Aminoacyl tRNA syntetázy, třída I - Aminoacyl tRNA synthetases, class I

Glutamyl / glutaminyl-tRNA syntetáza, třída Ic
Identifikátory
SymbolGlu / Gln-tRNA-synth_Ic
PfamPF00749
InterProIPR000924

The aminoacyl-tRNA syntetázy katalyzovat připevnění aminokyselina jeho příbuzný přenos RNA ve vysoce specifické dvoustupňové reakci. Tyto proteiny se značně liší velikostí a oligomerním stavem a mají omezenou sekvenční homologii.[1] 20 aminoacyl-tRNA syntetáz je rozděleno do dvou tříd, I a II. Aminoacyl-tRNA syntetázy třídy I obsahovat charakteristiku Rossmann fold katalytická doména a jsou většinou monomerní.[2] Aminoacyl-tRNA syntetázy třídy II sdílet antiparalelní skládání beta-listů lemované alfa-helixy,[3] a jsou většinou dimerní nebo multimerní, obsahující alespoň tři konzervované oblasti.[4][5][6] Vazba tRNA však zahrnuje alfa-helikální strukturu, která je zachována mezi syntetázami třídy I a třídy II. V reakcích katalyzovaných aminoacyl-tRNA syntetázami třídy I je aminoacyl skupina navázána na 2'-hydroxyskupinu tRNA, zatímco v reakcích třídy II je výhodné 3'-hydroxylové místo. Syntetázy specifické pro arginin, cystein, kyselinu glutamovou, glutamin, isoleucin, leucin, methionin, tyrosin, tryptofan a valin patří do třídy I syntetáz; tyto syntetázy se dále dělí do tří podtříd, a, b a c podle sekvenční homologie. Syntetázy specifické pro alanin, asparagin, kyselinu asparagovou, glycin, histidin, lysin, fenylalanin, prolin, serin a threonin patří do syntetázy třídy II.[7]

Glutamyl-tRNA syntetáza (ES 6.1.1.17 ) je syntetizátor třídy Ic a vykazuje několik podobností s glutaminyl-tRNA syntetázou, pokud jde o strukturu a katalytické vlastnosti. Je to alfa2 dimer. Doposud byla vyřešena jedna krystalická struktura glutamyl-tRNA syntetázy (Thermus thermophilus). Molekula má formu ohnutého válce a skládá se ze čtyř domén. N-koncová polovina (domény 1 a 2) obsahuje „Rossmanův záhyb“ typický pro syntetázy třídy I a podobá se odpovídající části E. coli GlnRS, zatímco C-koncová polovina vykazuje strukturu specifickou pro GluRS.[8]

Lidské proteiny obsahující tuto doménu

Uši2; EPRS; PIG32; QARS;

Reference

  1. ^ Delarue M, Moras D, Poch O, Eriani G, Gangloff J (1990). "Rozdělení tRNA syntetáz do dvou tříd na základě vzájemně se vylučujících sad sekvenčních motivů". Příroda. 347 (6289): 203–206. doi:10.1038 / 347203a0. PMID  2203971.
  2. ^ Moras D, Konno M, Shimada A, Nureki O, Tateno M, Yokoyama S, Sugiura I, Ugaji-Yoshikawa Y, Kuwabara S, Lorber B, Giege R (2000). „Krystalová struktura 2.0 A Thermus thermophilus methionyl-tRNA syntetázy odhaluje dva moduly vázající RNA“. Struktura. 8 (2): 197–208. doi:10.1016 / S0969-2126 (00) 00095-2. PMID  10673435.
  3. ^ Perona JJ, Steitz TA, Rould MA (1993). „Strukturální základ pro aminoacylaci přenosové RNA pomocí glutaminyl-tRNA syntetázy z Escherichia coli“. Biochemie. 32 (34): 8758–8771. doi:10.1021 / bi00085a006. PMID  8364025.
  4. ^ Delarue M, Moras D (1993). "Rodina aminoacyl-tRNA syntetázy: moduly v práci". BioEssays. 15 (10): 675–687. doi:10,1002 / bies. 950151007. PMID  8274143.
  5. ^ Schimmel P (1991). „Třídy aminoacyl-tRNA syntetáz a stanovení genetického kódu“. Trends Biochem. Sci. 16 (1): 1–3. doi:10.1016 / 0968-0004 (91) 90002-D. PMID  2053131.
  6. ^ Cusack S, Leberman R, Hartlein M (1991). "Sekvenční, strukturální a evoluční vztahy mezi třídami 2 aminoacyl-tRNA syntetázy". Nucleic Acids Res. 19 (13): 3489–3498. doi:10.1093 / nar / 19.13.3489. PMC  328370. PMID  1852601.
  7. ^ Bairoch A (2004). "Seznam aminoacyl-tRNA syntetáz": -. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  8. ^ Soll D, Freist W, Gauss DH, Lapointe J (1997). "Glutamyl-tRNA syntetáza". Biol. Chem. 378 (11): 1313–1329. doi:10.1515 / bchm.1997.378.11.1299. PMID  9426192.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000924