Aspartát-semialdehyd dehydrogenáza - Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
| aspartát-semialdehyd dehydrogenáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Aspartátový semialdehyddehydrogenázový tetramer, Trichophyton rubrum | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.2.1.11 | ||||||||
| Číslo CAS | 9000-98-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, an aspartát-semialdehyd dehydrogenáza (ES 1.2.1.11 ) je enzym to je velmi důležité při biosyntéze aminokyselin u prokaryot, hub a některých vyšších rostlin. Tvoří časný bod rozvětvení v metabolické dráze a z aspartátu tvoří lysin, methionin, leucin a isoleucin. Tato cesta také produkuje diaminopimelát, který hraje zásadní roli při tvorbě bakteriální buněčné stěny. ASADH má zvláštní zájem, protože deaktivace tohoto enzymu je pro organismus fatální, což vede k možnosti nové třídy antibiotik, fungicidů a herbicidů zaměřených na jeho inhibici.[Citace je zapotřebí ]
Enzym katalyzuje reverzibilní chemická reakce
- L-aspartát 4-semialdehyd + fosfát + NADP+ L-4-aspartylfosfát + NADPH + H+
3 substráty tohoto enzymu jsou L-aspartát 4-semialdehyd, fosfát, a NADP+, zatímco jeho 3 produkty jsou L-4-aspartylfosfát, NADPH, a H+ Za fyziologických podmínek však reakce probíhá opačným směrem.
Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy konkrétně ty, které působí na aldehydovou nebo oxoskupinu dárce s NAD + nebo NADP + jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je L-aspartát-4-semialdehyd: NADP + oxidoreduktáza (fosforylace). Mezi další běžně používaná jména patří aspartát semialdehyd dehydrogenáza, aspartová semialdehyddehydrogenáza, L-aspartát-beta-semialdehyd: NADP + oxidoreduktáza, (fosforylační), aspartová beta-semialdehyddehydrogenáza, a ASA dehydrogenáza. Tento enzym se účastní glycin, serin a threonin metabolismus a biosyntéza lysinu.
Může být aspartát-semialdehyd dehydrogenáza regulováno cis podle Asd RNA motiv nalezen v 5 'UTR některých Asd genů.
Proteinové rodiny
| Semialdehyddehydrogenáza, dimerizační doména | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Semialdhyde_dhC | ||||||||
| Pfam | PF02774 | ||||||||
| Pfam klan | CL0139 | ||||||||
| InterPro | IPR012280 | ||||||||
| |||||||||
Tato doména obsahuje jak N-acetyl-glutamin semialdehyd dehydrogenázu (AgrC), která se účastní biosyntézy argininu, tak aspartát-semialdehyd dehydrogenázu,[1] enzym podílející se na biosyntéze různých aminokyseliny z aspartát. Obsahuje také droždí a plísňový Protein Arg5,6, který se štěpí na enzymy N-acetyl-gama-glutamyl-fosfátreduktáza a acetylglutamát kináza. Tito jsou také zapojeni do arginin biosyntéza. Všechny proteiny v této položce obsahují dimerizační doménu semialdehyddehydrogenázy.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 24 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1BRM, 1GL3, 1 MB4, 1MC4, 1NWC, 1NWH, 1NX6, 1OZA, 1PQP, 1 PQU, 1PR3, 1PS8, 1PU2, 1Q2X, 1T4B, 1T4D, 1TA4, 1 TB4, 1YS4, 2EP5, 2RRR, 2GZ1, 2GZ2, a 2GZ3.
Reference
- ^ Hadfield A, Kryger G, Ouyang J, Petsko GA, Ringe D, Viola R (1999). „Struktura aspartát-beta-semialdehyd dehydrogenázy z Escherichia coli, klíčového enzymu v rodině aspartátů biosyntézy aminokyselin“. J Mol Biol. 289 (4): 991–1002. doi:10.1006 / jmbi.1999.2828. PMID 10369777.
- BLACK S, WRIGHT NG (1955). "Aspartová beta-semialdehyddehydrogenáza a aspartová beta-semialdehyd". J. Biol. Chem. 213 (1): 39–50. PMID 14353904.
- Boyer, P.D., Lardy, H. a Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2. vyd., Sv. 7, Academic Press, New York, 1963, str. 203-221.
| Tento EC 1.2 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |