Karboxypeptidáza D - Carboxypeptidase D - Wikipedia
Karboxypeptidáza D | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.4.16.6 | ||||||||
Číslo CAS | 153967-26-1 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Karboxypeptidáza D může odkazovat na jeden z několika enzymů. Rodina serinových karboxypeptidáz (tj. Enzymy, které používají serinový zbytek na aktivním místě) zahrnuje (ES 3.4.16.6, cereální serinová karboxypeptidáza II, Genový produkt Saccharomyces cerevisiae KEX1, karboxypeptidáza Kex1, gen KEX1 serinkarboxypeptidáza, KEX1 karboxypeptidáza, KEX1 proteináza, KEX1DELTAp, CPDW-II, serinkarboxypeptidáza, Phaseolus proteinase) je enzym.[1][2][3][4] Tento enzym má optimální pH 4,5-6,0, je inhibován diisopropyl fluorofosfát, a katalýzy následující chemická reakce
- Přednostní vydání a C-terminál arginin nebo lysin zbytek
Zcela odlišný enzym byl také pojmenován karboxypeptidáza D (číslo EC 3.4.17.22). Tento druhý enzym je metalokarboxypeptidáza (tj. Používá iont zinku v aktivním místě místo serinového zbytku) a je široce exprimován v savčích tkáních.[5] Stejně jako serinkarboxypeptidáza se odstraňuje také metalokarboxypeptidáza D. C-terminál arginin nebo lysin zbytky z peptidů, s optimálním rozsahem pH 5 až 7. Metalokarboxypeptidáza D se nachází v trans Golgiho síti, kde přispívá k biosyntéze neuropeptidů a peptidových hormonů (jako je inzulín) spolu s karboxypeptidázou E. Kromě této role metalokarboxypeptidáza D přispívá ke zpracování bílkovin po působení furinu (endoproteázy umístěné v trans Golgiho síti). Kachní ortolog metalokarboxypeptidázy D byl pojmenován gp180 a je receptorem pro příjem viru kachní hepatitidy B.[6] U ovocných mušek (Drosophila melanogaster) je karboxypeptidáza D známá jako mutace stříbra, přičemž vady způsobují změněný tvar křídla.[7] Metalokarboxypeptidáza D je obecně protein vázaný na membránu, i když v některých organismech je rozpustná forma generována buď diferenciálním sestřihem RNA nebo proteolytickou aktivitou.[8][9] Ve vědecké literatuře se většina publikovaných článků, které v názvu používají název „karboxypeptidáza D“, týká metalokarboxypeptidázy D, a nikoli serinkarboxypeptidázy.
Reference
- ^ Breddam, K. (1986). "Serinové karboxypeptidázy. Recenze". Carlsberg Res. Commun. 51: 83–128. doi:10.1007 / bf02907561.
- ^ Breddam, K .; Sørensen, S.B .; Svendsen, I. (1987). "Primární struktura a enzymatické vlastnosti karboxypeptidázy II z pšeničných otrub". Carlsberg Res. Commun. 52: 297–311. doi:10.1007 / bf02907172.
- ^ Dmochowska, A .; Dignard, D .; Henning, D .; Thomas, D.Y .; Bussey, H. (1987). „Kvasinkový gen KEX1 kóduje domnělou proteázu s funkcí podobnou karboxypeptidáze B, která se účastní zpracování zabijáckého toxinu a prekurzoru α-faktoru“. Buňka. 50 (4): 573–584. doi:10.1016/0092-8674(87)90030-4. PMID 3301004.
- ^ Liao, D.-I .; Breddam, K .; Sweet, R.M .; Bullock, T .; Remington, S.J. (1992). "Rafinovaný atomový model pšeničné serinové karboxypeptidázy II v rozlišení 2,2-A". Biochemie. 31 (40): 9796–9812. doi:10.1021 / bi00155a037. PMID 1390755.
- ^ Song L, Fricker LD (1995). „Čištění a charakterizace karboxypeptidázy D, nového enzymu podobného karboxypeptidáze E, z hovězí hypofýzy“. J. Biol. Chem. 270 (42): 25007–13. doi:10.1074 / jbc.270.42.25007. PMID 7559630.
- ^ Eng FJ, Novikova EG, Kuroki K, Ganem D, Fricker LD (1998). „gp180, protein, který váže částice viru hepatitidy B, má enzymatickou aktivitu podobnou metalokarboxypeptidáze D“. J. Biol. Chem. 273 (14): 8382–8. doi:10.1074 / jbc.273.14.8382. PMID 9525948.
- ^ Settle SH, Green MM, Burtis KC (1995). „Stříbrný gen Drosophila melanogaster kóduje více karboxypeptidáz podobných enzymům zpracovávajícím prohormon pro savce“. Proc Natl Acad Sci U S A. 92 (21): 9470–4. doi:10.1073 / pnas.92.21.9470. PMC 40823. PMID 7568156.
- ^ Sidyelyeva G, Fricker LD (2002). "Charakterizace Drosophila carboxypeptidase D". J. Biol. Chem. 277: 49613–20. doi:10,1074 / jbc.M209652200. PMID 12393882.
- ^ Song L, Fricker LD (1996). "Distribuce tkání a charakterizace rozpustných a na membránu vázaných forem metalokarboxypeptidázy D." J. Biol. Chem. 271 (46): 28884–9. doi:10.1074 / jbc.271.46.28884. PMID 8910535.
externí odkazy
- Karboxypeptidáza + D. v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)