Kobalt-precorrin-7 (C15) -methyltransferáza (dekarboxylační) - Cobalt-precorrin-7 (C15)-methyltransferase (decarboxylating)
| Cobalt-precorrin-7 (C.15) -methyltransferáza (dekarboxylace) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.1.1.196 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Cobalt-precorrin-7 (C.15) -methyltransferáza (dekarboxylace) (ES 2.1.1.196, CbiT) je enzym s systematické jméno S-adenosyl-L-methionin: precorrin-7 ° C15-methyltransferáza (C.12- dekarboxylace).[1][2] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
Tento enzym katalyzuje obojí methylace na C-15 a dekarboxylace C-12 acetát postranní řetězec kobaltu-precorrinu-7 v anaerobní cesta[3] z adenosylkobalamin biosyntéza v bakterie jako Salmonella typhimurium, Bacillus megaterium, a Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii.
Viz také
Reference
- ^ Keller JP, Smith PM, Benach J, Christendat D, deTitta GT, Hunt JF (listopad 2002). „Krystalová struktura MT0146 / CbiT naznačuje, že domnělá dekarboxyláza precorrin-8w je methyltransferáza.“ Struktura. 10 (11): 1475–87. doi:10.1016 / S0969-2126 (02) 00876-6. PMID 12429089.
- ^ Santander PJ, Kajiwara Y, Williams HJ, Scott AI (únor 2006). „Strukturální charakterizace nových kobaltových korinoidů syntetizovaných enzymy anaerobní dráhy vitaminu B12“. Bioorganická a léčivá chemie. 14 (3): 724–31. doi:10.1016 / j.bmc.2005.08.062. PMID 16198574.
- ^ R. Caspi (2013-09-25). „Cesta: biosyntéza adenosylkobalaminu I (anaerobní)“. Databáze metabolických cest MetaCyc. Citováno 2020-04-24.
externí odkazy
- Kobalt-precorrin-7 + (C15) -methyltransferáza + (dekarboxylační) v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
