Methionylaminopeptidáza - Methionyl aminopeptidase
| Methionylaminopeptidáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.4.11.18 | ||||||||
| Číslo CAS | 61229-81-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Methionylaminopeptidáza (ES 3.4.11.18, methioninaminopeptidáza, peptidáza M., L-methionin aminopeptidáza, MAPA) je enzym.[1][2][3][4][5] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
- Uvolnění N-terminálu aminokyseliny přednostně methionin, z peptidy a arylamidy
Tato enzymatická aktivita vázaná na membránu je přítomna v obou prokaryoty a eukaryoty. Mezi proteiny mající tuto aktivitu patří METAP1 a METAP2.
Reference
- ^ Yoshida A, Lin M (1972). „NH2-terminální formylmethionin- a NH2-terminální enzymy štěpící methionin u králíků ". J. Biol. Chem. 247: 952–957. PMID 4110013.
- ^ Tsunasawa S, Stewart JW, Sherman F (1985). "Enzym uvolňující acylamino kyselinu z potkaních jater". J. Biol. Chem. 260: 5382–91. PMID 2985590.
- ^ Freitas JO, Termignoni C, Guimarães JA (1985). "Methioninaminopeptidáza spojená s jaterními mitochondriemi a mikrosomy". Int. J. Biochem. 17: 1285–1291. PMID 3937747.
- ^ Ben-Bassat A, Bauer K, Chang SY, Myambo K, Boosman A, Chang S (1987). "Zpracování iniciačního methioninu z proteinů: vlastnosti Escherichia coli methioninaminopeptidáza a její genová struktura ". J. Bacteriol. 169: 751–757. PMC 211843. PMID 3027045.
- ^ Roderick SL, Matthews BW (1988). "Krystalizace methioninaminopeptidázy z Escherichia coli". J. Biol. Chem. 263: 16531–16531. PMID 3141408.
externí odkazy
- Methionyl + aminopeptidáza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
