Adenosylmethionin dekarboxyláza - Adenosylmethionine decarboxylase
| adenosylmethionin dekarboxyláza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 4.1.1.50 | ||||||||
| Číslo CAS | 9036-20-8 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| adenosylmethionin dekarboxyláza 1 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||
| Symbol | AMD1 | ||||||
| Gen NCBI | 262 | ||||||
| HGNC | 457 | ||||||
| OMIM | 180980 | ||||||
| RefSeq | NM_001634 | ||||||
| UniProt | P17707 | ||||||
| Další údaje | |||||||
| EC číslo | 4.1.1.50 | ||||||
| Místo | Chr. 6 q21-q22 | ||||||
| |||||||
| Dekarboxyláza AdoMet | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura termotoga maritima s-adenosylmethionin dekarboxylázy | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | AdoMet_dc | ||||||||
| Pfam | PF02675 | ||||||||
| InterPro | IPR003826 | ||||||||
| |||||||||
Adenosylmethionin dekarboxyláza je enzym, který katalyzuje přeměnu S-adenosyl methionin na S-adenosylmethioninamin.Polyaminy jako spermidin a spermin jsou nezbytné pro buněčný růst za většiny podmínek je zapojen do mnoha buněčných procesů včetně DNA, RNA a proteosyntéza. S-adenosylmethionin dekarboxyláza (AdoMetDC) hraje zásadní regulační roli v polyaminové biosyntetické dráze generováním n-propylaminového zbytku potřebného pro syntézu spermidinu a sperminu z putresceinu.[1][2] Na rozdíl od mnoha aminokyselina dekarboxylázy AdoMetDC používá a kovalentně vázaný zbytek pyruvátu jako a kofaktor spíše než běžnější pyridoxal 5'-fosfát. Tyto bílkoviny lze rozdělit do dvou hlavních skupin, které ukazují málo sekvence podobnost buď navzájem, nebo s jinými pyruvoyl-závislými aminokyselinovými dekarboxylázami: třída I enzymy nalezen v bakterie a archaea a třída II enzymy nalezen v eukaryoty. V obou skupinách je aktivní enzym generován posttranslační autokatalytický výstřih a prekurzorový protein. Toto štěpení generuje prekurzor pyruvátu z interního serin zbytek a vede k tvorbě dvou neidentických podjednotky označované jako alfa a beta, které tvoří aktivní enzym.
Reference
- ^ van Poelje PD, Snell EE (1990). "Enzymy závislé na pyruvoylu". Annu. Biochem. 59: 29–59. doi:10.1146 / annurev.bi.59.070190.000333. PMID 2197977.
- ^ Pegg AE, Xiong H, Feith DJ, Shantz LM (listopad 1998). „S-adenosylmethionin dekarboxyláza: struktura, funkce a regulace polyaminy“. Biochem. Soc. Trans. 26 (4): 580–6. doi:10.1042 / bst0260580. PMID 10047786.
externí odkazy
| Tento lyáza článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |