D-stereospecifická aminopeptidáza - D-stereospecific aminopeptidase
| D-aminopeptidáza, doména B | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura d-aminopeptidázy z ochrobactrum anthropi | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | DAP_B | ||||||||
| Pfam | PF07930 | ||||||||
| Pfam klan | CL0013 | ||||||||
| InterPro | IPR012856 | ||||||||
| SCOP2 | 1ei5 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| D-aminopeptidáza, doména C. | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
krystalová struktura d-aminopeptidázy z ochrobactrum anthropi | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | DAP_C | ||||||||
| Pfam | PF07932 | ||||||||
| InterPro | IPR012857 | ||||||||
| SCOP2 | 1ei5 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii D-stereospecifická aminopeptidáza (D-aminopeptidáza) ES 3.4.11.19 je enzym který katalýzy vydání N-terminál D-aminokyselina od a peptid, Xaa | -Yaa, kde Xaa je výhodně D-Ala, D-Ser nebo D-Thr. Hydrolyzovány jsou také amidy D-aminokyselin a methylestery, stejně jako glycinamid.
Je to dimerní enzym s každým monomer se skládá ze tří domén. Doména B je uspořádána do formy a beta barel skládá se z osmi antiparalelní beta vlákna. Je připojen k doméně A, katalytické doméně, sekvencí osmi zbytků, a také interaguje s oběma domén A a C přes nekovalentní vazby. Doména B pravděpodobně funguje při udržování domény C v dobré pozici komunikovat s katalytickou doménou.[1] Doména C je uspořádána do formy a beta barel skládá se z osmi antiparalelních beta vlákna. Je připojen k doméně B krátkou linkerovou sekvencí a interaguje značně s doménou A, katalytickou doménou. Gama smyčka domény C tvoří část stěny katalytické kapsy; ve skutečnosti se doména C uděluje Podklad a inhibitor specificita k enzymu.
externí odkazy
Reference
- ^ Bompard-Gilles C, Remaut H, Villeret V, Prange T, Fanuel L, Delmarcelle M, Joris B, Frere J, Van Beeumen J (září 2000). „Krystalová struktura D-aminopeptidázy z Ochrobactrum anthropi, nového člena rodiny„ enzymů rozpoznávajících penicilin ““. Struktura. 8 (9): 971–80. doi:10.1016 / S0969-2126 (00) 00188-X. PMID 10986464.
