Aminoacyl-tRNA syntetázy, třída II je rodina bílkoviny. Tyto proteiny katalyzovat připevnění aminokyselina jeho příbuzný přenos RNA ve vysoce specifické dvoustupňové reakci. Tyto proteiny se značně liší velikostí a oligomerním stavem a jsou omezené sekvenční homologie.[1]
20 aminoacyl-tRNA syntetáz je rozděleno do dvou tříd, I a II. Aminoacyl-tRNA syntetázy třídy I obsahují charakteristickou Rossmanovu záhybovou katalytickou doménu a jsou většinou monomerní.[2] Aminoacyl-tRNA syntetázy třídy II sdílejí antiparalelní záhyb beta-listu lemovaný alfa-helixy,[3] a jsou většinou dimerní nebo multimerní, obsahující alespoň tři konzervované oblasti.[4][5][6] Vazba tRNA však zahrnuje alfa-helikální strukturu, která je zachována mezi syntetázami třídy I a třídy II. V reakcích katalyzovaných aminoacyl-tRNA syntetázami třídy I je aminoacyl skupina navázána na 2'-hydroxyskupinu tRNA, zatímco v reakcích třídy II je výhodné 3'-hydroxylové místo. Syntetázy specifické pro arginin, cystein, kyselinu glutamovou, glutamin, isoleucin, leucin, methionin, tyrosin, tryptofan a valin patří do třídy I syntetáz; tyto syntetázy se dále dělí do tří podtříd, a, b a c podle sekvenční homologie. Syntetázy specifické pro alanin, asparagin, kyselinu asparagovou, glycin, histidin, lysin, fenylalanin, prolin, serin a threonin patří do syntetázy třídy II.[7]
^Moras D, Konno M, Shimada A, Nureki O, Tateno M, Yokoyama S, Sugiura I, Ugaji-Yoshikawa Y, Kuwabara S, Lorber B, Giege R (2000). „Krystalová struktura 2.0 A Thermus thermophilus methionyl-tRNA syntetázy odhaluje dva moduly vázající RNA“. Struktura. 8 (2): 197–208. doi:10.1016 / S0969-2126 (00) 00095-2. PMID10673435.
^Perona JJ, Steitz TA, Rould MA (1993). „Strukturální základ pro aminoacylaci přenosové RNA pomocí glutaminyl-tRNA syntetázy z Escherichia coli“. Biochemie. 32 (34): 8758–8771. doi:10.1021 / bi00085a006. PMID8364025.
