Protein-S-isoprenylcystein O-methyltransferáza - Protein-S-isoprenylcysteine O-methyltransferase

The isoprenylcystein o-methyltransferáza (ES 2.1.1.100 ) provádí carboyxl methylace štěpeného eukaryotický bílkoviny které končí v CaaX motiv. v Saccharomyces cerevisiae (Pekařské kvasnice) tuto methylaci provádí Ste14p, integrál endoplazmatické retikulum membránový protein. Ste14p je zakládajícím členem isoprenylcysteinu karboxyl methyltransferáza (ICMT) rodina, jejíž členové mají významný podíl sekvenční homologie.^[1]

Enzym katalyzuje the chemická reakce

S-adenosyl-L-methionin + protein C-koncový S-farnesyl-L-cystein ${ displaystyle rightleftharpoons}$ C-terminální methylester S-adenosyl-L-homocysteinu + protein C-terminální S-farnesyl-L-cystein

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou S-adenosyl methionin a protein C-terminální S-farnesyl-L-cystein, zatímco jeho dva produkty jsou S-adenosylhomocystein a protein C-terminální S-farnesyl-L-cystein methyl ester.

Reference

• Clarke S, Vogel JP, Deschenes RJ, Stock J (1988). „Posttranslační modifikace onkogenního proteinu Ha-ras: důkazy o třetí třídě proteinových karboxylmethyltransferáz“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 85 (13): 4643–7. Bibcode:1988PNAS ... 85.4643C. doi:10.1073 / pnas.85.13.4643. PMC  280491. PMID  3290900.
• Ota IM, Clarke S (1989). "Enzymatická methylace 23-29-kDa hovězí sítnicové membránové membrány vnějšího segmentu tyčinky. Důkazy pro tvorbu methylesteru na karboxyl-terminálních cysteinylových zbytcích". J. Biol. Chem. 264 (22): 12879–84. PMID  2753892.
• Stephenson RC, Clarke S (1990). "Identifikace C-koncového proteinu karboxylmethyltransferázy v krysích jaterních membránách s využitím syntetického peptidového substrátu obsahujícího farnesyl cystein". J. Biol. Chem. 265 (27): 16248–54. PMID  2398053.