Lidský sérový albumin - Human serum albumin

ALB
ALB structure.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyALB, krevní albumin, ANALBA, FDAH, PRO0883, PRO0903, PRO1341, albumin, sérový albumin, HSA
Externí IDOMIM: 103600 MGI: 87991 HomoloGene: 405 Genové karty: ALB
Umístění genu (člověk)
Chromozom 4 (lidský)
Chr.Chromozom 4 (lidský)[1]
Chromozom 4 (lidský)
Genomické umístění pro ALB
Genomické umístění pro ALB
Kapela4q13.3Start73,397,114 bp[1]
Konec73,421,482 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE ALB 211298 s na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

213

11657

Ensembl

ENSG00000163631

ENSMUSG00000029368

UniProt

P02768

P07724

RefSeq (mRNA)

NM_000477

NM_009654

RefSeq (protein)

NP_000468

NP_033784

Místo (UCSC)Chr 4: 73,4 - 73,42 MbChr 5: 90,46 - 90,48 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Lidský sérový albumin je sérový albumin nalezený v člověku krev. Je to nejhojnější protein v člověku krevní plazma; tvoří asi polovinu sérum protein. Vyrábí se v játra. Je rozpustný ve vodě a je monomerní.

Albumin transportuje hormony, mastné kyseliny a další sloučeniny, tlumí pH a udržuje onkotický tlak, mimo jiné funkce.

Albumin je syntetizován v játrech jako preproalbumin, který má N-koncový peptid, který je odstraněn před uvolněním rodícího se proteinu z hrubého endoplazmatického retikula. Produkt, proalbumin, je zase štěpen v Golgiho aparát k produkci vylučovaného albuminu.

The referenční rozsah koncentrace albuminu v séru je přibližně 35–50 g / l (3,5–5,0 g / dL).[5] Má sérový poločas přibližně 21 dní.[6] Má to molekulová hmotnost 66,5 kDa.

Gen pro albumin je lokalizován na chromozomu 4 v lokusu 4q13.3 a mutace v tomto genu mohou vést k anomálním proteinům. Gen lidského albuminu je 16 961 nukleotidy dlouho od domnělého místa „cap“ do prvního místa přidání poly (A). Je rozdělen na 15 exonů, které jsou symetricky umístěny ve 3 doménách, o nichž se předpokládá, že vznikly triplikací jedné primordiální domény.

Prodloužené uvolňování léků

Rakovina je nekontrolovaný růst buněk se ztrátou diferenciace a obvykle s metastázami. Protinádorová léčiva se používají k řízení růstu rakovinných buněk. Oxaliplatina je antineoplastické činidlo odvozené z platiny třetí generace, u kterého byla prokázána účinnost hlavně proti pokročilému kolorektálnímu karcinomu (CRC). Podávání oxaliplatiny má akutní excitační a senzibilizující účinek, včetně nepříjemné studené alodynie v distálních končetinách, ústech a krku a obvykle spojené se svalovými křečemi. Hlavní vedlejší účinek, toxicita periferních nervů omezující dávku, však ovlivňuje udržitelnost plánované léčby. Ačkoli tyto akutní příznaky vymizí do 1 týdne, s rostoucí kumulativní dávkou se vyvíjí těžká chronická senzorická neuropatie, která je charakterizována distální parestézií a necitlivostí.[7][8] Cílem systémů pro podávání léků je dodávat léky po delší dobu nebo v určitou dobu během léčby. Proto má zlepšení účinnosti a pohodlí systému pro uvolňování léků zásadní význam. V posledních dvou desetiletích bylo rozsáhle prozkoumáno mnoho nanočástic (NP) za účelem dosažení přesně kontrolovaného podávání léků.[9] Aplikace a vývoj vysoce účinného systému uvolňování léčiva jsou však stále omezené kvůli nedostatku jednoduchého, stabilního a účinného vehikula pro dodávání léčiv. Lidský sérový albumin (HSA) je vysoce ve vodě rozpustný globulární monomerní plazmatický protein s relativní molekulovou hmotností 67 KDa, který se skládá z 585 aminokyselinových zbytků, jedné sulfhydrylové skupiny a 17 disulfidových můstků. Mezi nanočásticovými nosiči jsou nanočástice HSA již dlouho centrem pozornosti ve farmaceutickém průmyslu kvůli jejich schopnosti vázat se na různé molekuly léčiva, velké stabilitě během skladování a použití in vivo, žádné toxicitě a antigenicitě, biologické rozložitelnosti, reprodukovatelnosti, zvětšování výrobní proces a lepší kontrolu nad vlastnostmi uvolňování. Kromě toho mohou být do částicové matrice inkorporována významná množství léčiva kvůli velkému počtu vazebných míst léčiva na molekule albuminu.[10]

Funkce

  • Udržuje onkotický tlak
  • Transporty hormony štítné žlázy
  • Přenáší další hormony, zejména ty, které jsou rozpustné v tucích
  • Transporty mastné kyseliny („volné“ mastné kyseliny) do jater a do myocytů pro využití energie
  • Transporty nekonjugované bilirubin
  • Přepravuje mnoho léky; hladiny sérového albuminu mohou ovlivnit poločas rozpadu léčiv. Konkurence mezi léky o vazebná místa pro albumin může způsobit interakci léčiva zvýšením volné frakce jednoho z léků, což ovlivní účinnost.
  • Soutěžně se váže vápník ionty (Ca2+)
  • Sérový albumin jako negativní protein akutní fáze je při zánětlivých stavech down-regulován. Jako takový není platným ukazatelem stavu výživy; spíše je to marker zánětlivého stavu
  • Zabraňuje fotodegradaci kyselina listová
  • Zabraňte patogenním účinkům Clostridium difficile toxiny[11]

Měření

Sérový albumin se běžně měří zaznamenáním změny absorbance po navázání na barvivo, jako je bromkrezolová zelená nebo bromkrezolová fialová.[12]

Referenční rozsahy

Normální rozmezí lidského sérového albuminu u dospělých (> 3 roky) je 3,5–5,0 g / dl (35–50 g / l). U dětí mladších tří let je normální rozmezí širší, 2,9–5,5 g / dl.[13]

Nízký albumin (hypoalbuminemie ) může být způsobeno nemoc jater, nefrotický syndrom, popáleniny, enteropatie ztráta bílkovin, malabsorpce, podvýživa, pozdní těhotenství, artefakty, genetické variace a malignity.

Vysoký albumin (hyperalbuminemie ) je téměř vždy způsobena dehydratací. V některých případech retinol (Vitamin A ) nedostatek, hladinu albuminu lze zvýšit na vysoce normální hodnoty (např. 4,9 g / dl). Je to proto, že retinol způsobuje bobtnání buněk vodou (to je také důvod, proč je příliš mnoho vitamínu A toxické).[14]K tomuto otoku pravděpodobně dojde také během léčby kyselinou 13-cis retinovou (isotretnoin ), farmaceutický prostředek k léčbě těžkého akné, mimo jiné. V laboratorních experimentech se ukázalo, že kyselina all-trans retinová snižuje produkci lidského albuminu.[15]

Patologie

Hypoalbuminemie

Hypoalbuminemie znamená nízkou hladinu albuminu v krvi.[16] To může být způsobeno:

Hyperalbuminémie

Hyperalbuminémie je zvýšená koncentrace albuminu v krvi.[18] Tento stav je obvykle způsoben dehydratací.[18] Hyperalbuminémie byla také spojena s dietami s vysokým obsahem bílkovin.[19]

Lékařské použití

Roztok lidského albuminu (HSA) je k dispozici pro lékařské použití, obvykle v koncentracích 5–25%.

Lidský albumin se často používá k nahrazení ztracené tekutiny a pomáhá obnovit objem krve u pacientů s traumatem, popáleninami a chirurgickými zákroky. Neexistují žádné přesvědčivé lékařské důkazy o tom, že podávání albuminu (ve srovnání s fyziologickým roztokem) zachraňuje životy lidí, kteří ho mají hypovolémie nebo pro ty, kteří jsou kriticky nemocní kvůli popáleninám nebo hypoalbuminémie.[20] Rovněž není známo, zda existují lidé, kteří jsou kriticky nemocní, kteří by mohli mít prospěch z albuminu.[20] Proto Cochrane Collaboration doporučuje, aby nebyl používán, s výjimkou klinické testy.[21][potřebuje aktualizaci ]

v akustická vaporizace kapiček (ADV), albumin se někdy používá jako a povrchově aktivní látka. ADV byl navržen jako léčba rakoviny pomocí okluzní terapie.[22]

