Karboxypeptidáza C. - Carboxypeptidase C
| Karboxypeptidáza C. | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.4.16.5 | ||||||||
| Číslo CAS | 9046-67-7 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Karboxypeptidáza C. (ES 3.4.16.5, karboxypeptidáza Y, serinkarboxypeptidáza I, katepsin A, lysozomální ochranný protein, deamidáza, lysozomální karboxypeptidáza A, phaseolin) je enzym.[1][2][3][4] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
- Uvolnění a C-terminál aminokyselina se širokou specifičností
Tento enzym je karboxypeptidáza s optimální aktivitou při pH 4.5-6.0. Inhibuje to diisopropyl fluorofosfát.
Viz také
Reference
- ^ Breddam, K. (1986). "Serinové karboxypeptidázy. Recenze". Carlsberg Res. Commun. 51: 83–128. doi:10.1007 / bf02907561.
- ^ Valls LA, Hunter CP, Rothman JH, Stevens TH (březen 1987). „Třídění proteinů v kvasnicích: determinant lokalizace kvasinkové vakuolární karboxypeptidázy Y spočívá v propeptidu“. Buňka. 48 (5): 887–97. doi:10.1016/0092-8674(87)90085-7. PMID 3028649.
- ^ Jackman HL, Morris PW, Deddish PA, Skidgel RA, Erdös EG (únor 1992). "Inaktivace endotelinu I deamidázou (lysozomální ochranný protein)". The Journal of Biological Chemistry. 267 (5): 2872–5. PMID 1737744.
- ^ Miller JJ, Changaris DG, Levy RS (prosinec 1992). "Čištění, struktura podjednotky a profil inhibitoru katepsinu A". Journal of Chromatography. 627 (1–2): 153–62. doi:10.1016 / 0021-9673 (92) 87195-e. PMID 1487525.
externí odkazy
- Karboxypeptidáza + C. v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
