Xanthin dehydrogenáza - Xanthine dehydrogenase - Wikipedia

Vyhledávání
PMC	článků
PubMed	článků
NCBI	bílkoviny

xanthin dehydrogenáza
Identifikátory
EC číslo	1.17.1.4
Číslo CAS	9054-84-6
Databáze
IntEnz	IntEnz pohled
BRENDA	Vstup BRENDA
EXPASY	Pohled NiceZyme
KEGG	Vstup KEGG
MetaCyc	metabolická cesta
PRIAM	profil
PDB struktur	RCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologie	AmiGO / QuickGO
Vyhledávání
PMC	článků
PubMed	článků
NCBI	bílkoviny

XDH
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2CKJ, 2E1Q
Identifikátory
Aliasy	XDH, XO, XOR, xanthindehydrogenáza, XAN1
Externí ID	OMIM: 607633 MGI: 98973 HomoloGene: 324 Genové karty: XDH
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 2 (lidský)
Konec	31,414,742 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 17 (myš)
Konec	73,950,196 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba iontů železa; • aktivita homodimerizace proteinu; • aktivita xanthinoxidázy; • vazba flavinadenin dinukleotidů; • aktivita oxidoreduktázy, působící na skupinu CH-OH dárců; • vazba klastru železo-síra; • vazba kovových iontů; • katalytická aktivita; • vazba kofaktoru molybdopterin; • aktivita přenosu elektronů; • aktivita xanthin dehydrogenázy; • aktivita oxidoreduktázy; • 2 železo, 2 vazby na síru; • oxidoreduktázová aktivita, působící na aldehydovou nebo oxoskupinu dárců; • Vazba FAD;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • peroxisom; • sarkoplazmatické retikulum; • extracelulární oblast; • extracelulární;
Biologický proces	• pozitivní regulace kaskády p38MAPK; • negativní regulace fosforylace bílkovin; • negativní regulace signalizace proteinkinázy B.; • purinový nukleotidový katabolický proces; • negativní regulace diferenciace endotelových buněk; • negativní regulace genové exprese; • negativní regulace proliferace endoteliálních buněk; • pozitivní regulace metabolického procesu reaktivních forem kyslíku; • negativní regulace vaskulogeneze; • negativní regulace signální dráhy vaskulárního endoteliálního růstového faktoru; • laktace; • regulace diferenciace epiteliálních buněk; • xanthinový katabolický proces; • aktivace aktivity endopeptidázy cysteinového typu zapojené do apoptotického procesu; • oxidačně-redukční proces; • elektronový transportní řetězec;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	7498
	22436
	ENSG00000158125
	ENSMUSG00000024066
	P47989
	Q00519
	NM_000379
	NM_011723
	NP_000370
	NP_035853
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Xanthin dehydrogenáza, také známý jako XDH, je protein který je u lidí kódován XDH gen.^[5]^[6]

Funkce

Xanthindehydrogenáza patří do skupiny molybden -obsahující hydroxylázy podílí se na oxidačním metabolismu puriny. Enzym je homodimer. Xanthin dehydrogenázu lze převést na xanthinoxidáza reverzibilní oxidací sulfhydrylu nebo nevratnou proteolytickou modifikací.^[5]

Xanthin dehydrogenáza katalyzuje následující chemická reakce:

xanthin + NAD⁺ + H₂Ó

{ displaystyle rightleftharpoons}

urát + NADH + H⁺

Strom substráty tohoto enzymu jsou xanthin, NAD⁺, a H₂Ó, zatímco jeho tři produkty jsou urát, NADH, a H⁺.

Tento enzym se účastní metabolismus purinů.

Nomenklatura

Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy konkrétně ti, kteří působí na CH nebo CH₂ skupiny s NAD⁺ nebo NADP⁺ jako akceptor. The systematické jméno této třídy enzymů je xanthin: NAD⁺ oxidoreduktáza. Mezi další běžně používaná jména patří NAD⁺-xanthin dehydrogenáza, xanthin-NAD⁺ oxidoreduktáza, xanthin / NAD⁺ oxidoreduktáza, a xanthinoxidoreduktáza.

Klinický význam

Poruchy příčiny xanthindehydrogenázy xanthinurie, může přispívat k syndromu respiračního stresu u dospělých a může potencovat chřipkovou infekci prostřednictvím mechanismu závislého na metabolismu kyslíku.^[5] Bylo prokázáno, že pacienti s adenokarcinom plic nádory, které mají vysokou hladinu exprese genu XDH, mají nižší přežití.^[7]^[8] Závislost na proteinu XDH byla použita k cílení nádorů NSCLC a buněčných linií v a přesná onkologie způsob.^[8]

Viz také

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000158125 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000024066 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b ^C „Entrez Gene: XDH xanthine dehydrogenase“. Citováno 25. října 2012.
^ Ichida K, Amaya Y, Noda K, Minoshima S, Hosoya T, Sakai O, Shimizu N, Nishino T (listopad 1993). „Klonování cDNA kódující lidskou xanthindehydrogenázu (oxidázu): strukturní analýza proteinové a chromozomální polohy genu“. Gen. 133 (2): 279–84. doi:10.1016 / 0378-1119 (93) 90652-J. PMID 8224915.
^ Konno H, Minamiya Y, Saito H, Imai K, Kawaharada Y, Motoyama S, Ogawa J (říjen 2012). "Získaná exprese xanthindehydrogenázy zkracuje přežití u pacientů s resekovaným adenokarcinomem plic". Biologie nádorů. 33 (5): 1727–32. doi:10.1007 / s13277-012-0431-2. PMID 22678977. S2CID 13495397.
^ ^A ^b Tavassoly I, Hu Y, Zhao S, Mariottini C, Boran A, Chen Y, Li L, Tolentino RE, Jayaraman G, Goldfarb J, Gallo J, Iyengar R (květen 2019). "Genomické podpisy definující schopnost reagovat na alopurinol a kombinovanou terapii rakoviny plic identifikované systémovými terapeutickými analýzami". Molekulární onkologie. 13 (8): 1725–1743. doi:10.1002/1878-0261.12521. PMC 6670022. PMID 31116490.

Další čtení

Battelli MG, Lorenzoni E (říjen 1982). „Čištění a vlastnosti nového thiolu závislého na glutathionu: disulfid oxidoreduktázy z potkaních jater“. The Biochemical Journal. 207 (1): 133–8. doi:10.1042 / bj2070133. PMC 1153833. PMID 6960894.
Corte ED, Stirpe F (únor 1972). "Regulace krysí jaterní xanthinoxidázy. Zapojení thiolových skupin do přeměny enzymové aktivity z dehydrogenázy (typ D) na oxidázu (typ O) a čištění enzymu". The Biochemical Journal. 126 (3): 739–45. doi:10.1042 / bj1260739. PMC 1178433. PMID 4342395.
Parzen SD, Fox AS (prosinec 1964). "Čištění xanthindehydrogenázy z Drosophila melanogaster". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - specializovaná sekce pro enzymatické předměty. 92 (3): 465–71. doi:10.1016/0926-6569(64)90006-9. PMID 14264879.
Rajagopalan KV, Handler P (září 1967). "Čištění a vlastnosti kuřecí jater xanthin dehydrogenázy". The Journal of Biological Chemistry. 242 (18): 4097–107. PMID 4294045.
Smith ST, Rajagopalan KV, Handler P (září 1967). "Čištění a vlastnosti xanthindehydroganázy z Micrococcus lactilyticus". The Journal of Biological Chemistry. 242 (18): 4108–17. PMID 6061702.
Parschat K, Canne C, Hüttermann J, Kappl R, Fetzner S (leden 2001). „Xanthine dehydrogenase from Pseudomonas putida 86: specificity, oxidation-reduction potentials of its redox-active centres, and first EPR characterization“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - proteinová struktura a molekulární enzymologie. 1544 (1–2): 151–65. doi:10.1016 / S0167-4838 (00) 00214-4. PMID 11341925.
Ichida K, Amaya Y, Noda K, Minoshima S, Hosoya T, Sakai O, Shimizu N, Nishino T (listopad 1993). „Klonování cDNA kódující lidskou xanthindehydrogenázu (oxidázu): strukturní analýza proteinové a chromozomální polohy genu“. Gen. 133 (2): 279–84. doi:10.1016 / 0378-1119 (93) 90652-J. PMID 8224915.
Enroth C, Eger BT, Okamoto K, Nishino T, Nishino T, Pai EF (září 2000). „Krystalové struktury hovězího mléka xanthin dehydrogenáza a xanthinoxidáza: mechanismus přeměny založený na struktuře“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (20): 10723–8. Bibcode:2000PNAS ... 9710723E. doi:10.1073 / pnas.97.20.10723. PMC 27090. PMID 11005854.
Truglio JJ, Theis K, Leimkühler S, Rappa R, Rajagopalan KV, Kisker C (leden 2002). „Krystalové struktury aktivních a aloxanthinem inhibovaných forem xanthin dehydrogenázy z Rhodobacter capsulatus“. Struktura. 10 (1): 115–25. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00697-9. PMID 11796116.
Hille R (listopad 1996). „Mononukleární molybdenové enzymy“. Chemické recenze. 96 (7): 2757–2816. doi:10.1021 / cr950061t. PMID 11848841.
Meneshian A, Bulkley GB (červenec 2002). "Fyziologie endoteliální xanthinoxidázy: od urátového katabolismu k reperfuznímu poškození po zánětlivou signální transdukci". Mikrocirkulace. 9 (3): 161–75. doi:10.1038 / sj.mn.7800136. PMID 12080414. S2CID 40739497.
Xu P, Huecksteadt TP, Harrison R, Hoidal JR (říjen 1995). "Molekulární klonování, tkáňová exprese lidské xanthin dehydrogenázy". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 215 (1): 429. doi:10.1006 / bbrc.1995.2482. PMID 7575623.
Xu P, Zhu XL, Huecksteadt TP, Brothman AR, Hoidal JR (září 1994). "Přiřazení genu lidské xanthindehydrogenázy k chromozomu 2p22". Genomika. 23 (1): 289–91. doi:10.1006 / geno.1994.1498. PMID 7829092.
Minoshima S, Wang Y, Ichida K, Nishino T, Shimizu N (1994). "Mapování genu pro lidskou xanthindehydrogenázu (oxidázu) (XDH) na pás p23 chromozomu 2". Cytogenetika a buněčná genetika. 68 (1–2): 52–3. doi:10.1159/000133887. PMID 7956358.
Rytkönen EM, Halila R, Laan M, Saksela M, Kallioniemi OP, Palotie A, Raivio KO (1994). „Lidský gen pro xanthindehydrogenázu (XDH) je lokalizován na chromozomálním pásmu 2q22.“ Cytogenetika a buněčná genetika. 68 (1–2): 61–3. doi:10.1159/000133890. PMID 7956361.
Xu P, Huecksteadt TP, Harrison R, Hoidal JR (březen 1994). "Molekulární klonování, tkáňová exprese lidské xanthin dehydrogenázy". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 199 (2): 998–1004. doi:10.1006 / bbrc.1994.1328. PMID 8135849.
Ichida K, Amaya Y, Noda K, Minoshima S, Hosoya T, Sakai O, Shimizu N, Nishino T (listopad 1993). „Klonování cDNA kódující lidskou xanthindehydrogenázu (oxidázu): strukturní analýza proteinové a chromozomální polohy genu“. Gen. 133 (2): 279–84. doi:10.1016 / 0378-1119 (93) 90652-J. PMID 8224915.
Satoh A, Sasago S, Takahashi S, Kato N (září 1993). „Regulace xanthindehydrogenázy v játrech potkanů v reakci na proliferátory peroxisomu“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 195 (2): 751–7. doi:10.1006 / bbrc.1993.2109. PMID 8373410.
Xu P, Huecksteadt TP, Hoidal JR (červen 1996). "Molekulární klonování a charakterizace genu pro lidskou xanthin dehydrogenázu (XDH)". Genomika. 34 (2): 173–80. doi:10.1006 / geno.1996.0262. PMID 8661045.
Saksela M, Raivio KO (duben 1996). "Klonování a exprese lidské xanthin dehydrogenázy / oxidázy in vitro". The Biochemical Journal. 315 (Pt 1): 235–9. doi:10.1042 / bj3150235. PMC 1217176. PMID 8670112.
Mnoho A, Westerhausen-Larson A, Kanbour-Shakir A, Roberts JM (1996). „Xanthinoxidáza / dehydrogenáza je přítomna v lidské placentě“. Placenta. 17 (5–6): 361–5. doi:10.1016 / S0143-4004 (96) 90061-2. PMID 8829220.
Hellsten Y, Frandsen U, Orthenblad N, Sjødin B, Richter EA (leden 1997). „Xanthinoxidáza v lidském kosterním svalu po excentrickém cvičení: role při zánětu“. The Journal of Physiology. 498 (Pt 1): 239–48. doi:10.1113 / jphysiol.1997.sp021855. PMC 1159248. PMID 9023782.
Ichida K, Amaya Y, Kamatani N, Nishino T, Hosoya T, Sakai O (květen 1997). "Identifikace dvou mutací v genu lidské xanthin dehydrogenázy odpovědných za klasickou xanthinurii typu I". The Journal of Clinical Investigation. 99 (10): 2391–7. doi:10.1172 / JCI119421. PMC 508078. PMID 9153281.
Rouquette M, Stevens C, Blake DR, Harrison R, Whish J, Whish WD (srpen 1997). "Exprese aktivity xanthinoxidázy v lidských endoteliálních buňkách jako funkce hustoty buněk". Transakce s biochemickou společností. 25 (3): 532S. doi:10.1042 / bst025532s. PMID 9388748.
Newaz MA, Adeeb NN (březen 1998). "Detekce xanthinoxidázy v lidské plazmě". Lékařský věstník Malajsie. 53 (1): 70–5. PMID 10968141.
Martelin E, Palvimo JJ, Lapatto R, Raivio KO (září 2000). „Nukleární faktor Y aktivuje promotor genu lidské xanthinoxidoreduktázy“. FEBS Dopisy. 480 (2–3): 84–8. doi:10.1016 / S0014-5793 (00) 01909-8. PMID 11034305. S2CID 34293318.
Stiborová M, Frei E, Sopko B, Wiessler M, Schmeiser HH (duben 2002). „Karcinogenní kyseliny aristolochové po aktivaci pomocí DT-diaforázy tvoří adukty nalezené v DNA pacientů s čínskou bylinkovou nefropatií“. Karcinogeneze. 23 (4): 617–25. doi:10.1093 / carcin / 23.4.617. PMID 11960915.
Frederiks WM, Vreeling-Sindelárová H (2002). "Ultrastrukturální lokalizace aktivity xanthinoxidoreduktázy v izolovaných jaterních buňkách krysy". Acta Histochemica. 104 (1): 29–37. doi:10.1078/0065-1281-00629. PMID 11993848.
Cejková J, Ardan T, Filipec M, Midelfart A (2003). "Xanthinoxidoreduktáza a xanthinoxidáza v lidské rohovce". Histologie a histopatologie. 17 (3): 755–60. doi:10,14670 / HH-17,755. PMID 12168784.

externí odkazy

Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P47989 (Xanthin dehydrogenáza / oxidáza) na PDBe-KB.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000158125 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000024066 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b ^C „Entrez Gene: XDH xanthine dehydrogenase“. Citováno 25. října 2012.

[pmid8224915-6] Ichida K, Amaya Y, Noda K, Minoshima S, Hosoya T, Sakai O, Shimizu N, Nishino T (listopad 1993). „Klonování cDNA kódující lidskou xanthindehydrogenázu (oxidázu): strukturní analýza proteinové a chromozomální polohy genu“. Gen. 133 (2): 279–84. doi:10.1016 / 0378-1119 (93) 90652-J. PMID 8224915.

[7] Konno H, Minamiya Y, Saito H, Imai K, Kawaharada Y, Motoyama S, Ogawa J (říjen 2012). "Získaná exprese xanthindehydrogenázy zkracuje přežití u pacientů s resekovaným adenokarcinomem plic". Biologie nádorů. 33 (5): 1727–32. doi:10.1007 / s13277-012-0431-2. PMID 22678977. S2CID 13495397.

[Genomic_signatures_defining_respons-8] A ^b Tavassoly I, Hu Y, Zhao S, Mariottini C, Boran A, Chen Y, Li L, Tolentino RE, Jayaraman G, Goldfarb J, Gallo J, Iyengar R (květen 2019). "Genomické podpisy definující schopnost reagovat na alopurinol a kombinovanou terapii rakoviny plic identifikované systémovými terapeutickými analýzami". Molekulární onkologie. 13 (8): 1725–1743. doi:10.1002/1878-0261.12521. PMC 6670022. PMID 31116490.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

jiný oxidoreduktázy (ES 1.15-1.21)
1.15: Jednat dál superoxid jako akceptor	Superoxid dismutáza SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidující kov ionty	Ceruloplasmin (Methionin syntáza) reduktáza
1.17: Působí na skupiny CH nebo CH2	Xanthinoxidáza Ribonukleotid reduktáza 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl difosfátreduktáza
1.18: Jednat dál železo-sirné proteiny jako dárci	Nitrogenáza
1.19: Jednání o snížené flavodoxin jako dárce	Nitrogenáza (flavodoxin)
1.20: Jednat dál fosfor nebo arsen u dárců	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Působení na X-H a Y-H k vytvoření vazby X-Y	Isopenicilin N syntáza Columbamin oxidáza Retikulin oxidáza Sulochrin oxidáza (+) - bisdechlorgeodin tvořící (-) - Bisdechlorogeodin tvořící Aureusidin syntáza Syntáza kyseliny tetrahydrokanabinolové Syntáza kyseliny kanabidiolové Dichlorchromopyrrolát syntáza

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )