verlag.
  2. ^ Peter, Emanuel; Dick, Bernhard; Baeurle, Stephan A. (2010). "Mechanismus přenosu signálu fotosenzoru LOV2-Jα z Avena sativa". Příroda komunikace. 1 (8): 122. Bibcode:2010NatCo ... 1..122P. doi:10.1038 / ncomms1121. PMID  21081920.
  3. ^ Peter, Emanuel; Dick, Bernhard; Baeurle, Stephan A. (2012). „Nová metoda počítačové simulace pro simulaci vícestupňové dynamiky přenosu signálních proteinů“ (PDF). The Journal of Chemical Physics. 136 (12): 124112. Bibcode:2012JChPh.136l4112P. doi:10.1063/1.3697370. PMID  22462840.
  4. ^ Hegemann, P. (2008). "Senzorické fotoreceptory řas". Roční přehled biologie rostlin. 59: 167–89. doi:10.1146 / annurev.arplant. 59.032607.092847. PMID  18444900.
  5. ^ Christie, J. M. (2007). "Fototropinové receptory modrého světla". Roční přehled biologie rostlin. 58: 21–45. doi:10.1146 / annurev.arplant.58.032806.103951. PMID  17067285.
  6. ^ Briggs, W. R. (2007). "Doména LOV: Chromoforový modul obsluhující více fotoreceptorů". Journal of Biomedical Science. 14 (4): 499–504. doi:10.1007 / s11373-007-9162-6. PMID  17380429.
  7. ^ Kottke, Tilman; Hegemann, Peter; Dick, Bernhard; Heberle, Joachim (2006). „Fotochemie domén citlivých na světlo, kyslík a napětí ve fotce receptoru pro řasové modré světlo“. Biopolymery. 82 (4): 373–8. doi:10.1002 / bip.20510. PMID  16552739.
  8. ^ Jones, M. A .; Feeney, K. A .; Kelly, S. M .; Christie, J. M. (2007). „Mutační analýza fototropinu 1 poskytuje poznatky o mechanismu přenosu signálu LOV2“. Journal of Biological Chemistry. 282 (9): 6405–14. doi:10,1074 / jbc.M605969200. PMID  17164248.
  9. ^ Matsuoka, D .; Tokutomi, S. (2005). "Modré světlo regulované molekulární přepínače Ser / Thr kinázy ve fototropinu". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 102 (37): 13337–42. Bibcode:2005PNAS..10213337M. doi:10.1073 / pnas.0506402102. PMC  1198998. PMID  16150710.
  10. ^ Peter, Emanuel; Dick, Bernhard; Baeurle, Stephan A. (2012). "Osvětlení časné signální dráhy fungálního fotoreceptoru světlo-kyslík-napětí". Proteiny: struktura, funkce a bioinformatika. 80 (2): 471–481. doi:10,1002 / prot. 23213. PMID  22081493.
  11. ^ A b Heintzen, C .; Loros, J. J .; Dunlap, J. C. (2001). „PAS protein VIVID definuje zpětnovazební smyčku spojenou s hodinami, která potlačuje vstup světla, moduluje hradlování a reguluje resetování hodin“. Buňka. 104 (3): 453–64. doi:10.1016 / s0092-8674 (01) 00232-x. PMID  11239402. S2CID  18003169.
  12. ^ A b Lee, K .; Dunlap, J. C .; Loros, J. J. (2003). "Role pro WHITE COLLAR-1 v cirkadiánní a obecné fotopercepci v Neurospora crassa". Genetika. 163 (1): 103–14. PMC  1462414. PMID  12586700.
  13. ^ Gardner, G. F .; Feldman, J. F. (1980). „Lokalita frq v Neurospora crassa: klíčový prvek v organizaci cirkadiánních hodin“. Genetika. 96 (4): 877–86. PMC  1219306. PMID  6455327.
  14. ^ Hunt, S. M .; Thompson, S .; Elvin, M .; Heintzen, C. (2010). „VIVID interaguje s komplexem WHITE COLLAR a FREKVENČNĚ interagující RNA helikázou, aby změnil světelné a hodinové odezvy v Neurosporu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 107 (38): 16709–14. Bibcode:2010PNAS..10716709H. doi:10.1073 / pnas.1009474107. PMC  2944716. PMID  20807745.
