Glutamát karboxypeptidáza - Glutamate carboxypeptidase

Glutamát karboxypeptidáza
Glutamát karboxypeptidáza 1CG2.png
Model vyplňující prostor z Pseudomonas karboxypeptidáza G2, vyjádřená v Escherichia coli. PDB: 1CG2​.
Identifikátory
EC číslo3.4.17.11
Číslo CAS9074-87-7
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Glutamát karboxypeptidáza (ES 3.4.17.11, karboxypeptidáza G., karboxypeptidáza G1, karboxypeptidáza G2, glutamylkarboxypeptidáza, N-pteroyl-L-glutamát hydroláza) je enzym.[1][2][3][4] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

Vydání C-terminál glutamát zbytky ze široké škály N-acylačních skupin, včetně peptidylových, aminoacylových, benzoylových, benzyloxykarbonylových, folylových a pteroylových skupin

Tento zinek enzym produkuje pseudomonády, Flavobacterium sp. a Acinetobacter sp.

Viz také

Reference

  1. ^ Goldman P, Levy CC (říjen 1967). "Karboxypeptidáza G: čištění a vlastnosti". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 58 (4): 1299–306. doi:10.1073 / pnas.58.4.1299. PMC  223923. PMID  5237864.
  2. ^ McCullough JL, Chabner BA, Bertino JR (prosinec 1971). "Čištění a vlastnosti karboxypeptidázy G 1". The Journal of Biological Chemistry. 246 (23): 7207–13. PMID  5129727.
  3. ^ Albrecht AM, Boldizsar E, Hutchison DJ (květen 1978). „Karboxypeptidáza vykazující rozdílnou rychlost při hydrolýze methotrexátu, kyseliny 5-methyltetrahydrofolové a leucovorinu“. Journal of Bacteriology. 134 (2): 506–13. PMC  222280. PMID  26657.
  4. ^ Sherwood RF, Melton RG, Alwan SM, Hughes P (květen 1985). "Čištění a vlastnosti karboxypeptidázy G2 z kmene Pseudomonas sp. RS-16. Použití nové metody afinity k triazinovému barvivu". European Journal of Biochemistry. 148 (3): 447–53. doi:10.1111 / j.1432-1033.1985.tb08860.x. PMID  3838935.

externí odkazy