D-aminokyselina - D-Amino acid

D-aminokyseliny jsou aminokyseliny Kde stereogenní uhlík alfa k aminoskupině má D-konfiguraci. U většiny přirozeně se vyskytujících aminokyselin má tento uhlík L-konfiguraci. D-aminokyseliny se v přírodě nejčastěji vyskytují jako zbytky bílkovin. Jsou tvořeny z ribosomálně odvozených D-aminokyselinových zbytků.

Struktura a obecné vlastnosti

• 

  D-alanin.

• 

  L-alanin.

L- a D-aminokyseliny jsou obvykle enantiomery. Výjimkou jsou dvě aminokyseliny se dvěma stereogenními centry, threonin a isoleucin. Kromě těchto dvou zvláštních případů mají L- a D-aminokyseliny za mnoha podmínek stejné vlastnosti (barva, rozpustnost, teplota tání). V biologickém kontextu, který je chirální, se však tyto enatiomery mohou chovat velmi odlišně. D-aminokyseliny tedy mají nízkou nutriční hodnotu, částečně proto, že nejsou dobře tráveny.^[1]

Biosyntéza

Dva enzymy převádějí L-aminokyseliny na D-aminokyseliny. D-Aminokyselinová racemáza, enzym závislý na PLP, racemizuje aminokyseliny tvorbou alfa-iminokyselin, kde dochází ke ztrátě stereogenního centra. Oxidázy L-aminokyselin převést L-aminokyseliny na alfa-ketokyseliny, které jsou citlivé na reduktivní aminaci. Některé aminokyseliny jsou náchylné k racemizaci, jedním příkladem je lysin, který racemizuje tvorbou kyselina pipekolová.

V peptidech se zbytky L-aminokyselin pomalu racemizují, což vede k tvorbě některých zbytků D-aminokyselin. Racemizace dochází prostřednictvím deprotonace methynu, který je alfa, k amido skupině. Ceny se zvyšují s pH.

Mnoho D-aminokyselin nacházejících se ve vyšších organismech pochází z mikrobiálních zdrojů. D-alanin v peptidoglykanech, které obsahují bakteriální buněčné stěny, pomáhá hostiteli odolat útoku proteolytických enzymů. Několik antibiotika, např. bacitracin obsahují zbytky D-aminokyselin.^[1]

Reference