Beta-porfyranáza - Beta-porphyranase
Beta-porfyranáza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.2.1.178 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Beta porfyranáza je enzym odpovědný za degradaci porfyranu, který tvoří buněčnou stěnu červených řas. Dosud bylo identifikováno pouze pět β-porfyranáz: PorA a PorB se nacházejí v mořské bakterie Zobellia galactinovirans.[1] Aktivita porfyranázy divokého typu byla nalezena v Pseudoalteromonas atlantica. BpGH16B a BpGH86A byly nalezeny v lidském střevním bactriu, Bacteroides plebeius, japonských jednotlivců.[2]
Porfyran, hlavní ve vodě rozpustný polysacharid z Porphyra má lineární strukturu složenou ze 4-vázaných zbytků a-l-galaktopyranóza-6-sulfátu (L6S) a 3-vázaných zbytků β-d-galaktopyranózy (G).[3] Beta porfyranáza (ES 3.2.1 178; 3 = hydroláza; 3,2 = glykosyláza; 3.2.1 = Glykosidázy (enzymy hydrolyzující O- a S- glykosylové sloučeniny[4])) působí jako glykosidáza ke katalýze následující chemické reakce:
Páteř porfyranu se skládá převážně (~ 70%) z (1-> 3) vázané beta-D-galaktopyranózy, po níž následuje (1-> 4) vázané alfa-L-galaktopyranóza-6-sulfát.[5][1]
Střevní mikrobiom
CAZymes jsou sacharidové aktivní enzymy, které štěpí dietní polysacharády a dodávají lidskému tělu energii.[6] Ty v lidském genomu chybí, ale střevní mikroby jsou schopné tento proces provést. U japonských jedinců lidská střevní bakterie Bacteroides plebius, má p-porfyranázu prostřednictvím horizontálního přenosu genů. Mořské řasy jsou důležitou součástí stravy Japonců a tento enzym rozkládá nori, mořské řasy používané v sushi a obvykle konzumované pro účely výživy. Tento enzym nebyl nalezen u jedinců ze Západu a pravděpodobně nebude nikdy nalezen v jejich mikrobiomu, bez ohledu na to, kolik mořských řas je začleněno do stravy.[1]
Bylo zjištěno nejen to, že mořské řasy tvoří v západních kulturách méně potravy, současné ošetření potravin brání možnosti konzumace mikrobů. Nori se tradičně nepražilo, takže související mikroby, které vedly k horizontálnímu přenosu genů mezi mořskými mikroby na Porphyra spp. a střevní bakterie by snadněji vstoupila do systému. Avšak nyní jsou řasy z potravy obecně bez povrchových mikrobů.[1]
Struktura
Nejvíce práce zkoumající krystalické struktury bylo provedeno na PorA a PorB z Zobellia galactinovirans. Jednotka L6S na podřízeném místě -2 je obklopena zbytky tryptofanu a argininu v PorA i PorB, které vytvářejí pozitivně nabitou hydrofobní kapsu, která umožňuje, aby se vešla objemná sulfátová skupina.[3]
Reference
- ^ A b C d Hehemann JH, Correc G, Barbeyron T, Helbert W, Czjzek M, Michel G (duben 2010). „Přenos enzymů aktivních ze sacharidů z mořských bakterií na japonskou střevní mikroflóru“. Příroda. 464 (7290): 908–12. doi:10.1038 / nature08937. PMID 20376150. S2CID 2820027.
- ^ Hehemann JH, Kelly AG, Pudlo NA, Martens EC, Boraston AB (listopad 2012). „Bakterie lidského střevního mikrobiomu katabolizují červené mořské řasy glykany aktualizací enzymů aktivních ze sacharidů z vnějších mikrobů“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 109 (48): 19786–91. doi:10.1073 / pnas.1211002109. PMC 3511707. PMID 23150581.
- ^ A b Zhang Y, Chang Y, Shen J, Xue C (srpen 2019). „Wenyingzhuangia fucanilytica: Biotechnologický nástroj pro degradaci porfyranu“. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 67 (33): 9307–9313. doi:10.1021 / acs.jafc.9b02941. PMID 31352784.
- ^ A b „BRENDA - Informace o EC 3.2.1.178 - beta-porfyranáza“. www.brenda-enzymes.org. Citováno 2020-10-20.
- ^ Correc G, Hehemann JH, Czjzek M, Helbert W (01.01.2011). „Strukturní analýza produktů degradace porfyranu štěpeného β-porfyranázou A Zobellia galactanivorans.“ Sacharidové polymery. 83 (1): 277–283. doi:10.1016 / j.carbpol.2010.07.060.
- ^ Cantarel BL, Coutinho PM, Rancurel C, Bernard T, Lombard V, Henrissat B (leden 2009). „The Carbohydrate-Active EnZymes database (CAZy): an expert resource for Glycogenomics“. Výzkum nukleových kyselin. 37 (Problém s databází): D233-8. doi:10.1093 / nar / gkn663. PMID 18838391. S2CID 456037.
externí odkazy
- Beta-porfyranáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)