Serinová O-acetyltransferáza - Serine O-acetyltransferase

serinová O-acetyltransferáza
1ssq.jpg
Hexamer serinové acetyltransferázy, Haemophilus influenzae
Identifikátory
EC číslo2.3.1.30
Číslo CAS9023-16-9
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a serinová O-acetyltransferáza (ES 2.3.1.30 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

acetyl-CoA + L-serin CoA + Ó-acetyl-L-serin

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou acetyl-CoA a L-serin, zatímco jeho dva produkty jsou CoA a Ó-acetyl-L-serin.

Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty acyltransferázy přenos jiné skupiny než aminoacylové skupiny. The systematické jméno této třídy enzymů je acetyl-CoA: L-serin O-acetyltransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří SATase, L-serin acetyltransferáza, serinová acetyltransferáza, a serinová transacetyláza. Tento enzym se účastní metabolismus cysteinu a metabolismus síry.

Strukturální studie

Ke konci roku 2007, 7 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1S80, 1SSM, 1SSQ, 1SST, 1T3D, 1Y7L, a 2ISQ.

N koncová proteinová doména

Terminálová doména SATase N
PDB 1ssm EBI.jpg
Struktura enzymu serin acetyltransferáza - apoenzym (zkrácen)
Identifikátory
SymbolSATase_N
PfamPF06426
InterProIPR010493

v molekulární biologie, proteinová doména SATase je zkratka pro serin acetyltransferázu a odkazuje na enzym že katalýzy přeměna L-serin do L-cystein v E-coli.[1] Přesněji řečeno, jeho rolí je katalyzovat aktivaci L-serin od acetyl-CoA.Tato položka odkazuje na N-konec z protein který má sekvence to je konzervovaný v rostliny a bakterie.[2]

Důležitost funkce

N-koncová doména proteinu serinové acetyltransferázy pomáhá katalyzovat acetyl převod. Tento konkrétní enzym katalyzuje serin na cystein, který se nakonec převede na esenciální aminokyselina methionin. Vědci se zvláště zajímají o schopnost využít přirozenou schopnost enzymu, serinové acetyltransferázy, vytvářet nutričně esenciální aminokyseliny a tuto schopnost využít prostřednictvím transgenní rostliny. Tyto transgenní rostliny by obsahovaly více esenciálních aminokyselin síry, což by znamenalo zdravější stravu pro lidi a zvířata.[3]

Struktura

Aminoterminál alfa-šroubovice doména zejména aminokyselina zbytky His158 (histidin v poloze 158) a Asp143 (kyselina asparagová v poloze 143) tvoří katalytickou triádu se substrátem pro acetyl převod.[4] Existuje osm alfa šroubovic, které tvoří N-terminální doménu.[4]

Reference

  1. ^ Denk D, Böck A (březen 1987). „Biosyntéza L-cysteinu v Escherichia coli: nukleotidová sekvence a exprese genu pro serin acetyltransferázu (cysE) z divokého typu a mutant vylučující cystein“. J. Gen. Microbiol. 133 (3): 515–25. doi:10.1099/00221287-133-3-515. PMID  3309158.
  2. ^ Saito K, Yokoyama H, Noji M, Murakoshi I (červenec 1995). „Molekulární klonování a charakterizace rostlinné seriny acetyltransferázy hrající regulační roli v biosyntéze cysteinu z melounu“. J. Biol. Chem. 270 (27): 16321–6. doi:10.1074 / jbc.270.27.16321. PMID  7608200.
  3. ^ Tabe L, Wirtz M, Molvig L, Droux M, Hell R (březen 2010). „Nadměrná exprese serin-acetlytransferázy způsobila velké zvýšení O-acetylserinu a volného cysteinu ve vývoji semen zrna luštěniny“. J. Exp. Bot. 61 (3): 721–33. doi:10.1093 / jxb / erp338. PMC  2814105. PMID  19939888.
  4. ^ A b Pye VE, Tingey AP, Robson RL, Moody PC (září 2004). "Struktura a mechanismus serinové acetyltransferázy z Escherichia coli". J. Biol. Chem. 279 (39): 40729–36. doi:10,1074 / jbc.M403751200. PMID  15231846.
  • Kredich NM, Tomkins GM (1966). "Enzymatická syntéza L-cysteinu v Escherichia coli a Salmonella typhimurium". J. Biol. Chem. 241 (21): 4955–65. PMID  5332668.
  • Smith IK, Thompson JF (1971). „Čištění a charakterizace L-serin-transacetylázy a O-acetyl-L-serin-sulfhydrylázy ze sazenic fazolí (Phaseolus vulgaris).“ Biochim. Biophys. Acta. 227 (2): 288–95. doi:10.1016/0005-2744(71)90061-1. PMID  5550822.