Cellobiose dehydrogenase (akceptor) - Cellobiose dehydrogenase (acceptor) - Wikipedia

celobióza dehydrogenáza (akceptor)
Identifikátory
EC číslo1.1.99.18
Číslo CAS54576-85-1
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a celobióza dehydrogenáza (akceptor) (ES 1.1.99.18 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

cellobióza + akceptor celobiono-1,5-lakton + redukovaný akceptor

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou celobióza a akceptor, zatímco jeho dva produkty jsou celobiono-1,5-lakton a redukovaný akceptor.

Tento enzym patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně těch, kteří působí na CH-OH skupinu dárce s dalšími akceptory. The systematické jméno této třídy enzymů je celobióza: akceptor 1-oxidoreduktáza. Mezi další běžně používaná jména patří celobióza dehydrogenáza, celobióza oxidoreduktáza, Phanerochaete chrysosporium celobióza oxidoreduktáza, CBOR, celobióza oxidáza, celobióza: kyslík-1-oxidoreduktáza, CDH, a celobióza: (akceptor) 1-oxidoreduktáza. Někdy zaměstnává jednu kofaktor, FAD, ale ve většině případů jak hem, tak FAD umístěné v samostatných doménách. Enzym se stává jednou ze složitějších extracelulárních oxidoreduktáz. Vyrábí se organismy degradujícími dřevo.[1]

Strukturální studie

K datu, struktur byly hlášeny oddělené domény obsahující flavin a hem (PDB přístupové kódy 1NAA[2] a 1PL3[3]). V roce 2015 byly vyřešeny celé struktury enzymu (přístupové kódy 4QI6 a 4QI7 ).[4]

Reference

  1. ^ Westermark, Ulla; Eriksson, Karl-Erik; Daasvatn, Kari; Liaaen-Jensen, Synnøve; Enzell, Curt R .; Mannervik, Bengt (1974). „Cellobióza: chinonoxidoreduktáza, nový enzym degradující dřevo z hub bílé hniloby“. Acta Chemica Scandinavica. 28b: 209–214. doi:10,3891 / acta.chem.scand.28b-0209.
  2. ^ Martin Hallberg, B; Henriksson, Gunnar; Pettersson, Göran; Divne, Christina (2002-01-18). „Krystalová struktura flavoproteinové domény extracelulární flavocytochrom celobiózy dehydrogenázy1“. Journal of Molecular Biology. 315 (3): 421–434. doi:10.1006 / jmbi.2001.5246. PMID  11786022.
  3. ^ Rotsaert, Frederik A. J .; Hallberg, B. Martin; Vries, Simon de; Moenne-Loccoz, Pierre; Divne, Christina; Renganathan, V .; Gold, Michael H. (2003-08-29). „Biofyzikální a strukturní analýza nové hemové b ligace železa ve flavocytochromcellobiose dehydrogenáze“. Journal of Biological Chemistry. 278 (35): 33224–33231. doi:10,1074 / jbc.M302653200. ISSN  0021-9258. PMID  12796496.
  4. ^ Tan TC, Kracher D, Gandini R, Sygmund C, Kittl R, Haltrich D, Hällberg BM, Ludwig R, Divne C (červenec 2015). „Strukturální základ pro působení celobiózy dehydrogenázy během oxidační degradace celulózy“. Nat. Commun. 6: 7542. Bibcode:2015NatCo ... 6.7542T. doi:10.1038 / ncomms8542. PMC  4507011. PMID  26151670.