Katepsin H - Cathepsin H

CTSH
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1 BZN
Identifikátory
Aliasy	CTSH, ACC-4, ACC-5, CPSB, minichain, ACC4, ACC5, katepsin H
Externí ID	OMIM: 116820 MGI: 107285 HomoloGene: 36159 Genové karty: CTSH
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 15 (lidský)
Konec	78,949,574 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 9 (myš)
Konec	90,076,089 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita aktivátoru peptidázy zapojená do apoptotického procesu; • aktivita peptidázy cysteinového typu; • HLA-A specifická aktivační aktivita receptoru MHC třídy I.; • aktivita endopeptidázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita aktivátoru endopeptidázy cysteinového typu zapojená do apoptotického procesu; • aktivita endopeptidázy cysteinového typu; • aktivita aminopeptidázy; • aktivita endopeptidázy serinového typu; • aktivita hydrolázy; • vázání hormonů štítné žlázy; • aktivita peptidázy;
Buněčná složka	• cytosol; • alveolární lamelové tělo; • lysozom; • extracelulární exosom; • multivesikulární lumen těla; • extracelulární oblast; • extracelulární; • lumen sekreční granule; • intracelulární membránou vázaná organela; • lumen terciární granule; • lumen granule bohaté na ficolin-1; • cytoplazmatická ribonukleoproteinová granule; • extracelulární matrix obsahující kolagen;
Biologický proces	• homeostáza povrchově aktivní látky; • buněčný proteinový metabolický proces; • zpracování a prezentace antigenu; • adaptivní imunitní odpověď; • bradykininový katabolický proces; • reakce na kyselinu retinovou; • proteolýza membránových proteinů; • pozitivní regulace buněčné migrace; • Kaskáda ERK1 a ERK2; • aktivace zymogenu; • neuropeptidový katabolický proces; • pozitivní regulace migrace epiteliálních buněk; • pozitivní regulace apoptotické signální dráhy; • negativní regulace apoptotického procesu; • proteolýza; • pozitivní regulace angiogeneze; • pozitivní regulace aktivity peptidázy; • pozitivní regulace genové exprese; • destabilizace bílkovin; • buněčná odpověď na stimul hormonu štítné žlázy; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • signální dráha regulující imunitní odpověď; • proteolýza zapojená do katabolického procesu buněčných bílkovin; • vývoj metanephros; • dichotomické dělení koncových jednotek zapojených do větvení plic; • Cytotoxicita zprostředkovaná T buňkami; • apoptotický proces; • aktivace aktivity endopeptidázy cysteinového typu zapojené do apoptotického procesu; • degranulace neutrofilů;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	1512
	13036
	ENSG00000103811
	ENSMUSG00000032359
	P09668
	P49935
	NM_004390; NM_148979; NM_001319137
	NM_007801; NM_001312649
	NP_001306066; NP_004381
	NP_001299578; NP_031827
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Katepsin H je protein že u lidí je kódován CTSH gen.^[5]^[6]

Protein kódovaný tímto genem je lysozomální cysteinová proteináza důležitá při celkové degradaci lysozomálních proteinů. Skládá se z dimeru disulfidových vázaných těžkých a lehkých řetězců, oba produkovaných z jediného prekurzoru proteinu. Kódovaný protein, který patří do rodiny proteinů peptidázy C1, může působit jak jako aminopeptidáza, tak jako endopeptidáza. Zvýšená exprese tohoto genu koreluje s maligní progresí nádorů prostaty. Pro tento gen byly nalezeny dvě varianty transkriptu kódující různé izoformy.^[6]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000103811 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000032359 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Fuchs R, Machleidt W, Gassen HG (únor 1989). "Molekulární klonování a sekvenování cDNA kódující zralý lidský ledvinový katepsin H". Biol Chem Hoppe-Seyler. 369 (6): 469–75. doi:10,1515 / bchm3.1988.369.1.469. PMID 2849458.
^ ^A ^b „Entrez Gene: CTSH katepsin H“.

Další čtení

Sawicki G, Warwas M (1990). „Katepsin H z lidské placenty“. Acta Biochim. Pol. 36 (3–4): 343–51. PMID 2486008.
Fuchs R, Gassen HG (1990). „Nukleotidová sekvence lidského preprocathepsinu H, lysozomální cysteinová proteináza“. Nucleic Acids Res. 17 (22): 9471. doi:10.1093 / nar / 17.22.9471. PMC 335148. PMID 2587265.
Chernaia VI, Reva AD (1990). "[Aktivita katepsinu H v lidském mozku a novotvary lidského mozku]". Ukr. Biokhim. Zh. 61 (5): 47–50. PMID 2588347.
Ritonja A, Popović T, Kotnik M a kol. (1988). "Aminokyselinové sekvence lidských ledvinových katepsinů H a L.". FEBS Lett. 228 (2): 341–5. doi:10.1016/0014-5793(88)80028-0. PMID 3342889.
Järvinen M, Rinne A (1983). "Inhibitor lidské sleziny cysteineproteinázy. Čištění, frakcionace na izoelektrické varianty a některé vlastnosti variant". Biochim. Biophys. Acta. 708 (2): 210–7. doi:10.1016/0167-4838(82)90222-9. PMID 6184075.
Kato S, Sekine S, Oh SW a kol. (1995). "Konstrukce lidské plné cDNA banky". Gen. 150 (2): 243–50. doi:10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID 7821789.
Baumgrass R, Williamson MK, Cena PA (1997). „Identifikace peptidových fragmentů generovaných štěpením skotu a lidského osteokalcinu lysozomálními proteinázami katepsinem B, D, L, H a S.“. J. Bone Miner. Res. 12 (3): 447–55. doi:10.1359 / jbmr.1997.12.3.447. PMID 9076588.
Söderström M, Salminen H, Glumoff V, et al. (1999). "Exprese katepsinu během vývoje skeletu". Biochim. Biophys. Acta. 1446 (1–2): 35–46. doi:10.1016 / S0167-4781 (99) 00068-8. PMID 10395917.
Jokimaa V, Oksjoki S, Kujari H a kol. (2001). „Expresní vzorce katepsinů B, H, K, L a S v lidském endometriu“. Mol. Hučení. Reprod. 7 (1): 73–8. doi:10.1093 / mol / 7.1.73. PMID 11134363.
Uusitalo H, Hiltunen A, Söderström M a kol. (2001). "Exprese katepsinů B, H, K, L a S a matrixových metaloproteináz 9 a 13 během hypertrofie chondrocytů a endochondrální osifikace v mozkovém lomu myší". Calcif. Tissue Int. 67 (5): 382–90. doi:10,1007 / s002230001152. PMID 11136537.
Pol E, Björk I (2001). „Role jediného cysteinového zbytku, Cys 3, lidského a hovězího cystatinu B (stefin B) při inhibici cysteinových proteináz“. Protein Sci. 10 (9): 1729–38. doi:10.1110 / ps.11901. PMC 2253190. PMID 11514663.
Waghray A, Keppler D, Sloane BF a kol. (2002). „Analýza zkrácené formy katepsinu H v lidských nádorových buňkách prostaty“. J. Biol. Chem. 277 (13): 11533–8. doi:10,1074 / jbc.M109557200. PMID 11796715.
Brasch F, Ten Brinke A, Johnen G a kol. (2002). „Zapojení katepsinu H do zpracování proteinu C spojeného s hydrofobním surfaktantem v pneumocytech typu II“. Dopoledne. J. Respir. Cell Mol. Biol. 26 (6): 659–70. doi:10.1165 / ajrcmb.26.6.4744. PMID 12034564.
Bühling F, Waldburg N, Krüger S a kol. (2003). "Exprese katepsinů B, H, K, L a S během vývoje plic u člověka". Dev. Dyn. 225 (1): 14–21. doi:10.1002 / dvdy.10134. PMID 12203716.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Jenko S, Dolenc I, Guncar G a kol. (2003). „Krystalová struktura Stefinu A v komplexu s katepsinem H: N-koncové zbytky inhibitorů se mohou adaptovat na aktivní místa endo- a exopeptidáz“. J. Mol. Biol. 326 (3): 875–85. doi:10.1016 / S0022-2836 (02) 01432-8. PMID 12581647.
Nagai A, Terashima M, Harada T a kol. (2003). "Činnosti katepsinu B a H a koncentrace cystatinu C v mozkomíšním moku od pacientů s leptomeningeálními metastázami". Clin. Chim. Acta. 329 (1–2): 53–60. doi:10.1016 / S0009-8981 (03) 00023-8. PMID 12589965.
Han SR, Momeni A, Strach K a kol. (2004). „Enzymaticky modifikovaný LDL indukuje katepsin H v lidských monocytech: potenciální význam pro časnou aterogenezi“. Arterioskler. Tromb. Vasc. Biol. 23 (4): 661–7. doi:10.1161 / 01.ATV.0000063614.21233.BF. PMID 12615673.
Dodt J, Reichwein J (2004). „Lidský katepsin H: delece minireťazce přepíná specificitu substrátu z aminopeptidázy na endopeptidázu“. Biol. Chem. 384 (9): 1327–32. doi:10.1515 / BC.2003.149. PMID 14515996.

externí odkazy

The MEROPS online databáze peptidáz a jejich inhibitorů: C01.040

Tento článek o gen na lidský chromozom 15 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000103811 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000032359 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid2849458-5] Fuchs R, Machleidt W, Gassen HG (únor 1989). "Molekulární klonování a sekvenování cDNA kódující zralý lidský ledvinový katepsin H". Biol Chem Hoppe-Seyler. 369 (6): 469–75. doi:10,1515 / bchm3.1988.369.1.469. PMID 2849458.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: CTSH katepsin H“.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

Proteázy: cysteinové proteázy (ES 3.4.22 )
Caspase	Caspase 1 Caspase 2 Caspase 3 Kaspase 4 Caspase 5 Kaspase 6 Kaspase 7 Kaspase 8 Kaspase 9 Kaspase 10 Caspase 12 Caspase 13 Caspase 14
Odvozeno z ovoce	Papain Ficain Bromelain Actinidain
Calpain	CAPN1 CAPN2 CAPN3 CAPN5 CAPN6 CAPN7 CAPN8 CAPN9 CAPN10 CAPN11 CAPN12 CAPN13 CAPN14 CAPNS1 CAPNS2
Katepsin	B C F H K. L1 /L2 Ó S Ž Z
jiný	Clostripain Prokoagulant rakoviny Oddělit Autofagin Cruzipain

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )