Tryptofanáza - Tryptophanase - Wikipedia

tryptofanáza
Tryptofanázový tetramer, E.Coli
Identifikátory
EC číslo	4.1.99.1
Číslo CAS	9024-00-4
Databáze
IntEnz	IntEnz pohled
BRENDA	Vstup BRENDA
EXPASY	Pohled NiceZyme
KEGG	Vstup KEGG
MetaCyc	metabolická cesta
PRIAM	profil
PDB struktur	RCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologie	AmiGO / QuickGO
Vyhledávání PMC článků PubMed článků NCBI bílkoviny

v enzymologie, a tryptofanáza (ES 4.1.99.1 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

L-tryptofan + H₂Ó ${ displaystyle rightleftharpoons}$ indol + pyruvát + NH₃

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou L-tryptofan a H₂Ó, zatímco jeho 3 produkty jsou indol, pyruvát, a NH₃.

Tento enzym patří do rodiny lyázy, konkrétně ve třídě „catch-all“ lyáz uhlík-uhlík. The systematické jméno této třídy enzymů je L-tryptofan indol-lyáza (deaminující; tvořící pyruvát). Mezi další běžně používaná jména patří L-tryptofanáza, a L-tryptofan indol-lyáza (deaminující). Tento enzym se účastní metabolismus tryptofanu a metabolismus dusíku. Má 2 kofaktory: pyridoxal fosfát, a Draslík.

Strukturální studie

Ke konci roku 2007, 3 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1AX4, 2C44, a 2OQX.

Reference

• BURNS RO, DEMOSS RD (1962). "Vlastnosti tryptofanázy z Escherichia coli". Biochim. Biophys. Acta. 65 (2): 233–44. doi:10.1016/0006-3002(62)91042-9. PMID  14017164.
• Cowell JL, Maser K, DeMoss, RD (1973). "Tryptofanáza z Aeromonas liquifaciens. Čištění, molekulová hmotnost a některé chemické, katalytické a imunologické vlastnosti". Biochim. Biophys. Acta. 315: 449–463. doi:10.1016/0005-2744(73)90276-3.
• NEWTON WA, MORINO Y, SNELL EE (1965). "Vlastnosti krystalické tryptofanázy". J. Biol. Chem. 240: 1211–8. PMID  14284727.

externí odkazy

• Média související s Tryptofanáza na Wikimedia Commons