IMP cyklohydroláza - IMP cyclohydrolase
IMP cyklohydroláza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.5.4.10 | ||||||||
Číslo CAS | 9013-81-4 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Protein podobný IMP cyklohydroláze | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() krystalová struktura puro z methanothermobacter thermoautotrophicus | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | IMP_cyklohyd | ||||||||
Pfam | PF07826 | ||||||||
InterPro | IPR020600 | ||||||||
|
v enzymologie, an IMP cyklohydroláza (ES 3.5.4.10 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- IMP + H2Ó 5-formamido-1- (5-fosfo-D-ribosyl) imidazol-4-karboxamid
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou IMP a H2Ó, zatímco jeho produkt je 5-formamido-1- (5-fosfo-D-ribosyl) imidazol-4-karboxamid.
Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, ty, které působí na vazby uhlík-dusík jiné než peptidové vazby, konkrétně v cyklických amidinách. The systematické jméno této třídy enzymů je IMP 1,2-hydroláza (decyklizující). Mezi další běžně používaná jména patří inosinikáza, a inosinát cyklohydroláza. Tento enzym katalýzy cyklizace 5-formylamidoimidazol-4-karboxamid ribonukleotidu na IMP, což je důležitá reakce de novo purin biosyntéza v archaeal druh.[1]
Strukturální studie
Ve většině případůdoména protein je uspořádán tak, aby tvořil overal složit který se skládá ze čtyř vrstev alfa -beta -beta-alfa jádro struktura. Dva antiparalelní beta-listy zabalit proti sobě a jsou pokryty alfa-šroubovice na jedné straně molekula. Protein je strukturálně podobné členům N-terminál nukleofil (NTN) hydroláza nadčeleď. Ve skutečnosti byla na povrchu IMP cyklohydrolázy nalezena hluboká kapsa v poloze ekvivalentní poloze aktivní stránky NTN-hydroláz, ale N-koncový nukleofil nebyl nalezen. Proto se předpokládá, že toto enzym je strukturně, ale ne funkčně podobný členům rodiny NTN-hydrolázy.[2]
Ke konci roku 2007, 14 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1G8M, 1M9N, 1OZ0, 1P4R, 1PKX, 1PL0, 1 THZ, 2B1G, 2B1I, 2IU0, 2IU3, 2NTK, 2NTL, a 2NTM.
Reference
- ^ Graupner M, Xu H, White RH (březen 2002). "Nová třída IMP cyklohydroláz v Methanococcus jannaschii". J. Bacteriol. 184 (5): 1471–3. doi:10.1128 / jb.184.5.1471-1473.2002. PMC 134845. PMID 11844782.
- ^ Saridakis V, Christendat D, Thygesen A, Arrowsmith CH, Edwards AM, Pai EF (červenec 2002). „Krystalová struktura proteinu MTH1020 konzervovaného Methanobacterium thermoautotrophicum odhaluje záhyb NTN-hydrolázy“. Proteiny. 48 (1): 141–3. doi:10,1002 / prot.10147. PMID 12012346. S2CID 29556936.
Další čtení
- FLAKS JG, ERWIN MJ, BUCHANAN JM (1957). "Biosyntéza purinů. XVIII 5-Amino-1-ribosyl-4-imidazolkarboxamid 5'-fosfát transformyláza a inosinikáza". J. Biol. Chem. 229 (2): 603–12. PMID 13502325.
Tento EC 3.5 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |