C9orf3 - C9orf3

AOPEP
Identifikátory
AliasyAOPEP, otevřený čtecí rámec 3 chromozomu 9, AP-O, APO, C90RF3, ONPEP, aminopeptidáza O (údajně), C9orf3
Externí IDMGI: 1919311 HomoloGene: 66273 Genové karty: AOPEP
Umístění genu (člověk)
Chromozom 9 (lidský)
Chr.Chromozom 9 (lidský)[1]
Chromozom 9 (lidský)
Genomické umístění pro AOPEP
Genomické umístění pro AOPEP
Kapela9q22.32Start94,726,701 bp[1]
Konec95,087,218 bp[1]
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

84909

72061

Ensembl

ENSG00000148120

n / a

UniProt

Q8N6M6

Q8BXQ6

RefSeq (mRNA)

NM_001193329
NM_001193330
NM_001193331
NM_032823

NM_001289924
NM_001289926
NM_028079

RefSeq (protein)

NP_001180258
NP_001180260
NP_116212

NP_001276853
NP_001276855

Místo (UCSC)Chr 9: 94,73 - 95,09 Mbn / a
PubMed Vyhledávání[2][3]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Otevřený čtecí rámec chromozomu 9 3 (C9ORF3) také známý jako aminopeptidáza O (APO) je enzym který je u lidí kódován C9ORF3 gen.[4] The protein kódovaný tímto genem je aminopeptidáza který je nejužší příbuzný v sekvence na leukotrien A4 hydroláza (LTA4H).[5] APO je členem M1 metaloproteináza rodina.[6][7]

Struktura

Enzym aminopeptidázy C9ORF3 obsahuje následující domén:[5]

Funkce

C9ORF3 aminopeptidáza štěpí N-terminál aminokyselina z polypeptidy a ukazuje silnou preferenci peptidů, ve kterých je N-konec arginin a v menší míře asparagin. Dále je aktivita enzymu inhibována o-fenanthrolin, a metaloproteáza inhibitorem a arphameninem A, silným inhibitorem aminopeptidáz, jako je LTA4H. Také schopné štěpení angiotensin III vygenerovat angiotensin IV, bioaktivní peptid z dráha renin-angiotensin.[5]

Díky své aminopeptidázové aktivitě může tento enzym hrát roli v proteolytickém zpracování bioaktivních peptidů v těch tkáních, kde je exprimován.

Distribuce tkání

C9ORF3 Messenger RNA byl detekován v lidské slinivce břišní, placentě, játrech, varlatech a srdci. Exprese v srdci naznačuje, že tento enzym může také hrát roli při regulaci fyziologie srdečního svalu.[5] Několik izoforem ApO je exprimováno převážně v cévách, což naznačuje, že ApO hraje roli v biologii vaskulárních buněk.[6]

Klinický význam

Vysoká hladina exprese C9ORF3 pozitivně koreluje s maximální absorpcí kyslíku (VO2 max ) a množství „pomalého škubnutí“ svalová vlákna typu 1.[8]

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000148120 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  3. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (Prosinec 2002). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC  139241. PMID  12477932.
  5. ^ A b C d Díaz-Perales A, Quesada V, Sánchez LM, Ugalde AP, Suárez MF, Fueyo A, López-Otín C (duben 2005). „Identifikace lidské aminopeptidázy O, nové metaloproteázy se strukturální podobností s aminopeptidázou B a hydrolázou leukotrienu A4“. J. Biol. Chem. 280 (14): 14310–7. doi:10,1074 / jbc.M413222200. PMID  15687497. (Zatažené, viz doi:10.1074 / jbc.w118.007327. Pokud se jedná o úmyslnou citaci odvolaného článku, nahraďte jej prosím {{Zatažené}} s {{Zatažené| intencial = yes}}.)
  6. ^ A b Axton R, Wallis JA, Taylor H, Hanks M, Forrester LM (březen 2008). „Aminopeptidáza O obsahuje funkční nukleolární lokalizační signál a podílí se na vaskulární biologii“. J. Cell. Biochem. 103 (4): 1171–82. doi:10.1002 / jcb.21497. PMID  17803194. S2CID  11365605.
  7. ^ Albiston AL, Ye S, Chai SY (říjen 2004). "Členové rodiny M1 vázané na membránu: více než aminopeptidázy". Proteinový peptid. Lett. 11 (5): 491–500. doi:10.2174/0929866043406643. PMID  15544570.
  8. ^ Parikh H, Nilsson E, Ling C, Poulsen P, Almgren P, Nittby H, Eriksson KF, Vaag A, Groop LC (červen 2008). "Molekulární koreláty pro maximální absorpci kyslíku a vlákna typu 1". Dopoledne. J. Physiol. Endokrinol. Metab. 294 (6): E1152–9. doi:10.1152 / ajpendo.90255.2008. PMID  18445752.

externí odkazy