Lidský sérový albumin může být použit k potenciálnímu zvrácení toxicity léku / chemikálie vazbou na volné léčivo / látku.[23]

Lidský albumin může být také použit při léčbě dekompenzované cirhózy.[24]

Lidský sérový albumin byl použit jako složka a křehkost index.[17]

Nebylo prokázáno, že poskytuje lepší výsledky než jiné tekutiny, pokud se používá jednoduše k nahrazení objemu, ale často se používá v podmínkách, kde je velkým problémem ztráta albuminu, jako je nemoc jater s ascites.[Citace je zapotřebí ]

Glykace

Již dlouhou dobu je známo, že lidské krevní proteiny jako hemoglobin[25] a sérový albumin[26][27] může podstoupit pomalý neenzymatický glykace, hlavně tvorbou Schiffovy báze mezi ε-aminoskupinami lysinových (a někdy argininových) zbytků a molekul glukózy v krvi (Maillardova reakce ). Tuto reakci lze potlačit v přítomnosti antioxidačních látek.[28] Ačkoli se tato reakce může stát normálně,[26] zvýšený glykoalbumin je pozorován u diabetes mellitus.[27]

Glykace má potenciál změnit biologickou strukturu a funkci proteinu sérového albuminu.[29][30][31][32]

Glykace může navíc vést k tvorbě pokročilých glykačních konečných produktů (AGE), což má za následek abnormální biologické účinky. Akumulace AGE vede k poškození tkáně změnou struktur a funkcí tkáňových proteinů, stimulací buněčných odpovědí, receptory specifickými pro proteiny AGE a tvorbou reaktivních kyslíkových meziproduktů. AGE také reagují s DNA, což způsobuje mutace a transpozici DNA. Tepelné zpracování bílkovin a sacharidů přináší zásadní změny v alergenicitě. VĚKY jsou antigenní a představují mnoho důležitých neoantigenů nalezených ve vařených nebo skladovaných potravinách.[33] Rovněž interferují s normálním produktem oxidu dusnatého v buňkách.[34]

Ačkoli ve struktuře sérového albuminu existuje několik zbytků lysinu a argininu, velmi málo z nich se může účastnit glykační reakce.[27][35]

Oxidace

Albumin je převládajícím proteinem ve většině tělních tekutin, jeho Cys34 představuje největší podíl volných thiolů v těle. Albumin Cys34 thiol existuje v redukované i oxidované formě.[36] V plazmě zdravých mladých dospělých obsahuje 70–80% celkového HSA volnou sulfhydrylovou skupinu Cys34 ve snížené formě nebo merkaptoalbumin (HSA-SH).[37] V patologických stavech charakterizovaných oxidačním stresem a během procesu stárnutí však může převládat oxidovaná forma nebo nemerkaptoalbumin (HNA).[38] Thiol albumin reaguje s radikálem hydroxylovým (.OH), peroxidem vodíku (H.2Ó2) a reaktivní formy dusíku jako peroxynitrit (ONOO.) a bylo prokázáno, že oxidují Cys34 na derivát kyseliny sulfenové (HSA-SOH), lze jej recyklovat na merkaptoalbumin; při vysokých koncentracích reaktivních látek však vede k nevratné oxidaci na sulfinovou (HSA-SO2H) nebo sulfonovou kyselinu (HSA-SO3H), která ovlivňuje její strukturu.[39] Přítomnost reaktivních forem kyslíku (ROS) může vyvolat nevratné strukturální poškození a změnit aktivity bílkovin.

Ztráta ledvinami

Ve zdravém ledviny, velikost albuminu a záporný elektrický náboj vylučují vylučování v glomerulus. To není vždy případ, jako v některých nemoci počítaje v to diabetická nefropatie, což může být někdy komplikace nekontrolované nebo dlouhodobější cukrovka ve kterém mohou proteiny procházet glomerulem. Ztracený albumin lze zjistit jednoduchým testem moči.[40] V závislosti na množství ztraceného albuminu může mít pacient normální funkci ledvin, mikroalbuminurie nebo albuminurie.

Interakce

Bylo prokázáno, že lidský sérový albumin komunikovat s FCGRT.[41]

Může také komunikovat s dosud neidentifikovaným albondin (gp60), určitý pár gp18 / gp30 a některé další podobné proteiny osteonektin, hnRNP, kalretikulin, kubilin, a megalin.[42]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000163631 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000029368 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ „Harmonizace referenčních intervalů“ (PDF). pathoharmony.co.uk. Patologie Harmony. Archivovány od originál (PDF) dne 2. srpna 2013. Citováno 23. června 2013.
  6. ^ „Hypoalbuminemie: pozadí, patofyziologie, etiologie“. Referenční příručka Medscape. 2019-11-10. Citováno 2019-12-22.
  7. ^ Kokotis P, Schmelz M, Kostouros E, Karandreas N, Dimopoulos MA (září 2016). „Neuropatie vyvolaná oxaliplatinou: dlouhodobá klinická a neurofyziologická kontrolní studie“. Klinická rakovina tlustého střeva a konečníku. 15 (3): e133-40. doi:10.1016 / j.clcc.2016.02.009. PMID  27038553.
  8. ^ Krishnan AV, Goldstein D, Friedlander M, Kiernan MC (červenec 2005). „Neurotoxicita vyvolaná oxaliplatinou a vývoj neuropatie“. Muscle & Nerve. 32 (1): 51–60. doi:10,1002 / mus.20340. PMID  15880395. S2CID  23098627.
  9. ^ Kaur IP, Singh H (červen 2014). „Nanostrukturované podávání léků pro lepší zvládání tuberkulózy“. Journal of Controlled Release. 184: 36–50. doi:10.1016 / j.jconrel.2014.04.009. PMID  24732260.
  10. ^ Kouchakzadeh H, Shojaosadati SA, Shokri F (září 2014). "Efektivní plnění a zachycení tamoxifenu v nanočásticovém dodávacím systému založeném na lidském sérovém albuminu modifikovanou desolvatační technikou". Výzkum a design chemického inženýrství. 92 (9): 1681–1692. doi:10.1016 / j.cherd.2013.11.024.
  11. ^ di Masi A, Leboffe L, Polticelli F, Tonon F, Zennaro C, Caterino M, Stano P, Fischer S, Hägele M, Müller M, Kleger A, Papatheodorou P, Nocca G, Arcovito A, Gori A, Ruoppolo M, Barth H, Petrosillo N, Ascenzi P, Di Bella S (září 2018). „Lidský sérový albumin je základní součástí mechanismu obrany hostitele proti intoxikaci Clostridium difficile“. The Journal of Infectious Diseases. 218 (9): 1424–1435. doi:10.1093 / infdis / jiy338. PMID  29868851.
  12. ^ „Albumin: monografie analytu“ (PDF). Sdružení pro klinickou biochemii a laboratorní medicínu. Archivovány od originál (PDF) dne 13. listopadu 2012. Citováno 23. června 2013.
  13. ^ „Normální rozsahy pro běžné laboratorní testy“. Archivovány od originálu dne 2013-01-14. Citováno 2007-12-06.CS1 maint: BOT: stav původní adresy URL neznámý (odkaz) Rush University
  14. ^ Pasantes-Morales H, Wright CE, Gaull GE (prosinec 1984). „Ochranný účinek taurinu, zinku a tokoferolu na poškození vyvolané retinolem v lidských lymfoblastoidních buňkách“. The Journal of Nutrition. 114 (12): 2256–61. doi:10.1093 / jn / 114.12.2256. PMID  6502269.
  15. ^ Masaki T, Matsuura T, Ohkawa K, Miyamura T, Okazaki I, Watanabe T, Suzuki T (červenec 2006). „All-trans retinová kyselina down-reguluje expresi genu pro lidský albumin indukcí C / EBPbeta-LIP“. The Biochemical Journal. 397 (2): 345–53. doi:10.1042 / BJ20051863. PMC  1513275. PMID  16608438.
  16. ^ Anderson DM (2000). Dorlandův ilustrovaný lékařský slovník (29. vydání). Filadelfie [USA]: Saunders. str.860. ISBN  978-0721682617.
  17. ^ A b Green P, Woglom AE, Genereux P, Daneault B, Paradis JM, Schnell S, Hawkey M, Maurer MS, Kirtane AJ, Kodali S, Moses JW, Leon MB, Smith CR, Williams M (září 2012). „Dopad křehkého stavu na přežití po náhradě aortální chlopně transkatetrem u starších dospělých s těžkou aortální stenózou: zkušenost jednoho centra“. JACC. Kardiovaskulární intervence. 5 (9): 974–81. doi:10.1016 / j.jcin.2012.06.011. PMC  3717525. PMID  22995885.
  18. ^ A b Busher JT (1990). „Kapitola 101: Sérový albumin a globulin“. V Walker HK, Hall WD, Hurst JW (eds.). Klinické metody: anamnéza, fyzikální a laboratorní vyšetření (3. vyd.). Boston: Butterworths. ISBN  978-0409900774.
  19. ^ Mutlu EA, Keshavarzian A, Mutlu GM (červen 2006). „Hyperalbuminémie a zvýšené transaminázy spojené s dietou s vysokým obsahem bílkovin“. Skandinávský žurnál gastroenterologie. 41 (6): 759–60. doi:10.1080/00365520500442625. PMID  16716979. S2CID  21264934.
  20. ^ A b Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (listopad 2011). „Roztok lidského albuminu pro resuscitaci a expanzi objemu u kriticky nemocných pacientů“. Cochrane Database of Systematic Reviews (11): CD001208. doi:10.1002 / 14651858.CD001208.pub4. hdl:2299/5243. PMC  7055200. PMID  22071799.
  21. ^ Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (listopad 2011). „Roztok lidského albuminu pro resuscitaci a expanzi objemu u kriticky nemocných pacientů“. Cochrane Database of Systematic Reviews (11): CD001208. doi:10.1002 / 14651858.CD001208.pub4. PMC  7055200. PMID  22071799.
  22. ^ Lo AH, Kripfgans OD, Carson PL, Rothman ED, Fowlkes JB (květen 2007). "Prahová hodnota odpařování kapiček: účinky trvání pulzu a kontrastní látky". Transakce IEEE v oblasti ultrazvuku, feroelektriky a řízení frekvence. 54 (5): 933–46. doi:10.1109 / tuffc.2007.339. PMID  17523558. S2CID  11983041.
  23. ^ Ascenzi P, Leboffe L, Toti D, Polticelli F, Trezza V (srpen 2018). "Rozpoznání fipronilu lidským sérovým albuminem na místě FA1". Journal of Molecular Recognition. 31 (8): e2713. doi:10,1002 / jmr.2713. PMID  29656610. S2CID  4894574.
  24. ^ Caraceni P, Riggio O, Angeli P, Alessandria C, Neri S, Foschi FG a kol. (Červen 2018). „Dlouhodobé podávání albuminu u dekompenzované cirhózy (ODPOVĚĎ): otevřená randomizovaná studie“. Lanceta. 391 (10138): 2417–2429. doi:10.1016 / S0140-6736 (18) 30840-7. hdl:2108/208667. PMID  29861076. S2CID  44120418.
  25. ^ Rahbar S (říjen 1968). „Abnormální hemoglobin v červených krvinkách diabetiků“. Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 22 (2): 296–8. doi:10.1016/0009-8981(68)90372-0. PMID  5687098.
  26. ^ A b Den JF, Thorpe SR, Baynes JW (únor 1979). "Nonenzymatically glucosylated albumin. In vitro preparation and isolation from normal human sérum". The Journal of Biological Chemistry. 254 (3): 595–7. PMID  762083.
  27. ^ A b C Iberg N, Flückiger R (říjen 1986). "Nonenzymatic glycosylation of albumin in vivo. Identification of multiple glycosylated sites". The Journal of Biological Chemistry. 261 (29): 13542–5. PMID  3759977.
  28. ^ Jakus V, Hrnciarová M, Cársky J, Krahulec B, Rietbrock N (1999). „Inhibice neenzymatické glykace proteinů a peroxidace lipidů léky s antioxidační aktivitou“. Humanitní vědy. 65 (18–19): 1991–3. doi:10.1016 / S0024-3205 (99) 00462-2. PMID  10576452.
  29. ^ Mohamadi-Nejad A, Moosavi-Movahedi AA, Hakimelahi GH, Sheibani N (září 2002). „Termodynamická analýza interakcí lidského sérového albuminu s glukózou: vhled do diabetického rozmezí koncentrace glukózy“. International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 34 (9): 1115–24. doi:10.1016 / S1357-2725 (02) 00031-6. PMID  12009306.
  30. ^ Shaklai N, Garlick RL, Bunn HF (březen 1984). "Neenzymatická glykosylace lidského sérového albuminu mění jeho konformaci a funkci". The Journal of Biological Chemistry. 259 (6): 3812–7. PMID  6706980.
  31. ^ Mendez DL, Jensen RA, McElroy LA, Pena JM, Esquerra RM (prosinec 2005). "Účinek neenzymatické glykace na vývoj lidského sérového albuminu". Archivy biochemie a biofyziky. 444 (2): 92–9. doi:10.1016 / j.abb.2005.10.019. PMID  16309624.
  32. ^ Mohamadi-Nejada A, Moosavi-Movahedi AA, Safariana S, Naderi-Maneshc MH, Ranjbarc B, Farzamid B, Mostafavie H, Larijanif MB, Hakimelahi GH (červenec 2002). „Termální analýza neezymatické glykosylace lidského sérového albuminu: diferenciální skenovací kalorimetrie a studie cirkulárního dichroismu“. Thermochimica Acta. 389 (1–2): 141–151. doi:10.1016 / S0040-6031 (02) 00006-0.
  33. ^ Kańska U, Boratyński J (2002). "Tepelná glykace proteinů pomocí D-glukózy a D-fruktózy". Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis. 50 (1): 61–6. PMID  11916310.
  34. ^ Rojas A, Romay S, González D, Herrera B, Delgado R, Otero K (únor 2000). „Regulace exprese endoteliální syntázy oxidu dusnatého koncovými produkty pokročilé glykosylace odvozené od albuminu“. Výzkum oběhu. 86 (3): E50-4. doi:10.1161 / 01.RES.86.3.e50. PMID  10679490.
  35. ^ Garlick RL, Mazer JS (květen 1983). "Hlavní místo neenzymatické glykosylace lidského sérového albuminu in vivo". The Journal of Biological Chemistry. 258 (10): 6142–6. PMID  6853480.
  36. ^ Kawakami A, Kubota K, Yamada N, Tagami U, Takehana K, Sonaka I, Suzuki E, Hirayama K (červenec 2006). „Identifikace a charakterizace oxidovaného lidského sérového albuminu. Mírná strukturální změna zhoršuje jeho ligandové vazby a antioxidační funkce“. FEBS Journal. 273 (14): 3346–57. doi:10.1111 / j.1742-4658.2006.05341.x. PMID  16857017. S2CID  12844381.
  37. ^ Turell L, Carballal S, Botti H, Radi R, Alvarez B (duben 2009). „Oxidace albuminu thiolu na kyselinu sulfenovou a její důsledky pro intravaskulární kompartment“. Brazilian Journal of Medical and Biological Research = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas. 42 (4): 305–11. doi:10,1590 / s0100-879x2009000400001. PMID  19330257.
  38. ^ Rosas-Díaz M, Camarillo-Cadena M, Hernández-Arana A, Ramón-Gallegos E, Medina-Navarro R (červen 2015). „Antioxidační kapacita a strukturální změny lidského sérového albuminu u pacientů v pokročilých stádiích diabetické nefropatie a účinek dialýzy“. Molekulární a buněčná biochemie. 404 (1–2): 193–201. doi:10.1007 / s11010-015-2378-2. PMID  25758354. S2CID  6718332.
  39. ^ Matsuyama Y, Terawaki H, Terada T, Era S (srpen 2009). „Oxidace albuminu thiolu a tvorba karbonylu v sérových bílkovinách jsou postupně zvyšovány s postupujícími stadii chronického onemocnění ledvin“. Klinická a experimentální nefrologie. 13 (4): 308–315. doi:10.1007 / s10157-009-0161-r. PMID  19363646. S2CID  20886185.
  40. ^ „Mikroalbuminový test moči“. WebMD.
  41. ^ Chaudhury C, Mehnaz S, Robinson JM, Hayton WL, Pearl DK, Roopenian DC, Anderson CL (únor 2003). „Hlavní Fc receptor související s histokompatibilním komplexem pro IgG (FcRn) váže albumin a prodlužuje jeho životnost“. The Journal of Experimental Medicine. 197 (3): 315–22. doi:10.1084 / jem.20021829. PMC  2193842. PMID  12566415.
  42. ^ Merlot AM, Kalinowski DS, Richardson DR (2014). „Odhalování záhad sérového albuminu - více než jen sérový protein“. Hranice ve fyziologii. 5: 299. doi:10.3389 / fphys.2014.00299. PMC  4129365. PMID  25161624.

Další čtení

externí odkazy