Velmi krátká oprava opravy - Very short patch repair - Wikipedia
Vsr | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Krystalová struktura endonukleázy velmi krátké opravy (VSR) v komplexu s duplexní DNA | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Vsr | ||||||||
Pfam | PF03852 | ||||||||
Pfam klan | CL0236 | ||||||||
InterPro | IPR004603 | ||||||||
SCOP2 | 1vsr / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
|
Oprava velmi krátké opravy (VSP) je Oprava DNA systém, který odstraňuje neshody GT vytvořené deaminace z 5-methylcytosin na tymin. Tento systém existuje, protože glykosylázy které normálně cílí na deaminované báze, nemohou cílit na tymin (je to jedna z běžných čtyř bází v DNA).
Složkami systému jsou MutS, který se váže na nesoulad GT, endonukleáza VSR, která štěpí DNA, a MutL, který rekrutuje UvrD helikáza.
VSR (velmi krátká oprava opravy) endonukleázy vyskytují se v různých bakterie. Pracují tím, že stříhají, nebo spíše vytvářejí zářez DNA pokud základní pár je mutovaný nebo poškozený.
Funkce
Mutace v párech bází DNA mohou být pro organismus škodlivé. Zejména mutace C na T se vyskytují poměrně často kvůli methylaci cytosinu. Endonukleázy VSR mají tedy funkci chránit buňku před poškozením způsobeným mutovanou DNA.
Mechanismus
VSR rozpozná TG neodpovídající základna pár, generovaný po spontánním deaminace z methylovaný cytosiny, a vytvoří nick na jednom řetězci pomocí štěpení the fosfát páteř na 5' strana tyminu.[1] Pak DNA polymeráza Odstraní jsem T a některé nukleotidy na 3 'vlákně a poté resyntetizuji náplast.[2]
Neshody GT mohou navíc vést k C-to-T přechod mutace Pokud ne opraveno. VSR opravuje nesoulady ve prospěch řetězce obsahujícího G. v Escherichia coli, tento endonukleáza škrábe dvouvláknovou DNA uvnitř sekvence CT (AT) GN nebo NT (AT) GG vedle thymidin zbytek, který se neodpovídá 2'-deoxyguanosinu.[3] Řez závisí na nesouladu a je specifický pro vlákno.
Struktura
The struktura VSR je podobné jádru struktura restrikčních endonukleáz, které mají třívrstvou alfa / beta / alfa topologii.[4]
VSR má tři aromatické zbytky (Phe67, Trp68 a Trp86), které interkalují do hlavní drážka, ohnutím DNA a oddělením dvou řetězců. The N-terminál doména stabilizuje interakci mezi proteinem a štěpeným produktem, čímž chrání nick před DNA ligáza do příchodu DNA polymerázy I.
Reference
- ^ Tsutakawa SE, Jingami H, Morikawa K (prosinec 1999). „Rozpoznání nesouladu TG: krystalová struktura velmi krátké endonukleázy pro opravu náplasti v komplexu s duplexem DNA“. Buňka. 99 (6): 615–23. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 81550-0. PMID 10612397. S2CID 17458432.
- ^ Polosina YY, Cupples CG (2009). „Změny v konformaci Vsr endonukleázové amino-koncové domény doprovázejí štěpení DNA“. J. Biochem. 146 (4): 523–6. doi:10.1093 / jb / mvp095. PMID 19556224.
- ^ Bhagwat AS, Lieb M (červen 2002). „Spolupráce a soutěž v opravě nesouladu: oprava velmi krátké opravy a oprava nesouladu v methylu u Escherichia coli“. Mol. Microbiol. 44 (6): 1421–8. doi:10.1046 / j.1365-2958.2002.02989.x. PMID 12067333. S2CID 44319240.
- ^ Bunting KA, Roe SM, Headley A, Brown T, Savva R, Pearl LH (březen 2003). „Krystalová struktura endonukleázy pro opravu DNA s velmi krátkou náplastí Escherichia coli dcm navázaná na místo jejího reakčního produktu v superhelixu DNA“. Nucleic Acids Res. 31 (6): 1633–9. doi:10.1093 / nar / g 277. PMC 152875. PMID 12626704.
Tento genetika článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |