Diaminopimelát epimeráza - Diaminopimelate epimerase - Wikipedia
diaminopimelát epimeráza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 5.1.1.7 | ||||||||
Číslo CAS | 9024-22-0 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Diaminopimelát epimeráza | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||||
Symbol | DAP_epimeráza | ||||||||||
Pfam | PF01678 | ||||||||||
InterPro | IPR001653 | ||||||||||
STRÁNKA | PDOC01029 | ||||||||||
|
v enzymologie, a diaminopimelát epimeráza (ES 5.1.1.7 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- LL-2,6-diaminoheptandioát meso-diaminoheptandioát
Tento enzym tedy jeden má Podklad, LL-2,6-diaminoheptandioát a jeden produkt, meso-diaminoheptandioát.
Tento enzym patří do rodiny izomerázy, konkrétně ty racemázy a epimerázy jednající na aminokyseliny a deriváty. The systematické jméno této třídy enzymů je LL-2,6-diaminoheptandioát 2-epimeráza. Tento enzym se účastní biosyntéza lysinu.
Pozadí
Bakterie, rostliny a houby metabolizovat kyselina asparagová vyrobit čtyři aminokyseliny - lysin, threonin, methionin a isoleucin - v sérii reakcí známých jako aspartátová cesta. Navíc několik důležitých metabolické meziprodukty jsou produkovány těmito reakcemi, jako např kyselina diaminopimelová, základní složka bakteriální buněčné stěny biosyntéza, a kyselina dipikolinová, která se podílí na sporulaci (produkci spór) v Grampozitivní bakterie. Členové zvířecí království nemají tuto cestu, a proto si je musí osvojit aminokyseliny prostřednictvím jejich stravy. Výzkum zlepšení metabolický tok touto cestou má potenciál zvýšit výtěžek toho podstatného aminokyseliny v důležitých plodinách, čímž se zlepší jejich nutriční hodnota. Vzhledem k tomu, že enzymy nejsou u zvířat přítomny, jsou jejich inhibitory slibnými cíli pro vývoj nových antibiotik a herbicidů.[1]
The lysin /kyselina diaminopimelová pobočka aspartátová cesta produkuje esenciální aminokyselinu lysin přes meziprodukt mezo -kyselina diaminopimelová (meso-DAP), který je také důležitou součástí buněčné stěny Gramnegativní bakterie.[2] Výroba dihydropikolinát z aspartát-semialdehyd řídí tok do lysin /kyselina diaminopimelová cesta. Existují tři varianty této cesty, které se liší v tom, jak tetrahydropikolinát (vytvořené redukcí dihydropikolinát ) je metabolizováno na mezo-DAP. Jedna varianta, nejčastěji nalezená v archaea a bakterie, používá se primárně sukcinyl meziprodukty, zatímco druhá varianta, nalezená pouze v Bacil, využívá především acetyl meziprodukty. Ve třetí variantě, kterou najdete v některých Grampozitivní bakterie, a dehydrogenáza převádí tetrahydropikolinát přímo na meso-DAP. Ve všech variantách je meso-DAP následně převeden na lysin podle a dekarboxyláza, nebo v Gramnegativní bakterie, asimilované do buněčné stěny. Existují důkazy, že čtvrtá, v současné době neznámá varianta této cesty může fungovat v rostlinách.[3]
Diaminopimelát epimeráza (ES 5.1.1.7 ), který katalýzy the izomerizace L, L-dimaminopimelátu na meso-DAP v biosyntetický Cesta vedoucí z aspartátu k lysinu je členem širší rodiny PLP -nezávislá aminokyselina racemázy. Tento enzym je a monomerní protein asi 30 kDa skládající se ze dvou domén které mají podobnou strukturu, i když mají malý podíl Zarovnání sekvence.[4] Každá doména se skládá ze smíšených beta-listy které se skládají do hlavně kolem centrální šroubovice. The Aktivní stránky rozštěp je tvořen z obou domén a obsahuje dvě konzervované cysteiny myslel, že funguje jako kyselina a báze v Katalýza.[5] Jiné nezávislé na PLP racemázy jako glutamát racemáza Bylo prokázáno, že mají podobnou strukturu a mechanismus katalýza.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 4 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1BWZ, 1GQZ, 2GKE, a 2 GKJ.
Reference
- ^ Viola RE (2001). "Centrální enzymy aspartátové rodiny biosyntézy aminokyselin". Acc. Chem. Res. 34 (5): 339–49. doi:10.1021 / ar000057q. PMID 11352712.
- ^ Blanchard JS, narozen TL (1999). "Struktura / funkční studie enzymů v diaminopimelátové dráze biosyntézy bakteriální buněčné stěny". Curr Opin Chem Biol. 3 (5): 607–13. doi:10.1016 / s1367-5931 (99) 00016-2. PMID 10508663.
- ^ Leustek T, Hudson AO, Bless C, Macedo P, Chatterjee SP, Singh BK, Gilvarg C (2005). "Biosyntéza lysinu v rostlinách: důkazy o variantě známých bakteriálních drah". Biochim. Biophys. Acta. 1721 (1): 27–36. doi:10.1016 / j.bbagen.2004.09.008. PMID 15652176.
- ^ Scapin G, Blanchard JS, Cirilli M, Zheng R (1998). „Strukturální symetrie: trojrozměrná struktura diaminopimelátové epimerázy Haemophilus influenzae“. Biochemie. 37 (47): 16452–16458. doi:10.1021 / bi982138o. PMID 9843410.
- ^ Roper DI, Huyton T, Lloyd AJ, Turkenburg J (2004). „Zušlechtění epimerázy kyseliny diaminopimelové Haemophilus influenzae (DapF) při 1,75 Rozlišení naznačuje mechanismus pro stereokontrolu během katalýzy. Acta Crystallogr. D. 60 (Pt 2): 397–400. doi:10.1107 / S0907444903027999. PMID 14747737.
Další čtení
- ANTIA M, HOARE DS, PRÁCE E (1957). "Stereoizomery kyseliny α∈-diaminopimelické. 3. Vlastnosti a distribuce racemázy kyseliny diaminopimelové, enzymu způsobujícího vzájemnou přeměnu izomerů II a Meso". Biochem. J. 65 (3): 448–59. doi:10.1042 / bj0650448. PMC 1199896. PMID 13412646.