  15. ^ Conrad, Karen S .; Bilwes, Alexandrine M .; Crane, Brian R. (2013). „Disociace podjednotky indukované světlem fotoreceptorem domény světlo – kyslík – napětí z Rhodobacter sphaeroides ". Biochemie. 52 (2): 378–91. doi:10.1021 / bi3015373. PMC  3582384. PMID  23252338.
  16. ^ Metz, S .; Jager, A .; Klug, G. (2011). „Role proteinu domény krátkého světla, kyslíku, napětí (LOV) v regulaci genu závislého na modrém světle a singletu na kyslíku u Rhodobacter sphaeroides“. Mikrobiologie. 158 (2): 368–379. doi:10.1099 / mic.0.054700-0. PMID  22053008.
  17. ^ Wittmann T, Dema A, van Haren J (květen 2020). "Světla, cytoskelet, akce: Optogenetické řízení buněčné dynamiky". Aktuální názor na buněčnou biologii, tematické vydání: buněčná dynamika. Elsevier Ltd. 66: 1–10. doi:10.1016 / j.ceb.2020.03.003. PMID  32371345.
  18. ^ Wu, Yi I .; Frey, Daniel; Lungu, Oana I .; Jaehrig, Angelika; Schlichting, Ilme; Kuhlman, Brian; Hahn, Klaus M. (01.01.2009). „Geneticky kódovaný fotoaktivovatelný Rac řídí pohyblivost živých buněk“. Příroda. 461 (7260): 104–8. Bibcode:2009 Natur.461..104 W.. doi:10.1038 / nature08241. PMC  2766670. PMID  19693014.
  19. ^ van Bergeijk, Petra; Adrian, Max; Hoogenraad, Casper C .; Kapitein, Lukas C. (01.01.2015). "Optogenetická kontrola transportu a umístění organel". Příroda. 518 (7537): 111–4. Bibcode:2015 Natur.518..111V. doi:10.1038 / příroda14128. PMC  5063096. PMID  25561173.
  20. ^ Jing, Ji; On, Lian; Sun, Aomin; Quintana, Ariel; Ding, Yuehe; Ma, Guolin; Tan, Peng; Liang, Xiaowen; Zheng, Xiaolu (01.01.2015). „Proteomické mapování spojů ER – PM identifikuje STIMATE jako regulátor Ca2+ příliv ". Přírodní buněčná biologie. 17 (10): 1339–47. doi:10.1038 / ncb3234. PMC  4589512. PMID  26322679.
  21. ^ van Haren J, Charafeddine RA, Ettinger A, Wang H, Hahn KM, Wittmann T (březen 2018). „Místní řízení dynamiky intracelulárních mikrotubulů fotodisociací EB1“. Přírodní buněčná biologie. Výzkum přírody. 20 (3): 252–261. doi:10.1038 / s41556-017-0028-5. PMC  5826794. PMID  29379139.
  22. ^ Baaske, Julia; Gonschorek, Patrick; Engesser, Raphael; Dominguez-Monedero, Alazne; Raute, Katrin; Fischbach, Patrick; Müller, Konrad; Cachat, Elise; Schamel, Wolfgang W. A .; Minguet, Susana; Davies, Jamie A. (10.10.2018). „Duální řízený optogenetický systém pro rychlou down-regulaci hladin bílkovin v buňkách savců“. Vědecké zprávy. 8 (1): 15024. Bibcode:2018NatSR ... 815024B. doi:10.1038 / s41598-018-32929-7. ISSN  2045-2322. PMC  6177421. PMID  30301909.
  23. ^ Renicke, Christian; Schuster, Daniel; Usherenko, Svetlana; Essen, Lars-Oliver; Taxis, Christof (2013). „Optogenetický nástroj založený na doméně LOV2 pro řízení degradace proteinů a buněčných funkcí“. Chemie a biologie. 20 (4): 619–626. doi:10.1016 / j.chembiol.2013.03.005. ISSN  1074-5521. PMID  23601651.