Formylmethanofuran - tetrahydromethanopterin N-formyltransferáza - Formylmethanofuran—tetrahydromethanopterin N-formyltransferase
| formylmethanofuran-tetrahydromethanopterin N-formyltransferáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 tetramer formylmethanofuran-THMPT-formyltransferázy, Methanopyrus kandleri | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.3.1.101 | ||||||||
| Číslo CAS | 105669-83-8 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| FTR | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin fromyltransferáza z methanosarcina barkeri | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | FTR | ||||||||
| Pfam | PF01913 | ||||||||
| InterPro | IPR022667 | ||||||||
| SCOP2 | 1ftr / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 9.A.17 | ||||||||
| |||||||||
| FTR, proximální lalok | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferáza z Archaeoglobus fulgidus | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | FTR_C | ||||||||
| Pfam | PF02741 | ||||||||
| InterPro | IPR002770 | ||||||||
| SCOP2 | 1ftr / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a formylmethanofuran-tetrahydromethanopterin N-formyltransferáza (ES 2.3.1.101 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- formylmethanofuran + 5,6,7,8-tetrahydromethanopterin methanofuran + 5-formyl-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou formylmethanofuran a 5,6,7,8-tetrahydromethanopterin, zatímco jeho dva produkty jsou methanofuran a 5-formyl-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin.
Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty acyltransferázy přenos jiné skupiny než aminoacylové skupiny. The systematické jméno této třídy enzymů je formylmethanofuran: 5,6,7,8-tetrahydromethanopterin 5-formyltransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří formylmethanofuran-tetrahydromethanopterin formyltransferáza, formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferáza, N-formylmethanofuran (CHO-MFR): tetrahydromethanopterin (H4MPT), formyltransferáza, FTR, formylmethanofuran: 5,6,7,8-tetrahydromethanopterin, a N5-formyltransferáza. Tento enzym se účastní biosyntéza folátu.
Ftr z termofilní methanogen Methanopyrus kandleri (který má optimální růst teplota 98 stupňů C) je hypertermofilní enzym to je absolutně závislé na přítomnosti lyotropních látek soli pro aktivitu a termostabilitu. The Krystalická struktura Ftr, odhodlaný k odhalí homotetramer složený v podstatě ze dvou dimery. Každá podjednotka je rozdělena na dva těsně spojené laloky, které se skládají převážně z antiparalelní beta list lemovaný alfa helixy vytvoření sendviče alfa / beta struktura. Přibližná poloha Aktivní stránky byl zjištěn v oblasti poblíž dimer rozhraní.[1] Ftr z mezofilní methanogen Methanosarcina barkeri a archeon redukující sírany Archaeoglobus fulgidus mají podobnou strukturu.[2]
V methylotrofní bakterie Methylobacterium extorquens, Ftr interaguje se třemi dalšími polypeptidy za vzniku Ftr / hydrolázy komplex který katalýzy the hydrolýza formyl-tetrahydromethanopterinu za vzniku během růstu na substrátech C1.[3]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 5 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1FTR, 1M5H, 1M5S, 2FHJ, a 2FHK.
Reference
- ^ Ermler U, Merckel M, Thauer R, Shima S (květen 1997). „Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferáza z Methanopyrus kandleri - nový pohled na závislost na soli a termostabilitu“. Struktura. 5 (5): 635–46. doi:10.1016 / s0969-2126 (97) 00219-0. PMID 9195883.
- ^ Mamat B, Roth A, Grimm C, Ermler U, Tziatzios C, Schubert D, Thauer RK, Shima S (září 2002). „Krystalové struktury a enzymatické vlastnosti tří formyltransferáz z archea: adaptace na prostředí a evoluční vztah“. Protein Sci. 11 (9): 2168–78. doi:10.1110 / ps.0211002. PMC 2373594. PMID 12192072.
- ^ Pomper BK, Saurel O, Milon A, Vorholt JA (červenec 2002). „Tvorba mravenčanu komplexem formyltransferáza / hydroláza (Fhc) z Methylobacterium extorquens AM1“. FEBS Lett. 523 (1–3): 133–7. doi:10.1016 / S0014-5793 (02) 02962-9. PMID 12123819. S2CID 26661124.
Další čtení
- Donnelly MI, Wolfe RS (1986). „Role formylmethanofuranu: tetrahydromethanopterin formyltransferáza v methanogenezi z oxidu uhličitého“. J. Biol. Chem. 261 (35): 16653–9. PMID 3097011.
- Leigh JA, Rinehart KL, Wolfe RS (1984). "Struktura methanofuranu, redukčního faktoru oxidu uhličitého Methanobacterium thermoautotrophicum". J. Am. Chem. Soc. 106 (12): 3636–3640. doi:10.1021 / ja00324a037.
| Tento EC 2.3 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |