Fibrin - Fibrin

Mikrograf ukazující fibrin (tmavě růžový amorfní materiál) v zablokovaném stavu žíla obklopen extravazovaný červené krvinky (vpravo od obrázku). An tepna (vlevo od obrázku) a amnion (zcela vlevo od obrázku) je také vidět. Placenta v případě fetální trombotická vaskulopatie. H&E skvrna.

Fibrin (také zvaný Faktor Ia) je vláknitý neglobulární protein podílí se na srážení z krev. Je tvořen působením proteáza trombin na fibrinogen, což to způsobuje polymerovat. Polymerizovaný fibrin spolu s krevní destičky, tvoří a hemostatický zasuňte nebo sražte přes místo poranění.

Když je prasklá výstelka cévy, krevní destičky jsou přitahovány, tvořící a destičková zátka. Tyto destičky mají trombinové receptory na jejich površích, které váží molekuly trombinu v séru,[1] které zase převádějí rozpustný fibrinogen v séru na fibrin v místě poranění. Fibrin tvoří dlouhé řetězce tvrdého nerozpustného proteinu, které jsou vázány na krevní destičky. Faktor XIII dokončuje zesíťování fibrinu, takže ztvrdne a smrští se. Zesítěný fibrin tvoří síťku na zátce destiček, která sraženinu dokončí.

Role v nemoci

Z Fibrinogen k Fibrinovi pomocí Trombin a Faktor XIII.

Nadměrná tvorba fibrinu v důsledku aktivace koagulační kaskáda vede k trombóza, zablokování plavidla pomocí aglutinace červených krvinek, krevních destiček, polymerizovaného fibrinu a dalších složek. Neúčinná generace nebo předčasná lýza fibrinu zvyšuje pravděpodobnost a krvácení.

Dysfunkce nebo onemocnění jater mohou vést ke snížení produkce neaktivního prekurzoru fibrinu, fibrinogen nebo k produkci abnormálních molekul fibrinogenu se sníženou aktivitou (dysfibrinogenemie ). Dědičné abnormality fibrinogenu (gen je přenášen na chromozomu 4) jsou kvantitativní i kvalitativní povahy a zahrnují afibrinogenemie, hypofibrinogenemie, dysfibrinogenemie, a hypodysfibrinogenemie.

Snížený, chybějící nebo nefunkční fibrin pravděpodobně způsobí, že pacienti budou hemofilici.

Fyziologie

Zesíťování pomocí trombinu a stabilizace aktivovaným faktorem XIII

Fibrin z různých zvířecích zdrojů je obecně glykosylovaný s komplexním typem spojeným s biantenárním asparaginem glykany. Odrůda se nachází ve stupni jádra fukosylace a v typu kyselina sialová a galaktóza vazba.[2]

Struktura

Krystalová struktura fragmentu double-d z lidského fibrinu

Obrázek vlevo je krystalická struktura fragmentu double-d z lidského fibrinu se dvěma vázanými ligandy. Experimentální metodou použitou k získání obrazu byla rentgenová difrakce a měla rozlišení 2,30 Á. Struktura je převážně tvořena jedinou alfa helixy zobrazené červeně a beta listy zobrazeno žlutě. Dvě modré struktury jsou vázané ligandy. Chemické struktury ligandů jsou Ca2+ ion, alfa-D-manóza (C.6H12Ó6), a D-glukosamin (C6H13NE5).

Viz také

Reference

  1. ^ Kehrel BE (2003). „[Krevní destičky: biochemie a fyziologie]“. Hamostaseologie (v němčině). 23 (4): 149–58. doi:10.1055 / s-0037-1619592. PMID  14603379.
  2. ^ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (červenec 2007). „Mass + retenční čas = struktura: strategie pro analýzu N-glykanů uhlíkovou LC-ESI-MS a její aplikace na fibrin N-glykany“. Anální. Chem. 79 (13): 5051–7. doi:10.1021 / ac070363i. PMID  17539604.

externí odkazy