Metaloexopeptidáza - Metalloexopeptidase
 | Tento článek má několik problémů. Prosím pomozte vylepši to nebo diskutovat o těchto otázkách na internetu diskusní stránka. (Zjistěte, jak a kdy tyto zprávy ze šablony odebrat) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony)
|
A metaloexopeptidáza je typ enzym který funguje jako metaloproteináza exopeptidáza. Tyto enzymy mají a katalytický mechanismus zahrnující a kov, často zinek. Fungují v molekulární biologie jako agenti, kteří stříhají terminál (nebo předposlední) peptidové vazby končící peptidové řetězce. Analogicky k krájení konce z bochníku chleba proces uvolní jeden aminokyselina (nebo dipeptid) pro použití.
Metalokarboxypeptidáza
Výrazy „metalokarboxypeptidáza", „metalokarboxypeptidáza" a „metalokarboxypeptidáza" se používají k popisu metaloexopeptidázy karboxypeptidáza. Tyto peptidázy cílí specificky na C-konec, nevázaný karboxylová skupina (-COOH) na jednom zřetelném konci řetězce aminokyselin (odříznutí jedné strany od bochníku chleba místo konce).
Číslo enzymové komise
Za použití Číslo enzymové komise (Číslo EC) spadají metalokarboxypeptidázy ES 3.4.17.[1] Příklady těchto sloučenin v lidský genom zahrnují AGBL1 a AGBL2, známé také jako ATP / GTP Binding Protein-Like 1, respektive 2. První bydlí v Chromozom 15 a skládá se z 951 392 základní páry (báze), zatímco druhý bydlí v Chromozom 11 a skládá se z 56 221 základen.[2][3]
Viz také
Reference
externí odkazy
- Metaloexopeptidáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
 | Tento enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |